close

Вход

Забыли?

вход по аккаунту

?

1683.УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕ для лабораторных работ ПО ОСНОВАМ БИОТЕХНОЛОГИИ ПЕРЕРАБОТКИ СЕЛЬКОЗОЗЯЙСТВЕНОЙ ПРОДУКЦИИ

код для вставкиСкачать
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА
РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
ДЕПАРТАМЕНТ КАДРОВОЙ ПОЛИТИКИ И ОБРАЗОВАНИЯ
РЯЗАНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙАГРОТЕХНОЛОГИЧЕСКИЙ
УНИВЕРСИТЕТ ИМЕНИ. П.А. КОСТЫЧЕВА
О.В. САВИНА, Е.А. ШАШУРИНА
УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕ
для лабораторных работ
ПО ОСНОВАМ БИОТЕХНОЛОГИИ ПЕРЕРАБОТКИ
СЕЛЬКОЗОЗЯЙСТВЕНОЙ ПРОДУКЦИИ
Под общей редакцией О.В. Савиной
Рекомендовано Учебно – методическим объединением вузов Российской
Федерации по агрономическому образованию в качестве
учебного пособия для студентов по специальности 110900 «Технология
производства и переработки сельскохозяйственной продукции»
Р Я З А Н Ь 2011
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
УДК 63:573.6
ББК 40
ISBN 978-5-98660-062-8
Авторы:
С-13
О.В. Савина – доктор сельскохозяйственных наук, профессор
Е.А. Шашурина – кандидат сельскохозяйственных наук, доцент
Под общей редакцией О.В. Савиной
Рецензенты:
Баранов А.Н. – директор филиала ГОУ ВПО «Московский государственный университет
технологии и управления» в г. Рязани, кандидат технических наук
М.Н. Павлова - доцент кафедры технологии общественного питания
Рязанского государственного агротехнологического университета имени
П. А. Костычева, кандидат технических наук
Учебное пособие для лабораторных работ по основам биотехнологии переработки
сельскохозяйственной продукции Савиной О.В., Шашуриной Е.А. О.В. знакомит студентов с
важнейшими процессами переработки сельскохозяйственной продукции, применяющими
продукцию и методы биотехнологии. Лабораторные работы, представленные в практикуме,
способствуют приобретению практических навыков в организации перерабатывающих производств с применением биотехнологии.
Каждая работа содержит краткие теоретические положения по теме исследования,
описание методики проведения анализов и обработки их результатов. В лабораторных работах приведен перечень необходимых реактивов, показаны схемы записи и расчета результатов анализов. Для более глубокого и полного изучения каждой темы указаны контрольные
вопросы, которые студент должен проработать для защиты лабораторных работ.
В учебном пособии приведены проверочные тестовые задания по десяти темам, изучаемым в курсе «Основы биотехнологии переработки сельскохозяйственной продукции», а
также глоссарий, содержащий основные термины и понятия, используемые в биотехнологии
переработки сельскохозяйствен6ной продукции, и список основной и дополнительной литературы, рекомендованной для изучения данной дисциплины.
Теоретический материал и методики, изложенные в учебном пособии, могут быть
широко использованы студентами, аспирантами, научными сотрудниками, изучающими
производство, хранение и переработку сельскохозяйственной продукции.
ISBN 978-5-98660-062-8
© Савина О. В., Шашурина Е. А. 2011
© Федеральное Государственное образовательное
учреждение высшего профессионального образования «Рязанский государственный агротехнологический университет имени П. А. Костычева»
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
СОДЕРЖАНИЕ
Введение …………………………………………………………………………………….
Основные требования техники безопасности при выполнениилабораторных работ по
дисциплине «Основы биотехнологии переработки сельскохозяйственной продукции»
Первая помощь при несчастных случаях……………………………………………………
ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА №1. Определение качественных показателей хлебопекарных дрожжей…………………………………………………………………………………..
ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА №2. Изучение способов стандартизации и стабилизации
ферментных препаратов………………………………………………………………………..
ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 3. Изучение методов определения амилолитической активности ферментов…………………………………………………………………………….
ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА №4. Определение оптимальных условий действия амилолитических ферментов…………………………………………………………………………
ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА №5. Изучение методов определения цитолитической и протеолитической активности ферментных препаратов………………………………………
ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА №6. Определение содержания этилового спирта в жидких
технологических средах………………………………………………………………………..
ПРОВЕРОЧНЫЕ ТЕСТЫ ПО ДИСЦИПЛИНЕ «Основы биотехнологии переработки
сельскохозяйственной продукции»……………………………………………………………
Тема 1. Введение в предмет «Основы биотехнологии переработки сельскохозяйственной
продукции»………………………………………………………………………….
Тема 2. Микробиология. Основные сведения о микроорганизмах……………………...
Тема 3. Способы культивирования микроорганизмов………………………………….
Тема 4. Типовая технологическая схема микробиологического производства…………………………………………………………………………………………
…..
Тема 5. Ферментативная биотехнология. Основные сведения о ферментах, применяемых в биотехнологии…………………………………………………………………..
Тема 6. Получение и использование ферментных препаратов…………………………
Тема 7. Генная инженерия. Создание генномодифицированных источников пищи…………………………………………………………………………………………….
Тема 8. Состояние производства и обеспечение безопасности генетически модифицированных источников пищи…………………………………………………………….
Тема 9. Применение биотехнологических процессов в переработке сельскохозяйственной продукции………………………………………………………………………
Тема 10. Биотрансформация вторичных сырьевых ресурсов перерабатывающих
предприятий, отходов растениеводства и животноводсва………………………………
КЛЮЧИ К ОТВЕТАМ НА ТЕСТЫ…………………………………………………………..
ГЛОССАРИЙ…………………………………………………………………………………..
СПИСОК РЕКОМЕНДУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ…………………………………………….
Приложение 1. Относительная плотность d 2020 вводно-спиртовых растворов, содержащих
различное количество спирта, выраженное в объемных, массовых и молярных процентах………………………………………………………………………………………………..
Приложение 2. Ключ к классификации и нумерации (индексации) ферментов…………..
Приложение 3. Классификация ферментов класса гидролаз………………………………
4
5
7
10
13
18
22
25
29
29
32
36
38
40
43
45
48
50
54
56
58
66
67
73
77
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
ВВЕДЕНИЕ
Учебное пособие для лабораторныхработ по основам биотехнологии переработки сельскохозяйственной продукции составлено в соответствии с рабочей программой данного курса для студентов, обучающихся по специальности
110900 – технология производства и переработки сельскохозяйственной продукции.
