close

Вход

Забыли?

вход по аккаунту

?

БХ коллок 5 билеты

код для вставкиСкачать
Билет № 14 (новый)
1. количественные и качественные характеристики белков.
Все белки состоят из аминокислот (АК). Белки пищи являются основным источником АК в организме. В различных
пищевых продуктах количество белка варьирует.
Питательная ценность белка зависит от вида АК, которые в него входят. Некоторые белки содержат все незаменимые
аминокислоты, а некоторые только одну или несколько таких АК. Растительные белки пшеницы или др злаковых вообще не
усваиваются в организме т.к. защищены оболочкой из целлюлозы, а она не переваривается.
Если в белке содержатся все вида незаменимых АК и он легко усваивается, то такой белок имеет наивысшую
биологической ценностью: белки яиц и молока. Белки мяса говядины имеют био. ценность 98. растительные белки имеют
низкую биологическую ценность, если их употреблять по отдельности, но если белки различных растений комбинировать, то
можно получать полный объем необходимых АК.
Суточная потребность в белках у взрослого человека = 100-120 г/сут. При тяжелой физической нагрузке эта норма
увеличивается до 150 г/сут. Но так же нужно учитывать биологическую ценность белков.
2. химизм и роль непрямого дезаминирования АК.
Дезаминирование (ДА)– реакция отщепления альфа-аминогруппы от АК.
Так как большее число АК неспособно дезаминироваться в одну стадию, то аминогруппы этих АК в результате
трансаминирования переносятся на альфа-КГ с образование глутаминовый кислоты (глутамат), которая далее подвергается
прямому окислительному ДА.
Непрямое ДА происходит при участии двух ферментов (Е): аминотрансферазы (КоЕ – В6) и глутаматДГ (КоЕ – NAD+).
Обе стадии ДА обратимы.
1. Трансаминирование – аминокислота передает аминогруппу a-КГ и
при этом превращается в кетоформу, а a-КГ – в глутаминовую.
2. Окислительное ДА глутамата с выделение аммиака.
3. строение азотистых оснований, входящих в ДНК.
К азотистым основаниям ДНК относят аденин (A), гуанин (G), цитозин (C), Тимин (T).
аденин
гуанин
тимин
цитозин
4. характеристика процессов биосинтеза мРНК.
Транскрипция – первая стадия реализации генетической информации в клетке. В ее ходе образуются молекулы мРНК,
служащие матрицей для синтеза белка, а также и др виды РНК.
Транскрипция происходит в ядре, в основе ее механизма лежит принцип комплиментарного спаривания оснований в
молекуле РНК.
Синтез РНК начинается в определенных участках ДНК-промоторах и заканчивается в терминирующих участках.
Биосинтез мРНК осуществляется ДНК-зависимымой РНК-полимеразой II – синтезирует пре-мРНК.
3 стадии: 1. Инициация; 2. Элонгация; 3. Терминация.
1. Инициация. Происходит активация промотора с помощью белка – ТАТА-фактора. Он взаимодействует со специфической
последовательностью нуклеотидов промотора – ТАТААА.
Факторы инициации вызывают изменение конформации РНК-полимеразы и обеспечивают раскручивание примерно одного
витка спирали ДНК, образуется транскрипционная вилка. Поле образования 8 – 10 нуклеотидных остатков σ(сигма)субъединица отделяется от РНК-полимеразы, а вместо нее к молекуле фермента присоединяются несколько факторов
элонгации.
2. Элонгация. В области транскрипционной вилки разделены 18 нуклеотидных пар ДНК. Растущий конец РНК образует
временную гибридную спираль с матричной цепью ДНК. По мере продвижения РНК-полимеразы по матрице впереди нее
происходит расхождение, а позади- восстановление двойной спирали ДНК.
3. Терминация. Начинают действовать факторы терминации. Завершается синтез РНК в определенных участках матрицы –
терминаторах. Фактор терминации облегчает отделение первичного транскрипта от матрицы. РНК – полимераза может
вступать в следующий цикл транскрипции после присоединения σ- субъединицы.
Билет № 14 (старый)
1. проферменты пептидаз желудочно-кишечного тракта, механизмы перевода их в активное состояние.
Расщепление белков пищи представляет собой гидролиз с участием катализаторов - протеолитических ферментов. Все
пептид-гидролазы хранятся в секреторных клеткахи выводятся из них в виде проферментов. В зависимости от особенностей
действия, пептидазы разделяют на две группы экзопептидазы и эндопептидазы. Экзопептидазы катализируют разрыв
концевой пептидной связи. При этом высвобождается вполне определенная концевая аминокислота. Эндопептидазы
гидролизуют главным образом пептидные связи внутри полипептидной цепи. Разные эндопептидазы обладают
специфичностью действия на субстрат гидролиза, зависящей от вида аминокислот в разрываемой пептидной связи. В связи с
этим под действием разных эндопептидаз молекула белка расщепляется на определенное количество пептидов.
