close

Вход

Забыли?

вход по аккаунту

?

тема 1 Белки

код для вставкиСкачать
Химия белков.
Белки - высокомолекулярные, азотсодержащие
орг. в-ва, кот. при гидролизе распадаются на
аминокислоты (амк-ты).
Функции:
1. Структурная- до 75 % сухого в-ва клетки
2. Регуляторная - ферм, гормоны
3. Транспортная - Нв переносит О2
4. Защитная - иммунные белки
5. Генетическая - нуклеопротеиды сод. РНК, ДНК
Элементарный состав белков (в%):
С - 53, О2 - 23, N2 - 16, Н2 - 7, S и Р - по 1%
Гидролиз белков:
1. Кислотный - кипятят с 6 N НСl сутки.
2. Щелочной - кипятят с 4 N NаОН 8 часов
3. Ферментативный - смесью ферментов.
Содержание амк-т в гидролизате
определяют:
1. Хроматографическим анализом (см. лаб. зан.)
2. Химическим анализом
3. Микробиологическим методом
Свойства амк-т:
Амк-ты - производные карбоновых к-т,
у которых водород в альфа - положении замещен
на аминогруппу (NН2)
Общая формула: R - СН - СООН
NН2
Физич. св-ва: белые кристалл. порошки, р-ся
в воде. Их р-ры обладают оптическими св-ми
(вращают плоскость поляризованного луча)
10- влево, 10- вправо. За счет ассиметрического
С - атома, есть L и D ряда.
У жив-х в белках только L - амк-ты !
Хим. св-ва:
1. Обл. амфотерностью - реагируют с кислотами и
щелочами с образ. солей.
2. Обр. амиды за счет присоединения NН3
(аспарагин).
3. Участвуют в реакциях декарбоксилирования
(-СО2)
4. Уч. в реакциях дезаминирования ( - NН3)
5. Соединяясь -обр. пептиды.
6. Реагируя с формальдегидом,теряют амфотерность
Н
R - СН- СООН + С = О
R - СН- СООН + Н2О
NН2
Н
N= СН2
7. Разлагаются азотистой к-той
R - СН- СООН + НNО2
N2 +Н2О +R - СН- СООН
NН2
ОН
Цветные реакции с амк-тами:
1. С нингидрином - фиол.окраш.
2. Реакция Миллона - обнаруживает тирозин (красн)
3. Ксантопротеиновая - обнаруживает циклические
амк-ты (желтая)
Классификация амк-т,
их строение и номенклатура
По характеру радикала их делят на:
I. Ациклические (производные жирного ряда)
II. Циклические ( производные ароматического ряда)
I Ациклические
По количеству СООН и NН2 групп подразделяются на:
Моноаминокарбоновые
1. NН2-СН2-СООН L- глицин (аминоуксусная кислота)
гли
2. СН3 -СН-СООН L-аланин ( -аминопропионовая к-та)
ала
NН2
а) Оксиамк-ты
3. СН2-СН-СООН L-серин (- амино - оксипросер
пионовая к-та)
ОН NН2
4. СН3-СН-СН-СООН L - треонин (- амино - окси
тре
масляная к-та)
ОН NН2
б) Серосодержащие
5. СН2-СН-СООН
SН NН2
L - цистеин (- амино - тиоцис
пропионовая к-та)
6) СН2-СН-СООН
S
NН2
L - цистин
S
СН2-СН-СООН
NН2
7) СН2 - СН2 - СН-СООН
S
СН3
NН2 L-метионин (-амино--метилтиомасляная к-та)
мет.