Цель учебного пособия – развитие практических навыков в организации перерабатывающих производств с применением методов и продуктов биотехнологии и контроле качества биотехнологических продуктов.
На лабораторных занятиях студенты знакомятся с основными теоретическими положениями по изучаемой теме, изучают методику проведения анализов и опредекляют показатели качества биотехнологических продуктов. Каждый студент получает от преподавателя конкретный образец, руководствуясь
методикой, анализирует его, на основании полученных данных проводит необходимые расчеты и заполняет таблицы. В практикуме приведен перечень необходимых реактивов, показаны схемы записи и расчета результатов анализов.
Студенту необходимо не только уяснить последовательность того или
иного анализа, но и четко представлять технологическое и экономическое значение определяемых показателей, для чего по лекционному материалу и учебникам найти ответы на контрольные вопросы, приведенные в конце работы. В
конце очередного занятия каждый студент предъявляет преподавателю рабочую тетрадь с выполненной лабораторной работой, отвечает на контрольные
вопросы и получает отметку о выполнении лабораторной работы.
В учебном пособии также приведены проверочные тестовые задания по
десяти темам, изучаемым в курсе «Основы биотехнологии переработкисельскохозяйственной продукции», а также глоссарий, содержащий основные термины
и понятия, используемые в биотехнологии переработки сельскохозяйствен6ной
продукции, и список основной и дополнительной литературы, рекомендованной для изучения данной дисциплины.
Теоретический материал и методики, изложенные в учебном пособии,
могут быть широко использованы студентами, аспирантами, научными сотрудниками, изучающими основы биотехнологии переработки сельскохозяйственной продукции.
4
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Основные требования техники безопасности при выполнении
лабораторных работ по дисциплине «Основы биотехнологии
переработки сельскохозяйственной продукции»
К выполнению лабораторных работ по основам биотехнологии переработки сельскохозяйственной продукции студенты допускаются только после
прохождения инструктажа по технике безопасности и противопожарным правилам и соответствующего оформления допуска к работе в специальном журнале.
Студенты несут личную ответственность за несоблюдение правил и требований по технике безопасности и правил противопожарной безопасности.
Особое внимание при выполнении лабораторных работ по основам биотехнологии переработки сельскохозяйственной продукции студенты должны
обращать на выполнение следующих требований и рекомендаций:
1. Никаких веществ в лаборатории не пробовать на вкус. Нюхать какие
бы то ни было вещества в лаборатории осторожно, не вдыхая полной грудью,
направляя движением руки к себе пары или газ. Категорически запрещается
пользоваться лабораторной посудой для еды или питья.
2. Не проводить никаких опытов в грязной посуде. Посуду мыть тотчас
же после опыта.
3. Не оставлять никаких веществ в посуде без этикеток и надписей. Не
брать вещества из посуды без этикеток и надписей. Беря вещество, внимательно читать этикетку и при малейшем сомнении наводить справку у преподавателя.
4. Нельзя набирать концентрированные кислоты, щелочи и другие вредные реактивы в пипетку ртом. Отмерять концентрированные растворы щелочи
или кислоты только цилиндрами.
5. При разбавлении серной кислоты вливать осторожно кислоту в воду, а
не наоборот, во избежание разбрызгивания или даже взрыва.
6. Нельзя выливать в раковину крепкие растворы кислот, щелочей; использовать для этой цели специальные стаканы для слива.
7. Пробирку с жидкостью для нагревания нужно держать наклонно в сторону от себя и соседа.
8. При работе с эфиром, ацетоном и другими легко воспламеняющимися
веществами соблюдать крайнюю осторожность.
9. Все опыты с воспламеняющимися органическими веществами производить под тягой. Категорически воспрещается в это время пользоваться огнем
в лаборатории.
10. Категорически воспрещается отгонять эфир и другие воспламеняющиеся вещества на открытом огне. Пользоваться для этой цели либо колбонагревателями с закрытой спиралью, либо водяными банями.
11. При работе на центрифуге не открывать крышку до полной остановки
ротора.
5
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
12. К выполнению лабораторных работ студенты допускаются только при
наличии защитной одежды – халата.
Первая помощь при несчастных случаях
Первую помощь пострадавшему при несчастном случае до прибытия врача должны оказать коллеги по работе. Здоровье и жизнь пострадавшего очень
часто зависит от того, насколько быстро и правильно была оказана ему первая
помощь. Поэтому каждый работающий в лаборатории обязан знать практические приемы первой помощи.
Наиболее частыми при выполнении лабораторных работ по биотехнологии переработки сельскохозяйственной продукции являются термические и химические ожоги рук и порезы.
1.
При попадании на кожу крепкой щелочи пораженное место нужно обмыть большим количеством воды, а затем ополоснуть слабым раствором уксусной кислоты.
2.
При попадании крепкой кислоты на кожу её нужно смыть водой,
а затем слабым раствором соды или аммиака.
3.
При ранениях стеклом нужно удалить его осколки из ранки и,
убедившись, что там их больше нет, смазать края раны йодом и
перевязать пораженное место.
4.
При термических ожогах первой степени обожженное место
можно присыпать питьевой содой, рисовым или картофельным
крахмалом или тальком либо сделать примочки из свежеприготовленных растворов 2%-го питьевой соды или 5%-го перманганата калия. Лучшее средство для примочки – 96%-й этиловый
спирт, который оказывает одновременно и обеззараживающее и
обезболивающее действие.
В случае пореза края раны следует обработать раствором
6
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Л А Б О Р А Т О Р Н А Я Р А Б О Т А №1
Тема: «Определение качественных показателей хлебопекарных
дрожжей»
Цель занятия:Оценкабродильной активности хлебопекарных дрожжей
по подъемной силе.Исследование роста и развития дрожжевых клеток в полуфабрикатах хлебопекарного производства путем микроскопирования.
Основные теоретические положения
Дрожжи прессованные вырабатываются специализированными предприятиями – дрожжевыми заводами для хлебопекарной промышленности, использующей их в качестве разрыхлителей теста, витаминной промышленности для
получения витаминов D и В2, медицинской – для получения ряда лекарственных препаратов, нуклеиновых кислот и ферментов и микробиологической промышленности для приготовления питательных сред.
Дрожжи – это почкующиеся или делящиеся одноклеточные микроорганизмы, относящиеся к классу грибов. В производстве хлебопекарных дрожжей
культивируют дрожжи вида Saccharomycescerevisiae, называемые сахаромицетами. Они состоят из клеток округлой или овальной формы размером от 5 до 14
мкм. Такие дрожжи сбраживают и усваивают глюкозу, галактозу, сахарозу,
раффинозу и мальтозу.