Желудочный сок содержит три главных протеазы: пепсин, реннин и гастриксин. Пепсин катализирует гидролиз пептидных
связей почти всех натуральных белков (за исключением некоторых кератинов, протаминов, гистонов и мукопротеинов). В
результате гидролиза белков образуются различного размера полипептиды,олигопептиды и небольшое количество свободных
аминокислот.
В желудочном соке детей грудного возрастасодержится фермент реннин. Он катализирует свертывание молока
(превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин). При таком свертывании молока замедляется продвижение
нерастворимого казеина по желудочно-кишечному тракту. Благодаря этому увеличиваетсявремя действия протеиназ и
обеспечиваетсяэффективность усвоения белков. У взрослых свертывание молока осуществляется в большей степени
пепсином.
Сок поджелудочной
железы
содержит
пять
главных
ферментов: трипсин, химотрипсин, коллагеназу, карбоксипептидазу,эластазу. Трипсин и химотрипсин действуют на
белки аналогично пепсину. Таким образом, внутренние пептидные связи сложных белков последовательно разрывают три
протеазы: пепсин желудочного сока, трипсин и химотрипсин сока поджелудочной железы. В результате образуются
полипептиды
различной
длины
и
небольшое
количество
свободных
аминокислот.
Дальнейший гидролиз полипептидов до свободных аминокислот осуществляется под влиянием группы более специфичных
ферментов - пептидаз. Они содержатся в соке поджелудочной железы, в соке двенадцатиперстной кишки и в кишечном соке
желёз нижележащих отделов тонкой кишки. Это карбоксипептидазы и аминопептидазы. Эти ферменты разрушают концевые
пептидные связи с образованием олигопептидов или свободных аминокислот.
2. образование, биологическая роль и инактивация гистамина.
Гистамин образуется путем декарбоксилирования гистидина в тучных клетках
соединительной ткани. Секретируется в кровь при повреждении ткани (удар, ожог,
воздействие эндо- и экзогенных веществ), развитии иммунных и аллергических
реакций. Гистамин выполняет в организме человека следующие функции:
 стимулирует секрецию желудочного сока, слюны (т.е. играет роль пищеварительного гормона);
 повышает проницаемость капилляров, вызывает отёки, снижает АД (но увеличивает внутричерепное давление,
вызывает головную боль);
 сокращает гладкую мускулатуру лёгких, вызывает удушье;
 участвует в формировании воспалительной реакции - вызывает расширение сосудов, покраснение кожи, отёчность
ткани;
 вызывает аллергическую реакцию;
 выполняет роль нейромедиатора;
 является медиатором боли.
3. принципы построения полинуклеотидов , особенности состава РНК.
Структурной единицей полинуклеотидных цепей ДНК и РНК являются мононуклеотиды (или нуклеотиды), которые
состоят из трех компонентов: азотистого основания, углевода – пентозы (в РНК представлена рибозой) и фосфорной
кислоты. Химический состав РНК - аденин, гуанин, цитозин, урацил, D-рибоза, фосфорная кислота.
Пентозу соединяет с основанием N-гликозидная связь, образованная С1-атомом пентозы (рибозы или дезоксирибозы) и
N1 -атомом пиримидина или N9-aтомом пурина.
Нуклеиновые кислоты имеют сложное пространственное строение, т.е. первичную, вторичную и третичную структуры.
Принцип построения первичной структуры ДНК и РНК одинаков: это качественный, количественный состав и порядок
чередования мононуклеотидов в полинуклеотидной цепи. Мононуклеотиды между собой соединяются при помощи 3'-,5'фосфодиэфирной связи.
РНК - это однонитевые молекулы, поэтому их вторичная и третичная структуры нерегулярны. Вторичная структура РНК это частично спирализованная одинарная полинуклеотидная цепь, причем цепь закручивается сама по себе, образуя короткие
двуспиральные «шпильки» и «петли», в которых между азотистыми основаниями возникают водородные связи. Третичная
структура РНК характеризуется большей компактностью и может быть представлена в виде одиночной цепи, в виде
компактного стержня либо в виде клубка.
4. характеристика биологической роли ДНК.
- ДНК является носителем генетической информации, записанной в виде последовательности нуклеотидов с
помощью генетического кода.
- В ходе процесса, называемого репликацией ДНК, образуются две копии исходной цепочки, наследуемые
дочерними клетками при делении, таким образом образовавшиеся клетки оказываются генетически идентичны исходной Деление клеток необходимо для размножения одноклеточного и роста многоклеточного организма, но до деления клетка
должна удвоить геном, чтобы дочерние клетки содержали ту же генетическую информацию, что и исходная клетка.