в) С разветвленной углеродной цепью
8) СН3-СН-СН-СООН
СН3 NН2
( С -С -С)
С
(-аминоизовалериа
L- валин
новая к-та)
вал
9) СН3-СН-СН2-СН-СООН
СН3
NН2
L-лейцин (-амино-изолей капроновая к-та)
10) СН3-СН2-СН-СН-СООН
СН3 NН2
L- изолейцин
илей
(-амино--метилвалериановая к-та)
Моноаминодикарбоновые
11) СООН- СН2-СН-СООН
NН2
СО- СН2-СН-СООН
NН2
NН2
L-аспарагиновая к-та
асп
(аминоянтарная к-та)
аспарагин
аспн
12) СООН- СН2- СН2-СН-СООН L-глютаминовая к-та
глю
NН2 (-аминоглютаровая к-та)
СО- СН2- СН2-СН-СООН
NН2
NН2
глютамин
глутн
Диаминомонокарбоновые
13) СН2-СН2-СН2-СН2-СН-СООН
NН2
NН2
14) СН2-СН2-СН2-СН-СООН
NН
NН2
С=NН
L- лизин
лиз
(, Е-диаминокапроновая
к-та)
L- аргинин
арг
(-амино-δ метилтиомасляная к-та)
NН2
15) СН2-СН2-СН2-СН-СООН
L-орнитин
орн
NН2
NН2
(, δ -диаминовстречается в белках печени у птиц валериановая к-та)
II Циклические
16)
а)Гомоциклические
СН2-СН-СООН
NН2
L- фенилаланин
фен
(-амино--фенилпропионовая к-та)
17)
СН2-СН-СООН
NН2
L- тирозин
тир
(-амино-- параоксифенилпропионовая к-та)
ОН
б) Гетероциклические
СН2-СН-СООН
NН2
NН
L-триптофан
три
(-амино-- индолил
пропионовая к-та)
СН2-СН-СООН
N
NН2
NН
L-гистидин
гис
(-амино-- имидазолилпропионовая к-та)
Иминокислоты
19)
они содержат не амино-, а иминогруппу - NН
Н2С
СН2
Н2С
СН-СООН
NН
L- пролин
про
(пиролидин-2-карбоновая кислота)
СН2
НО-СН
Н2С
СН-СООН
NН
L-оксипролин
опро
(4-оксипиролидин2-карбоновая кислота)
Структура белковых молекул
Первичной структурой наз. последовательность
чередования амк-т в полипептидной цепочке
1
2
3
4
5
NН2 - ала - лиз - мет - вал - асп - СООН
N - конец
С- конец
N
C
N
C N
C
C
C
N
N
C
N
C
C
C
C C
N
C
C
C
C
C
C
N
C C
N
C
C
N
N
NC
C
C C
N
C C
N
N
C
C
Вторичной структурой
наз. свертывание
полипептидной цепочки в
спираль
Третичной структурой
называется упаковка
полипептидной цепи в
более компактную
форму
Миоглобин
Четвертичной
структурой
называется
объединение
нескольких
полипептидных
цепочек (третичных
структур) в одну
молекулу.
Гемоглобин
Типы связей в молекуле белка
Ковалентные (химические)
1. Пептидная
2. Дисульфидная
1. Пептидная -CO - NH - образуется в результате
соединения групп - NH2 и COOH соседних амк-т
R1
NH2
HOOC
CO-OH H N
H
R2
- H2O
H2N - R1 - CO - NH - R2 - COOH
дипептид
где R1 и R2 - остатки амк-т
2. Дисульфидная связь ( - S - S - ) -образуется
путем соединения двух остатков цистеина и
отщепления Н2
NH
O=C
NH
O=C
NH
- 2H
H-C-CH2 - S-H + H-S-CH2 - C-H
HN
C=O
C=O
NH
O=C
O=C
NH
H-C-CH2 - S - S-CH2 - C-H
HN
C=O
C=O
Дисульфидная
связь
NH
Нековалентные
(не химические)
1. Водородная
O
O=C
2. Ионная
+ NH3
- 2
3
1
O
H
3. Неполярная
O
O C
C-NH2
CH
CH2 CH3
CH3
CH3
CH3 CH2
CH
3
CH3
CH3
+ NH2
3
2
-
O
C=O
1 - водородные связи, 2 - ионные связи, 3 - неполярные
связи.