1 г прессованных дрожжей содержит около 15 млрд дрожжевых клеток.
Химический состав хлебопекарных дрожжей непостоянен и может колебаться в
широких пределах, он зависит от условия культивирования дрожжей, состава
питательной среды и физиологического состояния клетки. В среднем прессованные дрожжи содержат 67 - 75 % воды и 25 - 33 % сухих веществ. Часть воды
содержится внутри клеток, в цитоплазме, другая часть – в межклеточных пространствах. В составе сухих веществ дрожжей содержится в среднем 50 % азотистых веществ, 1,6 % жира, 40,8 % углеводов, 7,6 % золы. Дрожжи богаты витаминами группы В – В1, В2, В3, В5, РР, В6, фолиевой кислотой, биотином, содержат также парааминобензойную кислоту и провитамин D – эргостерин. Обязательной составной частью протоплазмы дрожжевых клеток являются ферменты, осуществляющие разнообразные биохимические превращения в дрожжевой клетке. Многие из ферментов дрожжей (сахараза, мальтаза, лактаза и др.)
входят в состав так называемого зимазного комплекса, сбраживающего сахара.
Дрожжи используют в хлебопекарной промышленности для разрыхления
теста за счет сбраживания сахаров – глюкозы, фруктозы, мальтозы. Бродильную активность дрожжей оценивают по величине подъемной силы.
Определение подъёмной силы дрожжей осуществляется по ГОСТ 171-81,
который предусматривает два метода: по скорости подъёма теста в термостате,
замешенного по определенной рецептуре и помещенного в формочку опреде7
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
ленных размеров; и ускоренный метод – по скорости всплывания шарика теста,
предложенный А.И. Островским. Определенная по первому методу подъёмная
сила дрожжей характеризуется временем в минутах, прошедшим с момента
внесения теста в форму, до момента прикосновения его к нижнему краю перекладины, т.е. подъёмом на высоту 70 мм. При ускоренном методе определения
подъёмная сила дрожжей выражается временем, прошедшим с момента опускания шарика теста в воду, до его всплытия. Для сравнения результатов, полученных по первому и второму методу, время подъема шарика в минутах умножают на коэффициент 3,5. По ГОСТ 171-81 подъёмная сила дрожжей должна
быть не более 70 мин.
При производственном контроле полуфабрикатов хлебопекарного производства – заквасок, жидких дрожжей препараты обычно рассматривают под
микроскопом при увеличении 500-1000 раз. Микроскопирование позволяет
следить за размножением и состоянием дрожжевых клеток в полуфабрикатах.
Реактивы и оборудование: 1) образцы хлебопекарных прессованных
дрожжей; 2) мука пшеничная хлебопекарная высшего сорта; 3) ступки фарфоровые с пестиком; 4) стаканы стеклянные на 200 см3; 5) весы технические; 6)
тазы пластмассовые; 7) водный раствор хлорида натрия с массовой концентрацией 2,5 % (2,5 г поваренной соли поместить в мерную колбу на 100 см3 и довести дистиллированной водой до метки); 8) вода водопроводная температурой
350С; 9) микроскоп.
Ход занятия
1. Определение подъемной силы дрожжей ускоренным методом
1) Отвесить 0,31г дрожжей (для препарата сухих дрожжей – 0,08 г) с погрешностью до 0,01 г и перенести их фарфоровую ступку.
2) Прилить в ступку 4,8 см3 2,5 % - ного водного раствора поваренной соли,
нагретого до 35 0С и тщательно перемешать пестиком.
3) Добавить 7 г пшеничной муки, замесить тесто и придать ему форму шарика.
4) Шарик опустить в стакан с водой, нагретой до температуры 350С и поместить стакан в пластмассовый таз, заполненный водой той же температуры.
5) Засечь время, прошедшее с момента опускания шарика теста в воду, до
его всплытия. Время подъёма шарика в минутах умножить на 3,5. Результаты занести в таблицу 1.
Таблица 1- Определение подъёмной силы дрожжей.
Образец
Время опусВремя
Быстрота
дрожжей
кания шарика всплывания
подъёма шатеста в воду шарика теста
рика теста,
мин (А)
8
Подъёмная
сила
дрожжей,
мин (Ах3,5)
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Сделать вывод о бродильной активности различных образцов хлебопекарных дрожжей.
2. Микроскопирование дрожжей
1) Приготовление препарата жидких дрожжей.
В предварительно взвешенный стеклянный стакан на 100 см3 добавить 1,5
г пшеничной муки высшего сорта и залить тремя объемами (4,5 см3) горячей
воды (t = 65 - 700С). Дать постоять 10 мин для заваривания муки. В это время
происходит процесс клейстеризации и частичного гидролиза крахмала муки,
что облегчает последующее питание дрожжей. В заварку добавить 0,5 г сахара
и 0,31 г дрожжей. Тщательно перемешать, накрыть стакан и оставить в теплом
месте для брожения на 30 мин.
2) Микроскопирование препарата жидких дрожжей.
В стакан с препаратом жидких дрожжей добавить 15 см3 воды (t=300С).
После энергичного взбалтывания смеси дать постоять в течение 1 мин. Стеклянной палочкой перенести из верхнего слоя жидкости небольшую каплю на
предметное стекло и покрыть покровным стеклышком. Препараты рассмотреть
под микроскопом, отметить размер и форму дрожжевых клеток, проследить за
процессом почкования. Сделать соответствующий рисунок в лабораторной тетради.
Размеры дрожжевых клеток характеризуют условия, в которых они пребывают. Так, при интенсивном размножении дрожжей под влиянием обильной
аэрации или при резком возрастании кислотности среды клетки начинают деградировать, уменьшаясь в объеме. Молодые клетки крупнее состарившихся. У
первых оболочка едва заметна, у вторых она выступает в виде утолщенного
ободка. Зернистое строение протоплазмы дрожжевой клетки также свидетельствует о ее старости или о неблагоприятных окружающих условиях (высокая
температура или кислотность, голодание и т.д.). Отставание протоплазмы от
оболочки может обусловливаться начавшимся разрушением клетки. Обнаружение больших вакуолей в клетке свидетельствует о ее старости: в молодых клетках вакуолей нет или они весьма малы.
Значительное количество почкующихся клеток говорит о том, что главная масса их является молодыми. Зрелые дрожжи, способные обеспечить хороший подъем теста и нормальную расстойку, имеют в среднем не более 20 %
почкующихся клеток.
Контрольные вопросы
1. Что представляют собой дрожжи, и в каких отраслях они используются?
2. Химический состав дрожжей.