- Генетическая информация реализуется при экспрессии генов в процессах транскрипции (синтеза молекул РНК на матрице
ДНК) и трансляции (синтеза белков на матрице РНК) - генетическая информация, закодированная в ДНК, должна быть
прочитана и в конечном итоге выражена в синтезе различных биополимеров, из которых состоят клетки.
- Последовательность нуклеотидов «кодирует» информацию о различных типах РНК: информационных, или матричных
(мРНК), рибосомальных (рРНК) и транспортных (тРНК) – все они участвуют в биосинтезе белка.
Билет №7 (новый)
1. характеристика пептидаз желудочно-кишечного тракта.
Расщепление белков пищи представляет собой гидролиз с участием катализаторов - протеолитических ферментов. Все
пептид-гидролазы хранятся в секреторных клеткахи выводятся из них в виде проферментов. В зависимости от особенностей
действия, пептидазы разделяют на две группы экзопептидазы и эндопептидазы. Экзопептидазы катализируют разрыв
концевой пептидной связи. При этом высвобождается вполне определенная концевая аминокислота. Эндопептидазы
гидролизуют главным образом пептидные связи внутри полипептидной цепи. Разные эндопептидазы обладают
специфичностью действия на субстрат гидролиза, зависящей от вида аминокислот в разрываемой пептидной связи. В связи с
этим под действием разных эндопептидаз молекула белка расщепляется на определенное количество пептидов.
Желудочный сок содержит три главных протеазы: пепсин, реннин и гастриксин. Пепсин катализирует гидролиз пептидных
связей почти всех натуральных белков (за исключением некоторых кератинов, протаминов, гистонов и мукопротеинов). В
результате гидролиза белков образуются различного размера полипептиды,олигопептиды и небольшое количество свободных
аминокислот.
В желудочном соке детей грудного возрастасодержится фермент реннин. Он катализирует свертывание молока
(превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин). При таком свертывании молока замедляется продвижение
нерастворимого казеина по желудочно-кишечному тракту. Благодаря этому увеличиваетсявремя действия протеиназ и
обеспечиваетсяэффективность усвоения белков. У взрослых свертывание молока осуществляется в большей степени
пепсином.
Сок поджелудочной
железы
содержит
пять
главных
ферментов: трипсин, химотрипсин, коллагеназу, карбоксипептидазу,эластазу. Трипсин и химотрипсин действуют на
белки аналогично пепсину. Таким образом, внутренние пептидные связи сложных белков последовательно разрывают три
протеазы: пепсин желудочного сока, трипсин и химотрипсин сока поджелудочной железы. В результате образуются
полипептиды
различной
длины
и
небольшое
количество
свободных
аминокислот.
Дальнейший гидролиз полипептидов до свободных аминокислот осуществляется под влиянием группы более специфичных
ферментов - пептидаз. Они содержатся в соке поджелудочной железы, в соке двенадцатиперстной кишки и в кишечном соке
желёз нижележащих отделов тонкой кишки. Это карбоксипептидазы и аминопептидазы. Эти ферменты разрушают концевые
пептидные связи с образованием олигопептидов или свободных аминокислот.
2. транспортные формы аммиака в организме, их строение и характеристика.
В организме человека подвергается распаду около 70 г аминокислот в сутки, при этом в результате реакций
дезаминирования и окисления биогенных аминов освобождается большое количество аммиака, являющегося
высокотоксичным соединением. Поэтому концентрация аммиака в организме должна сохраняться на низком уровне.
Действительно, уровень аммиака в крови в норме не превышает 60 мкмоль/л (это почти в 100 раз меньше концентрации
глюкозы в крови). Аммиак должен подвергаться связыванию в тканях с образованием нетоксичных соединений, легко
выделяющихся с мочой.
Один из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме, в частности в мозге, сетчатке, почках, печени и
мышцах,– это биосинтез глутамина (и, возможно, аспарагина). Глутамин и аспарагин выделяются с мочой в небольшом
количестве. Было высказано предположение, что они выполняют скорее транспортную функцию переноса аммиака в
нетоксичной форме. Ниже приводится химическая реакция синтеза глутамина,
катализируемого глутаминсинтетазой.
Биосинтез аспарагина протекает несколько отлично и зависит от природы
ферментов и донора аммиака. Так, у микроорганизмов и в животных тканях
открыта
специфическая
аммиакзависимая
аспарагинсинтетаза,
которая
катализирует синтез аспарагина в две стадии: 
Основным механизмом обезвреживания аммиака в организме является биосинтез мочевины. Последняя выводится с мочой в
качестве главного конечного продукта белкового, соответственно аминокислотного, обмена. На долю мочевины приходится до
80–85% от всего азота мочи. Основным и, возможно, единственным местом синтеза мочевины является печень.