Форма белковой молекулы - ассиметрична
1. Глобулярная - близкая к шарообразной
2. Фибриллярная - близкая к нитевидной
Физико - хим. св-ва белков:
1. Они высокомолекул. соединения.
2. При растворении в воде образуют гидрофильные
коллоиды.
3. За счет диссоциации групп -СООН и - NН2 в р-ре
возникают кислотно- щелочные св-ва и электр. заряд.
«Кислые» белки сод. больше -СООН групп, в р-ре
проявляют св-ва слабой к-ты и при рН=7 несут отриц.
заряд по схеме:
Например:
альбумины и глобулины
СОО R
СОО NН3+
« Щелочные» белки содержат больше NН2 групп,в
р-ре обладают свойствами слабого основания и при рН =7
несут положит. заряд по схеме:
Например:
СОО протамины и гистоны
R
NН3+
NН3+
Наличие заряда используют для разделения смеси белков
на фракции методом электрофореза
При изменении рН, при подкислении - у «кислых» белков
уменьш. отриц. заряд до О, а затем увеличивается полож.
заряд по схеме:
рН
1………………. 7 …………………..14
+………...0…… - ……………………
При подщелачивании у белков растет отриц. заряд.
У «щелочных» белков при подкислении - растет
полож. заряд, а при подщелачивании - полож. заряд
уменьшается до 0, а затем растет отриц. заряд
(перезарядка) по схеме:
рН
1………………….7………………14
+………………...+…0…………..Значение рН при кот. молекула белка нах.
в изоэлектрическом состоянии (заряд =0) наз.
изоэлектрической точкой белка (ИЭТ) (Табл.2)
В ИЭТ р-р неустойчивый и белок часто выпадает в
осадок.
Изоэлектрические точки белков (ИЭТ)
Глобулин
сыворотки
Зеин кукурузы
Казеин
4,7
Гемоглобин
6,4
Миозин
5,0
Желатина
4,7
4,7
Пепсин
2,0
4,8
Гистон
8,5
Альбумин
сыворотки
Альбумин
яйца
5,4
6,2
Диализ белков - очистка р-ра белка от низкомолекулярных
в-в (солей, углеводов) в сосудахиз полупроницаемых
мембран. Например: гемодиализ («искусственная почка»).
Осаждение белков:
1. Обратимое осаждение - «высаливание»
в концентрированных р-рах нейтральных солей (NН4)2SО4,
Nа2SО4, NаСl за счет разрушения гидратной оболочки.
При добавлении воды осадок растворяется.
2. Необратимое осаждение (денатурация) белков под
влиянием: а) нагревания выше 70 0 С , б) добавления
сильных к-т и щелочей, в) солей тяжелых металлов.
Белок обнаруживается в р-ре биуретовой пробой
(см. лаб. зан.)
Классификация белков.
Простые (протеины)
1. Альбумины
2. Глобулины
3. Гистоны
4. Протамины
5. Глютелины
6. Проламины
7. Протеиноиды
(склеропротеины)
Сложные (протеиды)
1. Нуклеопротеины
2. Хромопротеины
3. Фосфопротеины
4. Гликопротеины
5. Липопротеины
6. Металлопротеины
Характеристика простых белков(протеинов)
1. Альбумины- М. 15-70 тыс.Да (кДа) раств. в воде,
осаждаются насыщ. р-ром (NH4)2SO4. ИЭТ = 4-6
Альбумины молока, мышц, яиц и др.
2. Глобулины -М. 70-150 кДа, не р-ся в воде,
осаждаются полунасыщенным р-ром (NH4)2SO4
ИЭТ = 6-7
3. Гистоны -М. 10-30 кДа, р-ся в воде ИЭТ = 9-12
“Щелочные” белки
4. Протамины -М. 5кДа р-ся в воде ИЭТ=11-12
“Щелочные” белки гистоны и протамины сДНК, (РНК)
образуют нуклеопротеиды («ядерные белки»).
5.Проламины - р-ся в 700спирте сод. много про.
