close

Вход

Забыли?

вход по аккаунту

?

Аминокислоты и белки

код для вставкиСкачать
Аминокислоты и белки
Строение, свойства
Спирали встречаются во многих областях: в
архитектуре, в макромолекулах белков,
нуклеиновых кислот и даже в полисахаридах
(Loretto Chapel, Santa Fe, NM/© Sarbo )
1
Аминокислоты
Соединение, которое содержит
одновременно и кислотную
функциональную группу, и аминогруппу,
является аминокислотой
H 2N
CH
COOH
R
2
Сокращение
Структурная
формула
(pI)
Глицин
gly
H 2N C H 2C O O H
5.97
Аланин
ala
Название
C H 3C H C O O H
6.02
NH2
Валин
val
(C H 3)2C H C H C O O H
5.97
NH2
Лейцин
leu
(C H 3 ) 2 C H C H 2 C H C O O H
5.98
NH2
Пролин
pro
Фенилаланин
phe
NH
COOH
C 6H 5C H 2C H C O O H
6.10
5.88
NH2
Триптофан
try
C 6H 5C H 2C H C O O H
NH2
5.88
3
(pI)
Название
Аспарагин
Сокращение
Структурная формула
asn
H 2N (O )C C H 2C H C O O H
5.41
NH2
Глутаминовая
кислота
glu
Лизин
lys
H O O C C H 2C H 2C H C O O H
3.22
NH2
H 2N C H 2C H 2C H 2C H 2C H C O O H
9.74
NH2
Аргинин
arg
10.76
HN
C
NH
C H 2C H 2C H 2C H C O O H
H 2N
NH2
4
Название
Гистидин
Сокращение
Структурная формула
his
(pI)
7.58
N
NH2
NH
Тирозин
C H 2C H C O O H
tyr
5.65
HO
C H 2C H C O O H
NH2
Цистеин
cySH
5.02
H S C H 2C H C O O H
NH2
5
Незаменимые аминокислоты
Незаменимыми называются
аминокислоты, которые не могут
быть синтезированы организмом из
веществ, поступающих с пищей, в
количествах, достаточных для того,
чтобы удовлетворить
физиологические потребности
организма.
6
Незаменимые аминокислоты
Следующие аминокислоты принято
считать незаменимыми для
организма человека:
изолейцин, лейцин, лизин,
метионин, фенилаланин, треонин,
триптофан и валин.
7
Кислотно-основные свойства
H 2N
CH
COO
-
H
+
OH
-
CH
H 3N
R
H 2N
H
+
OH
R
ù åë î ÷ í î é ð à ñò â î ð
COO
-
CH
-
H 3N
CH
COOH
R
COOH
ê è ñë û é ð à ñò â î ð
R
8
Кислотно-основные свойства
H 2N C H C O O H
R
не ионная форма;
идеализированная
аминокислота
H 3N C H C O O
-
R
цвиттер-ион;
аминокислота в
твердом состоянии
9
Изоэлектрическая точка (рI)
Изоэлектрической точкой
называется такое значение pH,
имеющее определенное значение
для каждой аминокислоты, при
котором содержание диполярного
иона (цвиттер-иона) максимально
10
Способы получения аминокислот
Аминирование -галогензамещенных кислот
R C H 2C O O H + B r2
P B r3
RCHCOOH
Br
1 ) N H 3 ( è çá .)
2 ) ð à çá . ê è ñë .
RCHCOOH
NH2
11
Способы получения аминокислот
Бромирование при помощи малоновой
кислоты
C O O C 2H 5
Na
+-
C O O C 2H 5
RBr
CH
COOH
K O H / H 2O
RCH
RCH
t
C O O C 2H 5
C O O C 2H 5
COOH
í à òð ì à ë î í î â û é ýô è ð
COOH
B r 2 / ÒÃÔ
RCBr
COOH
t
-C O 2
R
CH
COOH
Br
12
Способы получения аминокислот
Синтез Штреккера–Зелинского
N H 4C l + N aC N
N H 4C N
N H 4C N + N aC l
NH3 + HCN
O
R
NH3
C
HCN
RCH
RCH
OH
NH
-H 2O
H
NH2
RCH
CN
NH2
- à ì è í î í è òð è ë
H 2O
RCH
COOH
NH2
- à ì è í î ê è ñë î òà
13
Способы получения аминокислот
Алкилирование N-замещенных
аминомалоновых эфиров
Аминирование эфиров -галогензамещенных кислот (с помощью
фталимида калия)
14
Способы получения аминокислот
Биологический способ получения
аминокислот
Корм с
добавкой
рацемической
смеси
-аминокислот
Оптически