Таким образом, весь цикл мочевинообразования может быть представлен следующим образом. На первом этапе синтезируется
макроэргическое соединение карбамоилфосфат – метаболически активная форма аммиака, используемая в качестве исходного
продукта для синтеза пиримидиновых нуклеотидов (соответственно ДНК и РНК) и аргинина (соответственно белка и
мочевины).
Таким образом, можно сделать вывод, что часть аммиака используется на
биосинтез аминокислот путем восстановительного аминирования α-кетокислот по
механизму реакции трансаминирования. Аммиак связывается при биосинтезе
глутамина и аспарагина. Некоторое количество аммиака выводится с мочой в виде аммонийных солей. В
форме креатинина, который образуется из креатина и креатинфосфата, выделяется из организма
значительная часть азота аминокислот. Наибольшее количество аммиака расходуется на синтез мочевины,
которая выводится с мочой в качестве главного конечного продукта белкового обмена в организме
человека и животных.
3. напишите фрагмент РНК из двух нуклеотидов, один из которых уридиловый.

4. Биологическая роль ДНК.
- ДНК является носителем генетической информации, записанной в виде последовательности
нуклеотидов с помощью генетического кода.
- С молекулами ДНК связаны два основополагающих свойства живых организмов —
наследственность и изменчивость.
- В ходе процесса, называемого репликацией ДНК, образуются две копии исходной цепочки, наследуемые дочерними
клетками при делении, таким образом образовавшиеся клетки оказываются генетически идентичны исходной.
- Генетическая информация реализуется при экспрессии генов в процессах транскрипции (синтеза молекул РНК на
матрице
ДНК)
и
трансляции
(синтеза
белков
на
матрице
РНК).
- Последовательность нуклеотидов «кодирует» информацию о различных типах РНК: информационных, или матричных
(иРНК), рибосомальных (рРНК) и транспортных (тРНК). Все эти типы РНК синтезируются на основе ДНК в процессе
транскрипции. Роль их в биосинтезе белков (процессе трансляции) различна. Информационная РНК содержит информацию о
последовательности аминокислот в белке, рибосомальные РНК служат основой для рибосом (сложных нуклеопротеиновых
комплексов, основная функция которых — сборка белка из отдельных аминокислот на основе иРНК), транспортные РНК
доставляют аминокислоты к месту сборки белков — в активный центр рибосомы, «ползущей» по иРНК.
Билет № 7 (старый)
1. переваривание белков в желудке.
В желудке переваривание белков происходит при действии протеолитического фермента пепсина; существенную роль в
этом процессе играет соляная кислота желудочного сока. Соляная кислота образуется в обкладочных клетках желудочных
желез и секретируется в полость желудка. За счет этого желудочный сок имеет низкое значение рН, в пределах 1-2.
В главных (пепсиновых) клетках желудочных желез образуется белок пепсиноген — предшественник (профермент)
пепсина. В кислой среде желудочного сока некоторые группы пепсиногена протонируются, изменяется конформация
пепсиногена, в результате чего он приобретает небольшую протеолитическую активность. Соляная кислота, помимо активации
пепсиногена, выполняет и другие важные функции. В кислой среде желудочного сока большинство белков денатурируется, что
облегчает их последующее переваривание пепсином. Конечно, если употребляется пища, обработанная при высокой
температуре (например, вареное мясо), эта роль соляной кислоты не имеет значения. Кроме того, кислый поджелудочный сок,
обладая бактерицидным действием, создает барьер для попадания болезнетворных бактерий в кишечник.
Изменения кислотности желудочного сока и содержания пепсина происходят не обязательно параллельно. Чаще увеличивается
или уменьшается содержание соляной кислоты, с другой стороны, нарушение секреции пепсина свидетельствует о более
тяжелом повреждении желудка; если нет секреции пепсина, то, как правило, нет секреции и соляной кислоты.
2. образование и роль серотонина.
Серотонин - нейромедиатор проводящих путей. Образуется в надпочечниках и ЦНС из аминокислоты 5гидрокситриптофана в результате действия декарбоксилазы ароматических аминокислот. Этот фермент обладает широкой
специфичностью и способен также декарбоксилировать триптофан и
ДОФА,
образующийся
из
тирозина.
5-Гидрокситриптофан
синтезируется
из
триптофана
под
действием
фенилаланингидроксилазы с коферментом Н4БП (этот фермент
обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам и
гидроксидирует также фенилаланин)
Серотонин может превращаться в гормон мелатонин,
регулирующий суточные и сезонные изменения метаболизма организма и участвующий в регуляции репродуктивной функции.