3. Что характеризует показатель подъемной силы дрожжей, и какие методы используют для его определения?
4. В каких единицах выражают подъёмную силу дрожжей?
5. Какова величина подъёмной силы для дрожжей нормального качества?
9
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Л А Б О Р А Т О Р Н А Я Р А Б О Т А №2
Тема: «Изучение стандартизации и способов стабилизации ферментных
препаратов, применяемых в биотехнологических процессах»
Цель занятия: Изучение стандартизации ферментов, применяемых при
переработке с/х продукции. Изучение способов иммобилизации, применяемых
для стабилизации ферментных препаратов.
Основные теоретические положения
Ферменты (от латинского слова fermentum - закваска) или энзимы (от
греческого enzyme - в дрожжах) - это биологические катализаторы, лежащие в
основе всех биохимических процессов в живой клетке. Они привлекают к себе
все большее внимание, особенно в пищевой промышленности и медицине, для
осуществления многих биотехнологических процессов.
К настоящему времени изучено свыше 2000 тысяч ферментов, и число
их непрерывно возрастает. Согласно классификации Международного биохимического союза их подразделяют на шесть классов:
1. Класс оксидорекдуктаз включает ферменты, катализирующие окислительновосстановительные реакции. Субстрат, подвергающийся окислению, рассматривается как донор водорода. Класс насчитывает 17 подклассов в зависимости от природы той группы в молекуле субстрата, которая подвергается
окислению (спиртовая, альдегидная, кетонная и т. д.).
2. Класс трансфераз объединяет ферменты, катализирующий реакции переноса
групп (метильных, гликозильных, аминных и др.) от одного соединения (донора) к другому (акцептору). Класс подразделяется на 8 подклассов в зависимости от природы переносимых групп.
3. К классу гидролаз принадлежат ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных соединений; он разделяется на 11 подклассов в
зависимости от типа гидролизуемой связи - сложноэфирной, пептидной,
гликозидной и т. д.
4. Класс лиаз - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу негидролитическим путем с образованием двойных связей, или наоборот, присоединяющие группы к двойным связям. Включает 6 подклассов в зависимости от типа подвергающейся разрыву связи (углерод-углерод, углеродкислород и т. п.)
5. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие реакции изомеризации, т.е. структурные или геометрические изменения в пределах одной молекулы. Этот класс разделяется на 5 подклассов в зависимости от типа катализируемой реакции.
6. Класс лигаз (или синтетаз) объединяет ферменты, которые катализируют соединение двух молекул друг с другом, сопряженное с гидролизом пирофос10
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
фатной связи в молекуле аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) или аналогичного трифосфата. Лигазы разделяются на 5 подклассов по типу образуемой связи.
Комиссия по ферментам Международного биохимического союза разработала правила рациональной номенклатуры ферментов. Согласно этим правилам, в названии фермента указываются его субстраты и основной класс, к которому принадлежит фермент. Каждый фермент обозначается специальным четырехзначным шифром, указывающим номер класса, подкласса, подподкласса
и номер фермента в подподклассе. Например: 3.2.1.1.-  - 1,4 - Глюкан - глюконогидролаза; 4.1.1.1. - Карбокси - лиаза -2- оксокислоты.
Систематическое название без дополнительных объяснений позволяет
представить реакцию, катализируемую данным ферментом. Однако, оно довольно длинно, поэтому наряду с систематическими используют и тривиальные
(рабочие) названия ферментов. Обычно тривиальные названия ферментов строятся по названию соответствующих субстратов с добавлением суффикса «аза».
Так, рабочие названия представленных выше ферментов, соответственно, амилаза и пируватдекарбоксилаза.
Из более чем 2000 известных на сегодня ферментов в промышленном
масштабе производится менее 50. Ферменты, используемые в различных биотехнологических процессах переработки с/х продукции, получают из тканей и
органов животных, растений или путем микробиологического синтеза. Последний способ получил наибольшее распространение для промышленного производства ферментов. Наибольшее применение при переработке с/х продукции
нашли ферментные препараты класса гидролаз.
Использование ферментов в различных отраслях биотехнологии ограничено их высокой стоимостью и во многих случаях недостаточной стабильностью. Способы стабилизации промышленных препаратов ферментов основаны
на методах иммобилизации.
Иммобилизация – это ограничение подвижности молекул ферментов, их
конформационных перестроек. Она основана на физико-химических принципах, позволяющих закрепить структуру ферментов таким образом, чтобы активный центр его молекулы сохранял каталитическую активность в течение
длительного времени, допускающего повторное использование ферментных
препаратов.
Ход занятия
1. Изучение стандартизации ферментных препаратов
Задание: пользуясь классификатором ферментов, разработанным Международным биохимическим союзом (приложения 2, 3), и лекционным материалом, описать наиболее важные промышленные ферменты, используемые в
различных отраслях переработки с/х продукции в форме таблицы 1 (не менее
15 ферментов). Ферменты в таблице расположить по классам, согласно вышеуказанной классификации.
11
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Таблица 1- Наиболее важные ферменты, используемые при переработке
сельскохозяйственной продукции
Шифр
Систематическое название
1.11.1.6
Н2О2 : Н2О2–
оксидоредуктаза
и т.д.
Тривиальное
название
Каталаза
Катализируемая реакция
Н2О2 + Н2О2
2 Н2О + О2
Применение в пищевой промышленности
При дезинфекции
молока перекисью
водорода
2. Изучение способов иммобилизации, применяемых для стабилизации
ферментных препаратов
Задание: пользуясь лекционным материалом, описать в форме таблицы 2
способы иммобилизации, применяемые для стабилизации ферментных препаратов.
Таблица 2- Способы иммобилизации ферментных препаратов
Наименование
1.
2.
3.
4.
5.
Используемые
носители
Преимущества и
недостатки способа
Примеры ферментов,
иммобилизованных
данным способом
Контрольные вопросы
Какую роль выполняют ферментные препараты при переработке
с/х продукции?
Классификация ферментов.
Какие классы ферментов наиболее часто применяются при переработке с/х продукции?
Что такое иммобилизация ферментов и для каких целей она применяется?
Способы иммобилизации ферментных препаратов.
12
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Л А Б О Р А Т О Р Н А Я Р А Б О Т А №3
Тема: «Определениеамилолитической активности ферментных
препаратов различного происхождения»
Цель занятия: Изучение препаратов амилолитических ферментов, применяемых в бродильных производствах. Определение декстриногенной активности ферментных препаратов фотоколориметрическим методом.
Основные теоретические положения
Амилолитическая активность характеризует способность ферментов катализировать расщепление крахмала.