чистый изомер
-аминокислоты
Отходы с
оптически
активным
изомером
-аминокислоты
Очистка
15
Химические свойства аминокислот
Реакции аминогруппы
C H 3C H C O O H + [H N O 2]
NH2
àë àí è í
C H 3C H C O O H + N 2 + H 2O
OH
ì î ë î ÷í àÿ
ê è ñë î òà
Метод Ван-Слайка
16
Химические свойства аминокислот
Реакции аминогруппы
O
R C H C O O H + R 'C
H
NH2
-H 2O
RCHCOOH
N
CHR'
î ñí î â à í è å
Ø èô ô à
17
Химические свойства аминокислот
Реакции карбоксильной группы
C H 3C H C O O H + C H 3O H
NH2
HCl
-H 2O
C H 3C H C O O C H 3
+
NH3 Cl
-
ãè ä ð î õ ë î ð è ä
àë àí è í
ì å òè ë î â î ãî ýô è ð à
àë àí è í à
-N H 4C l
NH3
C H 3C H C O O C H 3
NH2
ì å òè ë î â û é ýô è ð
àë àí è í à
18
Химические свойства аминокислот
Реакции карбоксильной группы
H O C H 2C H C O O H
NH2
H O C H 2C H 2N H 2 +
CO2
ê î ë àì è í
ñå ð è í
H O O C C H C H 2C H 2C O O H
NH2
H 2N C H 2C H 2C H 2C O O H + C O 2
4 - à ì è í î á ó òà í î â à ÿ ê è ñë î òà
ãë ó òà ì è í î â à ÿ ê è ñë î òà
19
Химические свойства аминокислот
Качественные реакции
Ксантопротеиновая реакция
O 2N
C H 2C H C O O H
C H 2C H C O O H
HNO3
NH2
NH2
-H 2O
HO
HO
òè ð î çè í
æ å ë òà ÿ î ê ð à ñê à
2N aO H
O 2N
C H 2C H C O O - N a+
NH2
Na
+ -
O
20
î ð à í æ å â à ÿ î ê ð à ñê à
Химические свойства аминокислот
Качественные реакции
• Биуретовая реакция
(с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 )
• Нингидринная реакция
O
C
OH
OH
C
O
í è í ãè ä ð è í
21
Химические свойства аминокислот
Специфические реакции ,,-аминокислот
Реакции -аминокислот
O
H
+
C
OH
H
O
N
C
3
CH3
CH
N
CH
H
HO
C +
O
H
-à ë à í è í
CH3
t
-H 2O
CH3
NH
4
CH2
5C H
1
HN
CH3
6
àì è äí û å
ãð ó ï ï û
C
O
3 ,6 - ä è ì å òè ë - 2 ,5 - ä è ê å òî ï è ï å ð à çè í
22
Химические свойства аминокислот
Специфические реакции ,,-аминокислот
Реакции -аминокислот
CH2
CH
NH2
H
COOH
t
-N H 3
CH2
CH
COOH
à ê ð è ë î â à ÿ ê è ñë î òà
-à ë à í è í
23
Химические свойства аминокислот
Специфические реакции ,,-аминокислот
Реакции -аминокислот
+
CH2
O
C
OH
CH2
H
CH2
O
N
CH2
t
-H 2O
- à ì è í î ì à ñë ÿ í à ÿ
àì è ä í àÿ
CH2
CH2
H
C
ãð ó ï ï à
N
H
- á ó òè ð î ë à ê òà ì
ê è ñë î òà
24
Пептиды и белки
Пептиды — соединения,
построенные из нескольких
остатков -аминокислот,
связанных амидной (пептидной)
связью.
O
Ñ
NH
25
Пептиды и белки
O
H 2N
CH
O
C
OH + H
NH
R
CH
O
C
OH + H
NH
R'
CH
C
OH
R ''
Ï åï ò è ä í à ÿ ã ð ó ï ï à
O
-2 H 2O
H 2N
CH
R
N - ê î í åö
C
O
NH
CH
C
R'
Ï åï ò è ä í à ÿ ñâ ÿ çü
NH
CH
COOH
R ''
C - ê î í åö
26
Пептиды и белки
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ
СОЕДИНЕНИЕ
АМИНОКИСЛОТ
27
Пептиды и белки
àë àí è ë
ãë è ö è ë
O
O
H 2N
CH
C
ñå ð è í
NH
CH2
C
NH
CH
COOH
C H 2O H
CH3
À ë à í è ë ã ë è ö è ë ñå ð è í
28
Пептиды и белки
Первичная структура белка инсулина.
29
Пептиды и белки
Структура белков
Первичная структура пептидов и
белков — это последовательность
аминокислотных остатков в
полипептидной цепи.
30
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
31
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
32
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ
СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле
полипептида