Биологическая роль: Серотонин - биологически активное вещество широкого спектра действия. Он
стимулирует сокращение гладкой мускулатуры, оказывает сосудосуживающий эффект, регулирует АД,
температуру тела, дыхание, обладает антидепрессантным действием. По некоторым данным он может
принимать участие в аллергических реакциях, поскольку в небольших количествах синтезируется в
тучных клетках.
3. дайте фрагмент РНК из двух нуклеотидов (включите пуриновое и пиримидиновое
основание).

4. характеристика генетического кода.
Генетический код – позволяет шифровать АК, входящие в состав белков, с помощью определенной
последовательности нуклеотидов в ДНК и мРНК.
Свойства: 1. триплетность – три нуклеотида кодируют одну АК.
2. специфичность – каждому кодону соответствует 1 АК.
3. вырожденность – в информационных молекулах включение в белок одной и той же АК определяют несколько кодонов.
4. линейность записи информации – в ходе трансляции кодоны мРНК «читаются» с фиксированной стартовой точки
последовательно и не перекрываются. Считывание информации идет последовательно без каких-либо пропусков вплоть до
стоп – кодона.
5. универсальность – у всех организмов «кодовые» слова одинаковые, т.е. используются одни и те же нуклеотиды.
6. коллинеарность гена и продукта – линейное соответствие последовательности кодонов гена и последовательности АК в
белковом продукте. У эукариот эти последовательности прерываются интронами.
Билет № 11
характеристика аминотрансфераз (трансаминаз), биологическая роль, клинико-диагностическое значение
определения их активности в крови.
Аминотрансферазы (трансаминазы) — ферменты, катализирующие межмолекулярный перенос аминогруппы от
соответствующих аминокислот на a-кетокислоты с образованием новых кето- и аминокислот без образования свободного
аммиака, в качестве кофермента используется витамин В 6 (пиридоксин). Эти ферменты играют центральную роль в обмене
белков, осуществляя окислительное дезаминирование аминокислот опосредованно через глутаминовую кислоту.
Образующаяся глутаминовая кислота дезаминируется глутаматдегидрогеназой с освобождением свободного аммиака и
2-оксоглутаровой кислоты.
В организме человека наибольшее значение имеют две аминотрансферазы: аспартатаминотрансфераза (АСТ или АсАТ) и
аланинаминотрансфераза (АЛТ или АлАТ). В клинической практике чаще всего определяют именно активность этих двух
ферментов.
1. 2-Оксоглутарат + Аспартат ↔ Глутамат + Оксалоацетат – образование АСТ
2. 2-Оксоглутарат + Аланин ↔ Глутамат + Пируват – образование АЛТ
Наибольшая активность АСТ обнаружена в миокарде, затем в порядке убывания в печени, скелетных мышцах, головном
мозге, почках. Активность фермента в миокарде в 10000 раз выше, чем в сыворотке крови.
Активность АЛТ максимальна в печени, среди других органов убывает в последовательности: поджелудочная железа,
сердце, скелетные мышцы, селезенка, легкие.
Избирательная тканевая локализация позволяет считать трансаминазы маркерными ферментами: АСТ для миокарда, АЛТ
для печени. Соотношение активности аминотрансфераз позволяет судить о глубине повреждения клеток: АЛТ
преимущественно локализована в цитоплазме, АСТ — в цитоплазме и в митохондриях.
Клинико – диагностическое значение: Определение активности АСТ и АЛТ является чувствительным тестом для
диагностики инфаркта миокарда, который не выявляется на ЭКГ, активность АСТ возрастает через 4-6 часов от начала
ангинального приступа, спустя 24-36 часов достигает максимума и нормализуется на 3-7 день. Вторичное повышение
свидетельствует о повторном инфаркте. Величина активации фермента зависит от обширности поражения миокарда: в тяжелых
случаях установлено 20-кратное повышение активности АСТ и 10-кратная активация АЛТ.
Особенно важное значение имеет определение активности аминотрансфераз для диагностики заболеваний печени.
Некроз или повреждение печеночных клеток любой этиологии (острый и обострения хронического гепатита, холестатическая и
1.
обтурационная желтуха, лекарственно-индуцированное поражение) сопровождаются повышением активности обоих
ферментов, преимущественно АЛТ, коэффициент де Ритиса = АСТ/АЛТ < 1,33. Уже в продромальном периоде болезни
Боткина и у больных с безжелтушной формой гепатита активность АЛТ достоверно возрастает. Выявлены случаи, когда
активность АЛТ составила 64 ммоль/ч·л, а АСТ — 27 ммоль/ч·л.
Менее высокое увеличение активности отмечено при циррозе печени, травме скелетных мышц, миозите, миопатиях, тепловом
ударе, миокардите, некоторых опухолях печени, гемолитических болезнях.
2. химизм реакций образования мочевины, роль процесса.