Крахмал как основной компонент сухих веществ сырья, применяемого в
бродильных производствах (клубни картофеля, зерно злаковых культур), непосредственно дрожжами не сбраживается. Поэтому его необходимо гидролизовать до сбраживаемых сахаров, для чего требуется применять ферменты.
В пивоваренном и спиртовом производствах издавна применяли зерновой
солод как источник амилолитических ферментов. Солод представляет собой
проросшее и осторожно высушенное зерно злаковых культур. В зерне злаков
содержатся два вида амилаз, различающихся по характеру действия на крахмал:
-амилаза, называемая ещё декстриногенамилазой, и -амилаза или сахарогенамилаза. Обе амилазы расщепляют в крахмале связь 1,4, но -амилаза обладает более мощным действием. При действии на крахмал она быстро дробит молекулы амилозы и амилопектина на крупные декстрины, которые затем расщепляет до мальтозы. -амилаза действует иначе: последовательно отщепляет
от конца цепи полисахарида одну за другой молекулы мальтозы. При этом действие -амилазы заканчивается у разветвления цепи амилопектина, а -амилаза
расщепляет амилопектин не только до мест разветвления цепи, но и между ними.В непроросшем зерне большинства злаков содержится только -амилаза; амилазы там нет, но она активно образуется при прорастании. Таким образом,
применяемый в бродильных производствах зерновой солод в основном является источником активной -амилазы, выполняющей задачу гидролиза крахмала.
Однако, эффективность солода как осахаривающего агента достаточно низка,
по сравнению с амилолитическими препаратами микробного происхождения.
Кроме того, зерновой солод помимо амилолитических содержит целый ряд других гидролитических ферментов, способствующих накоплению нежелательных
веществ во время брожения (пептидов, аминокислот и др.). Таким образом, для
бродильного производства, перерабатывающего крахмалосодержащее сырье,
представляет интерес применение ферментов микробного происхождения, обладающих высокой осахаривающей способностью и лишенных других ферментов. Высокая активность препаратов микробного происхождения объясняется
тем, что помимо -амилазы они содержат еще один вид амилолитических фер-
13
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
ментов – глюкоамилазу, расщепляющую крахмал, декстрины и мальтозу до
глюкозы.
Таблица 1- Характеристика амилолитических ферментных
препаратов микробного происхождения
Наименование
Характеристика Продуцент и способ Присутствующие
препарата
культивирования
ферменты
Амилоризин Пх Сухая культура,
Asp. оryzae 476- И,
α-амилаза, проте90 % сух в.
поверхностный
аза
Глюкаваморин
Сиропообразный Asp.awamori, шт.673, α-амилаза, глюкоГх
препарат, 45-50
поверхностный
амилаза, транс% сух.в.
глюкозилаза, гемицеллюлаза,
протеаза
Глюкобататин
Жидкая культура, Asp. batatae-61, глу- α-амилаза, глюкоГх
3-4 % сух.в.
бинный
амилаза
Амилодиастатин Жидкая культура, Bac.
α-амилаза
Гх
2 % сух.в.
diastaticus,глубинный
Амилосубтилин Порошок, 90 %
Bac. sutilis, глубинα-амилаза
Г3х
сух в.
ный
Комплексный
Порошок, 90 %
препарат
сух в.
«Биоджест» английской фирмы
«BioconLimited»
Нет сведений
Нет сведений
Все ферментные препараты, применяемые в спиртовом производствах,
представляют собой либо нативные неочищенные глубинные или высушенные
поверхностные культуры микроорганизмов, либо неочищенные концентрированные препараты, и как правило являются комплексными, т.е. содержат больше одного фермента. Характеристика основных ферментных препаратов, применяемых в спиртовой промышленности приведена в таблице 1.
Ферментную активность препарата выражают в произвольно выбранных
единицах, определяемых количеством превращенного субстрата за единицу
времени при оптимальных условиях для действия фермента. Долгое время в
спиртовой промышленности нашей страны основным методом определения активности амилолитических препаратов было определение амилолитической
способности (АС). Метод разработан во ВНИИ спиртовой промышленности
Климовским и Родзевич и основан на гидролизе крахмала препаратом фермента
до неокрашиваемых йодом декстринов. Одна единица АС соответствует такому
количеству фермента, которое способно катализировать гидролиз 1 г растворимого крахмала до продуктов, не дающих окраски с йодом, за 1 час при температуре 300С. Величина АС рассчитывается по формуле:
14
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
АС= 0,25*60 / (mфt),
где 0,25- количество крахмала, которое находится в 25 см3 его 1 %-ного раствора, г; mф – масса навески ферментного препарата, взятого на анализ, г; t – время
полного расщепления крахмала до продуктов, не окрашиваемых йодом, мин.
В настоящее время разработаны более точные методы оценки активности
амилолитических ферментов, в частности колориметрический метод определения декстриногенной активности (метод ВНИИПрБ).
За единицу декстриногенной активности (ДАк) принимают такое количество фермента, которое катализирует гидролиз 1 г крахмала до декстринов за 60
мин при температуре 300С и рН среды 4,8-4,9 (для солодовых препаратов), 4,7
(для мицелиальных препаратов) и 6,0 (для бактериальных препаратов). Количество прогидролизованного крахмала устанавливают фотоколориметрически по
йодной пробе.
Этот метод дает воспроизводимые результаты, по точности превосходит
визуальный метод Климовского и Родзевич, позволяет определять декстриногенную активность ферментных препаратов различной степени очистки, полученных с применением таких продуцентов, как микромицеты и бактерии, а
также солод различных зерновых культур. Он широко используется для анализа
сусла и бражки на спиртовых заводах, для анализа полупродуктов ферментных
заводов.
Реактивы
1) Солодовые экстракты различных злаковых культур.
5 г свежепроросшего солода растереть в ступке пестиком, перенести без
потер в коническую колбу на 200 см3, добавить 90 см3 дистиллированной
воды и 10 мл фосфатного буфера с рН 4,8. выдержать при температуре
300С не менее 1 час при периодическом помешивании стеклянной палочкой. Хранить в холодильнике. В 5 см3 такого раствора содержится
250 мг фермента.
2) Растворы ферментных препаратов микробного происхождения.
0,1 г ферментного препарата помещают в мерную колбу на 100 см3 и доводят до метки дистиллированной водой. Раствор хранят до 24 час при
температуре от 2 до - 40С. В связи с высокой активностью ферментных
препаратов, перед проведением анализа готовят рабочий раствор ФП,
разбавляя основной раствор в 10 - 20 раз. В 5 см3 рабочего раствора ФП
при этом будет содержаться, соответственно, 0,5 и 0,25 мг фермента.