33
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме -спирали.
Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями
34
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
-спираль
молекулы белка
35
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ -СТРУКТУРА, состоящая из трех
полипептидных молекул
36
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ -СТРУКТУРА, состоящая из трех
полипептидных молекул
37
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ -СТРУКТУРЫ внутри одной
полипептидной цепи
38
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
-структура белка
39
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
А – участок
полипептидной цепи,
соединенный
водородными связями
(зеленые пунктирные
линии).
Б – условное изображение
-структуры в форме
плоской ленты,
проходящей через атомы
полимерной цепи (атомы
водорода не показаны).
40
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
Вторичная структура белка — это
более высокий уровень структурной
организации, в котором закрепление
конформации происходит за счет
водородных связей между пептидными
группами.
41
Пептиды и белки
Третичная структура белков
РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ
ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ
БЕЛКА КРАМБИНА.
А– структурная формула в
пространственном
изображении.
Б – структура в виде объемной
модели.
В – третичная структура
молекулы.
Г – сочетание вариантов А и В.
Д – упрощенное изображение
третичной структуры.
Е – третичная структура с
дисульфидными мостиками.
42
Пептиды и белки
Ионные взаимодействия
î ñòà òî ê ë è çè í à
NH
CH
ï å ï òè ä í à ÿ ñâ ÿ çü
CO
(C H 2)4N H 3+
è î í í î å â çà è ì î ä åé ñò â è å
-
OOCCH
CO
CH
NH
î ñòà òî ê
à ñï à ð ãè í î â î é ê è ñë î òû
43
Пептиды и белки
Дисульфидные взаимодействия
C H 2S H
[O ]
[H ]
C H 2S
Ä è ñó ë ü ô è ä í à ÿ ñâ ÿ çü
C H 2S
C H 2S H
44
Пептиды и белки
Глобулярные белки
ГЛОБУЛЯРНАЯ
СТРУКТУРА
АЛЬБУМИНА (белок
куриного яйца). В
структуре помимо
дисульфидных мостиков
присутствуют свободные
сульфгидридные HSгруппы цистеина, которые
в процессе разложения
белка легко образуют
сероводород – источник
запаха тухлых яиц.
Дисульфидные мостики
намного более устойчивы
и при разложении белка
сероводород не образуют
45
Пептиды и белки
Фибриллярные белки
ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент
натурального шелка и паутины
46
Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО
БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль
47
Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ
СТРУКТУРА
ФИБРИЛЛЯРНОГО
БЕЛКА КОЛЛАГЕНА.
На примере коллагена
можно видеть, что в
образовании
фибриллярных белков
могут участвовать как
-спирали, так и структуры. То же и для
глобулярных белков, в
них могут быть оба
типа третичных
структур
48
Пептиды и белки
Денатурация белков
Денатурация белков — это
разрушение их природной
(нативной)
пространственной
структуры с .сохранением
первичной структуры
49
Пептиды и белки
Функции белков
50
Документ
Категория
Презентации по химии
Просмотров
117
Размер файла
1 630 Кб
Теги
1/--страниц
Пожаловаться на содержимое документа