6.Глютелины - р-ся 0,2% щелочи. сод. много глю.
Проламины и глютелины - растительные белки.
7. Протеиноиды (склеропротеины) - не р-ся в воде,
к-тах и щелочах.
а) коллаген - белок соед. ткани.
Коллаген
желатин ( при 1000С)
б) эластин - белок связок
в) кератин - белок эпидермиса, шерсти, рогов, копыт.
Характеристика сложных белков
1. Нуклеопротеиды - сод. РНК и ДНК
2. Хромопротеиды - сод. окрашенную простетическую
группу. Нв, миоглобин, хлорофилл.
3.Фосфопротеиды - сод. остаток фосф. к-ты.
Казеиноген молока, вителин в яичном желтке.
4. Гликопротеиды - сод. углеводы и их производные.
Муцин- в слюне сод. гиалуроновую к-ту.
5. Липопротеиды- сод липиды. Альфа - ЛПВП липопротеиды высокой плотности. Бета - ЛПНП липопротеиды низкой плотности. Р-ся в воде
6. Металлопротеиды - сод. Fe (ферритин),Cu, Zn.
Строение и функции нуклеиновых к-т
Нукл. к-ты- высокомолекул. биополимеры
состоящие из мононуклеотидов, кот.сод. 3 компонента:
1)азотистые основания (пуриновые - аденин и гуанин
и пиримидиновые - цитозин, тимин, урацил).
2) углеводы ( Д - рибоза или Д-дезоксирибоза).
3) остаток фосфорной к-ты
Нуклеозид - соед. азотистого основания с углеводом.
Аденин - Д-рибоза (наз. аденозин).
Нуклеотид - соед. азот. основания, углевода и фосф. к-ты.
Аденин - Д-рибоза - фосф. к-та (наз. адениловая к-та или
аденозинмонофосфорная к-та - АМФ).
Нуклеотиды соед. в цепочку ковалентно фосфоди эфирной связью от ОН третьего углеродного атома
пентозы к ОН фосф. к-ты:
аденин - рибоза - фосф. к-та
о
урацил - рибоза - фосф. к-та.
Строение и функции РНК
Сод: 1) аденин
цитозин
гуанин
урацил (нет тимина!)
2) углевод -Д - рибоза
3) остаток фосф. к-ты
Типы РНК
1.Информационная (и-РНК, матричная - мРНК)
М. 0,5 - 2 млн. Да.
Функция - перенос информации от ДНК к рибосомам,
управляя образованием первичной структуры белка
2. Транспортная РНК (т-РНК, S-РНК)
М.25-30 кДа.
Функция - перенос к рибосомам амк-т, причем для
каждой амк-ты свой тип т- РНК.
3. Рибосомальная (р-РНК)
М. 05-2 млн.
Функция - участвует в сборке белковой молекулы.
Строение и функции ДНК
Сод: 1) аденин
цитозин
гуанин
тимин (нет урацила!)
2) углевод - Д - дезоксирибоза
3) остаток фосф. к-ты
М. 4 млн. - 5 млрд.Да.
Закономерности в строении ДНК
(правила Чаргаффа, 1952)
1) Молярное сод. аденина равно сод. тимина:
А=Т
2)Молярное сод. гуанина равно сод. цитозина:
Г=Ц
3)Сумма пуриновых оснований равна сумме
пиримидиновых:
А+Г = Т+Ц
Молекула ДНК - это двойная спираль из двух
полинуклеотидных цепей (Уотсон, Крик, 1953).
В параллельных цепочках аденин 2 водор. связями
соед с тимином, а гуанин 3 водор. связями- с цитозином
(образуя комплементарные пары).
ДНК в основном нах. в ядрах клеток и митохондриях.
Функция - хранение и передача наследственной
информации. Ген - участок молекулы ДНК.
Документ
Категория
Презентации по химии
Просмотров
5
Размер файла
218 Кб
Теги
1/--страниц
Пожаловаться на содержимое документа