3) 1 % - ный раствор крахмала.
К 10 г крахмала довавить 250 см3 холодной дистиллированной воды, перемешать, добавить еще 250 см3 горячей воды (t=50-60 0С) и поместить
на водяную баню на 20 мин, непрерывно помешивая. Охладить, перелить в мерную колбу на 1 лчерез слой ваты, добавить 100 см3 фосфатного буфера (рН 4,8) и довести дистиллированной водой до метки.
15
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
4) 0,1 н. раствор НСl – 8,2 мл концентрированной соляной кислоты развести в мерной колбе на 1 л дистиллированной водой до метки (кислоту
лить в воду!)
5) 0,25 %-ный раствор йода в КI – 0,25 г кристаллического йода и 2,5 г
иодистого калия поместить в мерную колбу на 100 см3, развести в небольшом количестве дистиллированной воды (около 40 см3) и довести
водой до метки. Хранить в темноте. Из него готовить рабочий раствор
йода в соляной кислоте – 10 см3 основного раствора в мерной колбе на
500 см3 довести до метки 0,1 н. раствором соляной кислоты. При этом
определяют оптическую плотность рабочего раствора на ФЭК-56 М при
длине волны 453 нм (фильтр №4) в кювете с длиной рабочей грани 1 см:
она должна быть 0,220 ± 0,01
6) Фосфатный буферный раствор с рН 4,7 - 4,9.
5,938 гNa2НРО4 развести дистиллированной водой мерной колбе на 500
см3 до метки (раствор 1). 4,540 г КН2РО4 аналогично развести в мерной
колбе на 500 см3 (раствор 2). Для получения буферного раствора с рН
4,85 перед анализом растворы 1 и 2 смешивают в соотношении 1:1.
Приборы и оборудование: 1)стаканы на 50 см3; 2)цилиндры мерные на
50см3, на 100 см3; 3)пипетки на 5 см3; на 2 см3; 4)колбы конические на
100 см3; 5)таз пластмассовый с водой температурой 300С;
6)фотоэлектроколориметр КФК-3.
Ход занятия
1. Изучение препаратов амилолитических ферментов, применяемых в
бродильных производствах
Изучить теоретические положения и заполнить таблицу 1.
Таблица 1 - Препараты амилолитических ферментов, применяемых
в бродильных производствах
Наименование
препарата
Характеристика
препарата
Источник и спо- Какие амилолити- Характер дейсоб получения
ческие ферменты ствия на крахсодержит
мал
2. Определение декстриногенной активности ферментов
фотоколориметрическим методом
Порядок определения
1) В стеклянный стакан объемом 50 см3 налить 10 см3 раствора крахмала и
поместить в водяную баню при t 30 0С на 10 мин.
2) Не вынимая стакана, добавить пипеткой 5 см3 рабочего раствора фермента. Одновременно выполняется контрольный опыт (один на всю подгруппу). В контрольную пробу добавить вместо фермента 5 см3 дистиллиро16
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
ванной воды. смеси быстро перемешать и выдержать при 30 0 С в течение
10 мин.
3) В коническую колбу на 100 см3 добавить 25 мл рабочего раствора йода,
приготовленного на соляной кислоте.
4) Спустя 10 мин стаканы вынуть из бани, отобрать пипеткой 0,25 см3 прогидролизованного раствора и добавить в колбу с йодом. Быстро перемешать. Соляная кислота сразу прерывает действие ферментов. полученные
растворы приобретают различную окраску: контрольный имеет синий
цвет, а опытный – фиолетовый различной степени интенсивности в зависимости от степени прогидролизованного крахмала.
5) Определить оптическую плотность опытного и контрольного растворов
по отношению к дистиллированной воде. Для работы используют кюветы
с длиной рабочей грани 1 см и красный светофильтр (№8). значение оптической плотности контрольного раствора (D1) должно быть не менее
0,690.
Полученные данные занести в таблицу 2 (для всех ферментных препаратов).
Таблица 2 - Декстриногенная активность ферментов различного происхождения
№
ФерМасса
ОптичеОптичеКол-во
Декстриноп/
мент- фермента,
ская
ская плот- прогидрогенная акп
ный
участву- плотность ность кон- лизован.
тивность
препающего в опытного трольного крахмала
фермента
рат
реакции,
раствора
раствора
(С)
(ДАк), ед./г
мг (mф)
(D1)
(D1)
Обработка результатов
Количество прогидролизованного крахмала С (в г) вычисляют по формуле:
С=0,1(D1-D2):D1, (1)
Где 0,1 – количество крахмала, введенного в реакцию; D1 и D2, соответственно,
оптическая плотность контрольного и опытного растворов. С не должно быть
меньше 0,02 или больше 0,07 г.
Активность фермента (ед./г) вычисляют по формулам 2-4, в зависимости от
происхождения ферментного препарата:
Для свежепроросшего солода:
Для мицелиальных препаратов:
Для бактериальных препаратов:
ДАк= (6,889С – 0,029388)1000 : mф
ДАк= (7,264С – 0,03766)1000 : mф
ДАк= (5,885С – 0,001671)1000 : mф,
где mф – масса ферментного препарата, введенного в реакцию; С - количество
прогидролизованного крахмала, г
Сравните активность ферментных препаратов различного происхождения
и сделайте вывод.
17
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
1.
2.
3.
4.
5.
Контрольные вопросы
Амилолитические ферменты и их действие на крахмал.
Для чего применяют ферментные препараты в бродильных производствах?
Какие ферментные препараты применяются в бродильных производствах и что они из себя представляют?
Что такое амилолитеческая активность ферментов и в чем ее выражают?
Какие методы существуют для определения амилолитической активности ферментов?
Л А Б О Р А Т О Р Н А Я Р А Б О Т А №4
Тема: «Определение оптимальных условий действия амилолитических
ферментных препаратов»
Цель занятия: Изучение влияния температуры и активной кислотности
среды на активность амилолитических ферментных препаратов.
Основные теоретические положения
Как отмечено на предыдущем лабораторном занятии, в пивоваренном и
спиртовом производствах в качестве источников амилолитических ферментов
применяют зерновой солод, а также промышленные ферментные препараты
микробного происхождения. Основная роль  - амилазы в производстве спирта
сводится к быстрому разжижению крахмалистого сырья на стадии подваривания, а также на первой стадии осахаривания, декстринизации и накоплению сахаров, что делает сусло более подвижным и подготовленным к действию других ферментов, в частности глюкоамилазы. Глюкоамилаза интенсивно гидролизует декстрины, образованные из крахмала под действием  - амилазы, до глюкозы.