Мочевина образуется в результате работы орнитинового цикла.
Мочевина - основной конечный продукт азотистого обмена, в составе которого из организма выделяется до 90% всего
выводимого азота. Экскреция мочевины в норме составляет 25 г/сут.
При повышении количества потребляемых с пищей белков экскреция мочевины увеличивается. Мочевина синтезируется
только в печени. Поражение печени и нарушение синтеза мочевины приводят к повышению содержания в крови и тканях
аммиака и аминокислот (в первую очередь, глутамина и аланина).
1. Реакции синтеза мочевины
 Мочевина (карбамид) - полный амид угольной кислоты - содержит 2
атома азота.1. Источником одного из них является аммиак, который в печени
связывается с диоксидом углерода с образованием карбамоилфосфата под
действием карбамоилфосфатсинтетазы I. 
2. Далее под действием орнитинкарбамоилтрансферазы карбамоильная группа
карбамоилфосфата переносится на α-аминокислоту орнитин, и образуется другая αаминокислота – цитруллин.


3.
В
следующей
реакции
аргининосукцинатсинтетаза
связывает
цитруллин
с
аспартатом
и
образует
аргининосукцинат (аргининоянтарную кислоту). Этот фермент нуждается в ионах Mg 2+.
В реакции затрачивается 1 моль АТФ, но используется энергия двух макроэргических
связей. Аспартат - источник второго атома азота мочевины.
4. Далее фермент аргининосукцинатлиаза (аргининосукциназа) расщепляет
аргининосукцинат на аргинин и фумарат, при этом аминогруппа аспартата оказывается
в молекуле аргинина

 5. Аргинин подвергается гидролизу под
действием аргиназы, при этом образуются орнитин и мочевина. Кофакторами аргиназы
являются ионы Са2+ или Мn2+. Высокие концентрации орнитина и лизина, являющихся
структурными аналогами аргинина, подавляют активность этого фермента.
Образующийся орнитин взаимодействует с новой молекулой карбамоилфосфата, и цикл
замыкается.
Первые две реакции процесса происходят в митохондриях гепатоцитов. Затем цитруллин, являющийся продуктом этих
реакций, транспортируется в цитозоль, где и осуществляются дальнейшие превращения.
Аммиак, используемый карбамоилфосфатсинтетазой I, поставляется в печень с кровью воротной вены.
3. нуклеотиды: определение понятия, биологическая роль, приведите примеры.
Нуклеотид – это соединение состоящее из азотистого основания, пентоз и остатка фосфорной кислоты.
Биологическая роль: 1. структурная – является мономерами нуклеиновых кислот (ДНК, РНК);
2. входит в состав нуклеиновых КоЕ: - ФАД, ФМН; - НАД, НАДФ; - КоА.
3. рибонуклеотиды являются макроэргами: АТФ (универсвльный), ГТФ(уч-т в синтезе белка), УТФ (уч-т в синтезе гликогена),
ЦТФ (уч-т в синтезе фосфолипидов);
4. регуляторная – ц-АМФ, ц-ГМФ – являются вторичными посредниками в передаче гормональных
сигналов;
5. участвуют в образовании активных форм метаболитов (SAM, УТФ-глюкоза, ЦДФ-холин, ЦДФэтаноламин).
 Пример: АТФ
4. структурная организация ДНК в ядре.
Структура ДНК: 1. первичная структура представлена в виде линейной последовательности нуклеотидов.
2. вторичная структура – молекула ДНК имеет форму спирали, которая образована двумя полинуклеотидными цепями.
Полинуклеотидные цепи в ней антипараллельны, т.е. одна из них ориентирована в направлении от 3’ к 5’ концу, а другая
наоборот. Полинуклеотидные цепи удерживаются относительно друг друга за счет водородных связей между
комплиментарными пуриновыми и пиримидиновыми азотистыми основаниями.
3. третичная структура – каждая молекула ДНК упакована в отдельную хромосому. Хромосомы находятся в ядре. Общая
длина ДНК = 1.74 м, и чтобы упаковать ее в очень маленькое ядро должна быть сформирована очень компактная
структура. Компактизация и спирализация ДНК осуществляется при взаимодействии определенных белков: гистоновые и
негистоновые белки. Комплекс белков с ядерной ДНК называют хроматином.
Билет № 20
механизм образования карбомоилфосфата. Пути использования,
субклеточная локализация процесса.
Карбомоилфосфат образуется из углекислого газа и аммиака под действием
карбомоилфосфатсинтетазы 1 (работает в митохондриях) – эта реакция протекает в митохондриях. – образуется в процессе
работы орнитинового цикла.
1.
Также карбомоилфосфат образуется в процессе синтеза пиримидиновых
нуклеотидов.