Исследования показали, что амилазы различных источников обладают аналогичными, но не идентичными свойствами. Все амилазы подвержены ингибированию тяжелыми металлами. Напротив, кальций обеспечивает максимальную
устойчивость амилаз к денатурации и разрушению протеолитическими ферментами.
Активность ферментов в сильной степени зависит от условий их действия.
Факторами, влияющими на работу ферментов, является температура, активная
кислотность среды, присутствие ионов металлов и т.д. Оптимальные условия
действия ферментов, полученных их различных источников, не всегда совпадают. Так, оптимумы действия -амилаз различного происхожения проявляют18
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
ся при разных величинах рН. Для действия грибной -амилазы оптимальная
величина рН составляет 4,5 - 4,8, для солодовой 5,3, а для бактериальной – 6,0 7,0. Таким образом, бактериальные амилазы, например -амилазы Bac. subtilis,
в отличии от амилаз плесневых грибов и солода, активны в нейтральной и щелочной среде.
Отличаются амилазы из различных источников и по рН-стабильности.
Полная инактивация солодовой -амилазы происходит при рН 3,6 при 00С в течение 15-30 мин. Полная инактивация -амилазы плесневых грибов наблюдается при рН 2,5 в течение часа.
Так как при осахаривании сырья в спиртовом производстве используется
повышенная температура, очень важно знать отношение амилаз к действию высоких температур. Следует отметить, что оптимальный температурный предел
активности бактериальных амилаз очень высок по сравнению с установленными для грибных и солодовых амилаз. Так, -амилаза Bac. subtilis сохраняет активность длительное время при 850С и более высокой температуре. В то же
время амилазы плесневых грибов активнее действуют при температурах 55600С.
Различия в свойствах амилаз разного происхождения по оптимуму температуры и рН раскрывают возможности целенаправленного их применения на
различных стадиях технологического процесса производства спирта.
Реактивы
2) Солодовые экстракты различных злаковых культур.
5 г свежепроросшего солода растереть в ступке пестиком, перенести без
потерь в коническую колбу на 200 см3, добавить 100 см3 дистиллированной воды и выдержать при температуре 300С не менее 1 час при периодическом помешивании стеклянной палочкой. Хранить в холодильнике. В 5 см3 такого раствора содержится 250 мг фермента.
2) Растворы ферментных препаратов микробного происхождения.
0,1 г ферментного препарата помещают в мерную колбу на 100 см3 и доводят до метки дистиллированной водой. Раствор хранят до 24 час при
температуре от 2 до -40С. В связи с высокой активностью ферментных
препаратов, перед проведением анализа готовят рабочий раствор ФП,
разбавляя основной раствор в 10 - 20 раз. В 5 см3 рабочего раствора ФП
при этом будет содержаться, соответственно, 0,5 и 0,25 мг фермента.
3) 1 %-ный раствор крахмала.
К 10 г крахмала добавить 250 см3 холодной дистиллированной воды, перемешать, добавить еще 250 см3 горячей воды (t=50-600С) и поместить
на водяную баню на 20 мин, непрерывно помешивая. Охладить, перелить в мерную колбу на 1 л через слой ваты и довести дистиллированной водой до метки.
19
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
4) 0,1 н. раствор НСl – 8,2 см3концентрированной соляной кислоты развести в мерной колбе на 1 л дистиллированной водой до метки (кислоту
лить в воду!)
5) 0,25 %-ный раствор йода в КI – 0,25 г кристаллического йода и 2,5 г
йодистого калия поместить в мерную колбу на 100 см3, развести в небольшом количестве дистиллированной воды (около 40 см3) и довести
водой до метки. Хранить в темноте. Из него готовить рабочий раствор
йода в соляной кислоте – 10 см3 основного раствора в мерной колбе на
500 см3 довести до метки 0,1 н. раствором соляной кислоты. При этом
определяют оптическую плотность рабочего раствора на ФЭК-56 М при
длине волны 453 нм (фильтр №4) в кювете с длиной рабочей грани 1 см:
она должна быть 0,220 ± 0,01.
6) Цитратно-фосфатные буферные растворы в интервале рН 2,2 - 8,0.
Для приготовления исходных растворов 10,5 г (0,1 М) лимонной кислоты развести дистиллированной водой в мерной колбе на 500 мл до метки
(раствор А). Раствор В: 17,81 г (0,2 М) Na2НРО4 аналогично развести в
мерной колбе на 500 см3 (раствор В). Для получения буферных растворов с различным значением рН перед анализом растворы А и В смешивают в мерной колбе на 100 см3 в следующих соотношениях:
рН
V р-ра А, мл
V р-ра В, мл
2,6
10,9
89,1
3,6
32,2
67,8
4,6
48,2
51,8
5,6
58,0
42,0
6,
72,7
27,3
Приборы и оборудование: 1)стаканы на 50 см3; 2)цилиндры мерные на
50см3, на 100 см3; 3)пипетки на 5 см3; на 2 см3; 4)колбы конические на
100 см3; 5)таз пластмассовый с водой температурой 300С;
6)фотоэлектроколориметр ФЭК-56 М с кюветами с рабочей толщиной
10 мм.
Ход занятия
Определение активности амилолитических ферментов проводят фотоколориметрическим методом, описанным в работе №3. Для изучения зависимости
активности ферментов от величины рН среды, в стаканчик с крахмалом одновременно с ферментом добавляют 5 см3 соответствующего буферного раствора.
Определение зависимости работы ферментов от температуры проводят при оптимальном для данного фермента значении рН (4,6 для грибного ферментного
препарата, 5,6 - для солода; 6,6 – для бактериального препарата).
6) В стеклянный стакан объемом 50 см3 налить 10 см3 раствора крахмала и
поместить в водяную баню при t - 300С (или при 700С при изучении влияния температуры) на 10 мин.
7) Не вынимая стакана, добавить пипеткой 5 см3 рабочего раствора фермента и 5см3 соответствующего буферного раствора. Одновременно выполняется контрольный опыт (один на всю подгруппу). В контрольную про20
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
бу добавить вместо фермента 5 см3 дистиллированной воды. Буферный
раствор не добавляют. Смеси быстро перемешать и выдержать при 300С в
течение 10 мин.
8) В коническую колбу на 100 см3 добавить 25 см3 рабочего раствора йода,
приготовленного на соляной кислоте.
9) Спустя 10 мин стаканы вынуть из бани, отобрать пипеткой 0,25 см3 прогидролизованного раствора и добавить в колбу с иодом. Быстро перемешать. Соляная кислота сразу прерывает действие ферментов. полученные
растворы приобретают различную окраску: контрольный имеет синий
цвет, а опытный – фиолетовый различной степени интенсивности в зависимости от степени прогидролизованного крахмала.