В этом случае карбомоилфосфат синтезируется из глутамина, углекислого
газа при участии АТФ, под действием Е: карбомоилфосфатсинтетазы 2 (Е
локализуется в цитоплазме клетки.) карбомоилфосфатсинтетаза 2 является
составной частью КАД-Е каталитического центра.
2. биосинтез и роль глутамина в азотистом обмене.
Глутамин синтезируется из глутамата под действием Е: глутаматсинтетазы.
Роль глутамина: 1. Накопление глутамина в клетках нейроглии приводит к повышению осмотического давления в них,
набуханию астроцитов и в больших концентрациях может вызвать отёк мозга.
2. L-Глутамин встречается во всех организмах в своб. виде и в составе белков. Для опухолевых клеток L-глутаминнезаменимый компонент, на чем основан один из подходов в создании противоопухолевых препаратов. Изомер глутамина-Dизоглутамин
входит
в
состав
гликопептидов
клеточных
стенок
бактерий.
L-глутамин-промежут.
продукт ассимиляции азота в организме, участвует в переаминировании. Его биосинтез осуществляется в результате
амидирования карбоксильной группы глутаминовой к-ты.
3. напишите фрагмент ДНК из двух различных фрагментов. 
Рибосомы:
характеристика
состава,
строение,
биологическая роль.
Эукариотические рибосомы имеют константу седиментации 80S и
состоят из 40S (малой) и 60S (большой) субъединиц. Каждая
субъединица включает рРНК и белки. В 40S субъединицу входит
рРНК с константой седиментации 18S и около 30-40 белков. В 60S
субъединице обнаружено 3 вида рРНК: 5S, 5,8S и 28S и около 50
различных белков.
Белки входят в состав субъединиц рибосомы в количестве одной
копии и выполняют структурную функцию, обеспечивая взаимодействие
между мРНК и тРНК, связанными с аминокислотой или пептидом.
В присутствии мРНК 40S и 60S субъединицы объединяются с
образованием полной рибосомы.
В рибосоме есть 2 центра для присоединения молекул тРНК: аминоацильный (А) и пептидильный (Р) центры, в
образовании которых участвуют обе субъединицы. Вместе центры А и Р включают участок мРНК, равный 2 кодонам. В ходе
трансляции центр А связывает аа-тРНК, строение которой определяет кодон, находящийся в области этого центра. В структуре
этого кодона зашифрована природа аминокислоты, которая будет включена в растущую полипептидную цепь. Центр Р
занимает пептидил-тРНК, т.е. тРНК, связанная с пептидной цепочкой, которая уже синтезирована.
У эукариотов различают рибосомы 2 типов: "свободные", обнаруживаемые в цитоплазме клеток, и связанные с
эндоплазматическим ретикулумом (ЭР). Рибосомы, ассоциированные с ЭР, ответственны за синтез белков "на экспорт",
которые выходят в плазму крови и участвуют в обновлении белков ЭР, мембраны аппарата Гольджи, митохондрий или
лизосом.
Митохондрии содержат свой набор рибосом. Митохондриальные рибосомы мельче, чем рибосомы эукариотов,
прокариотов и имеют константу седиментации 55S. Они также состоят из двух субъединиц, но отличаются от эукариотических
рибосом количеством и составом рРНК и белков.
4.
Билет № 10
1. проферменты пептидаз желудочно-кишечного тракта, механизмы их активации.
Расщепление белков пищи представляет собой гидролиз с участием катализаторов - протеолитических ферментов. Все
пептид-гидролазы хранятся в секреторных клеткахи выводятся из них в виде проферментов. В зависимости от особенностей
действия, пептидазы разделяют на две группы экзопептидазы и эндопептидазы. Экзопептидазы катализируют разрыв
концевой пептидной связи. При этом высвобождается вполне определенная концевая аминокислота. Эндопептидазы
гидролизуют главным образом пептидные связи внутри полипептидной цепи. Разные эндопептидазы обладают
специфичностью действия на субстрат гидролиза, зависящей от вида аминокислот в разрываемой пептидной связи. В связи с
этим под действием разных эндопептидаз молекула белка расщепляется на определенное количество пептидов.
Желудочный сок содержит три главных протеазы: пепсин, реннин и гастриксин. Пепсин катализирует гидролиз пептидных
связей почти всех натуральных белков (за исключением некоторых кератинов, протаминов, гистонов и мукопротеинов). В
результате гидролиза белков образуются различного размера полипептиды,олигопептиды и небольшое количество свободных
аминокислот.
В желудочном соке детей грудного возрастасодержится фермент реннин. Он катализирует свертывание молока
(превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин). При таком свертывании молока замедляется продвижение
нерастворимого казеина по желудочно-кишечному тракту. Благодаря этому увеличиваетсявремя действия протеиназ и
обеспечиваетсяэффективность усвоения белков. У взрослых свертывание молока осуществляется в большей степени
пепсином.
Сок поджелудочной
железы
содержит
пять
главных
ферментов: трипсин, химотрипсин, коллагеназу, карбоксипептидазу,эластазу. Трипсин и химотрипсин действуют на
белки аналогично пепсину. Таким образом, внутренние пептидные связи сложных белков последовательно разрывают три
протеазы: пепсин желудочного сока, трипсин и химотрипсин сока поджелудочной железы. В результате образуются
полипептиды
различной
длины
и
небольшое
количество
свободных
аминокислот.
Дальнейший гидролиз полипептидов до свободных аминокислот осуществляется под влиянием группы более специфичных
ферментов - пептидаз. Они содержатся в соке поджелудочной железы, в соке двенадцатиперстной кишки и в кишечном соке
желёз нижележащих отделов тонкой кишки. Это карбоксипептидазы и аминопептидазы. Эти ферменты разрушают концевые
пептидные связи с образованием олигопептидов или свободных аминокислот.
2. образование, биологическая роль и инактивация гистамина.
Гистамин образуется путем декарбоксилирования гистидина в тучных клетках
соединительной ткани. Секретируется в кровь при повреждении ткани (удар, ожог,
воздействие эндо- и экзогенных веществ), развитии иммунных и аллергических
реакций. Гистамин выполняет в организме человека следующие функции:
 стимулирует секрецию желудочного сока, слюны (т.е. играет роль пищеварительного гормона);
 повышает проницаемость капилляров, вызывает отёки, снижает АД (но увеличивает внутричерепное давление,
вызывает головную боль);
 сокращает гладкую мускулатуру лёгких, вызывает удушье;
 участвует в формировании воспалительной реакции - вызывает расширение сосудов, покраснение кожи, отёчность
ткани;
 вызывает аллергическую реакцию;
 выполняет роль нейромедиатора;
 является медиатором боли.
3. принципы построения полинуклеотидов , особенности состава РНК.
Структурной единицей полинуклеотидных цепей ДНК и РНК являются мононуклеотиды (или нуклеотиды), которые
состоят из трех компонентов: азотистого основания, углевода – пентозы (в РНК представлена рибозой) и фосфорной
кислоты. Химический состав РНК - аденин, гуанин, цитозин, урацил, D-рибоза, фосфорная кислота.
Пентозу соединяет с основанием N-гликозидная связь, образованная С1-атомом пентозы (рибозы или дезоксирибозы) и
N1 -атомом пиримидина или N9-aтомом пурина.
Нуклеиновые кислоты имеют сложное пространственное строение, т.е. первичную, вторичную и третичную структуры.
Принцип построения первичной структуры ДНК и РНК одинаков: это качественный, количественный состав и порядок
чередования мононуклеотидов в полинуклеотидной цепи. Мононуклеотиды между собой соединяются при помощи 3'-,5'фосфодиэфирной связи.
РНК - это однонитевые молекулы, поэтому их вторичная и третичная структуры нерегулярны. Вторичная структура РНК это частично спирализованная одинарная полинуклеотидная цепь, причем цепь закручивается сама по себе, образуя короткие
двуспиральные «шпильки» и «петли», в которых между азотистыми основаниями возникают водородные связи. Третичная
структура РНК характеризуется большей компактностью и может быть представлена в виде одиночной цепи, в виде
компактного стержня либо в виде клубка.
4. характеристика биологической роли ДНК.
- ДНК является носителем генетической информации, записанной в виде последовательности нуклеотидов с
помощью генетического кода.
- В ходе процесса, называемого репликацией ДНК, образуются две копии исходной цепочки, наследуемые
дочерними клетками при делении, таким образом образовавшиеся клетки оказываются генетически идентичны исходной Деление клеток необходимо для размножения одноклеточного и роста многоклеточного организма, но до деления клетка
должна удвоить геном, чтобы дочерние клетки содержали ту же генетическую информацию, что и исходная клетка.
- Генетическая информация реализуется при экспрессии генов в процессах транскрипции (синтеза молекул РНК на матрице
ДНК) и трансляции (синтеза белков на матрице РНК) - генетическая информация, закодированная в ДНК, должна быть
прочитана и в конечном итоге выражена в синтезе различных биополимеров, из которых состоят клетки.
- Последовательность нуклеотидов «кодирует» информацию о различных типах РНК: информационных, или матричных
(мРНК), рибосомальных (рРНК) и транспортных (тРНК) – все они участвуют в биосинтезе белка.
Автор
verdewhispermoon
Документ
Категория
Биология
Просмотров
323
Размер файла
459 Кб
Теги
билет, коллок
1/--страниц
Пожаловаться на содержимое документа