10)
Определить оптическую плотность опытного и контрольного растворов по отношению к дистиллированной воде. Для работы используют
кюветы с длиной рабочей грани 1 см и красный светофильтр (№8). Значение оптической плотности контрольного раствора (D1) должно быть не
менее 0,690.
Полученные данные занести в таблицу 1 (для всех вариантов).
Таблица 1 - Изучение условий действия амилолитических ферментных
препаратов
№
п/п
Ферментный препарат, вариант опыта
(рН и t)
Масса фермента,
участвующего в реакции, мг
(mф)
Оптическая
плотность
опытного
раствора (D2)
Оптическая
плотность
контрольного раствора
(D1)
Кол-во
прогидролизован.
крахмала
(С)
Декстриногенная
активность
фермента
(ДАк),
ед./г
Обработка результатов
Количество прогидролизованного крахмала С (в г) вычисляют по формуле:
С = 0,1(D1-D2):D1, (1)
где 0,1 – количество крахмала, введенного в реакцию; D1 и D2, соответственно,
оптическая плотность контрольного и опытного растворов. С не должно быть
меньше 0,02 или больше 0,07 г.
Активность фермента (ед./г) вычисляют по формулам 2-4, в зависимости от
происхождения ферментного препарата:
Для свежепроросшего солода:
Для мицелиальных препаратов:
Для бактериальных препаратов:
ДАк= (6,889С – 0,029388)1000 : mф
ДАк= (7,264С – 0,03766)1000 : mф
ДАк= (5,885С – 0,001671)1000 : mф,
где mф – масса ферментного препарата, введенного в реакцию; С - количество
прогидролизованного крахмала, г
21
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Нарисуйте график зависимости активности фермента от рН. Сравните
эффективность работы фермента при двух температурах и сделайте вывод.
Контрольные вопросы
1. Роль амилолитических ферментов в производстве спирта. На каких
стадиях технологического процесса их применяют.
2. Факторы, влияющие на работу амилолитических ферментов.
3. Оптимальные условия действия амилолитических ферментных препаратов разного происхождения: солодовых; мицелиальных; бактериальных.
Л А Б О Р А Т О Р Н А Я Р А Б О Т А №5
Тема: «Изучение цитолитических и протеолитических ферментных препаратов и методов определения их активности»
Цель занятия: Изучение цитолитических и протеолитических ферментных препаратов, применяемых в промышленности, и методов определения их
активности. Определение сычужной активности ферментных препаратов.
Основные теоретические положения
При переработке в пивоваренной промышленности значительного количества несоложенного сырья и плохо разрыхленного солода используют промышленный препарат цитолитического действия цитороземин Пх, продуцентом которого является гриб Trichotheciumroseumи другие грибы. Комплекс
ферментов, синтезируемый этим грибом при поверхностном культивировании,
обладает в основном ферментами, действующими на гемицеллюлозы и пентозаны - основные вещества клеточных стенок ячменя. Клеточные стенки ячменя
на 80 - 90 % состоят из гемицеллюлозы различного строения. Применение цитороземина позволяет увеличить выход пива за счет гидролиза неэкстрактивных веществ клеточных стенок ячменя.
Цитолитическая активность (ЦАк) дает суммарное представление о действии геммицеллюлаз на вещества клеточных стенок. Субстратом при определении ЦАк служат клеточные стенки ячменя, освобожденные от крахмала, сахаров и белков. Определение общей цитолитической активности проводят в течение 2 час при 400С и рН 4,6. За единицу цитолитической активности принимают такое количество фермента, которое при действие в указанных условиях
катализирует образование из 5 г субстрата 10 мг ксилозы.
Определение ЦАк выполняется в три этапа: приготовление субстрата,
приготовление ферментной вытяжки, ферментативный гидролиз субстрата вытяжкой цитолитических ферментов с последующим определением редуцирую22
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
щих сахаров методом Бертрана. В зависимости от расхода перманганата калия
на определение редуцирующих сахаров находят цитолитическую активность
цитороземина Пх, пользуясь специальной таблицей.
При переработке высокобелкового сырья (мяса, рыбы), а также для
осветления таких продуктов, как пиво, вино, сок, часто применяют протеолитические ферменты. Протеолитические ферменты (протеазы) принадлежат к
пептидгидролазам и катализируют реакции расщепления белков и пептидов путем разрыва пептидной связи по схеме:
R1CONHR2 + H2O → R1COOH + H2NR2
Протеолитическая активность характеризует способность ферментов гидролизовать белок до пептидов и аминокислот и выражается числом единиц активности протеазы в 1г ферментного препарата.
Протеолитическая активность (Пак) определяется по скорости ферментативного гидролиза белка, в качестве которого используют чаще всего казеинат
натрия. Определение протеолитической активности ПАК микробных препаратов проводят в соответствии с ГОСТ 20264-70 модифицированным методом
Ансона. Метод основан на гидролизе белка казеината натрия ферментами исследуемого препарата с последующим колориметрическим определением продуктов гидролиза после осаждения негидролизованного белка и высокомолекулярных соединений трихлоруксусной кислотой (ТХУ).
За единицу протеолитической активности Пак принимают такое количество фермента, которое за 1 мин при 30 0С превращает в неосаждаемое ТХУ состояние казеинат натрия в количестве, соответствующем 1 мкмоль тирозина
(0,181 мг). Активность выражают в международных единицах.
При производстве сыра для створаживания молока применят протеолитический фермент ренин, получаемый из желудка телят (сычуг) или микробным
синтезом из плесневого гриба Mukormiehei. При использовании этих ферментных препаратов возникает необходимость определять сычужную активность
фермента.
Сычужная активность (СС) характеризует способность ферментов катализировать реакцию свертывания молока. Сычужную активность препаратов
определяют по времени, протекающему с момента внесения ферментного препарата в молоко до появления творожистого осадка при 40 0С.
За единицу сычужной активности принимается такое количество фермента, которое катализирует расщепление 1 г субстрата за 1 час в условиях температуры и рН среды, наиболее приемлемых для образования творожного сгустка.
Наилучшие условия проведения ферментативной реакции достигаются при
следующем соотношении: количество субстрата в реакционной смеси – 2 части,
а исследуемого ферментного раствора – 1 часть.
Реактивы и оборудование: 1)Растворы ферментных препаратов животного или микробного происхождения: 0,1 г ферментного препарата помещают в мерную колбу на 100 см3 и доводят до метки дистиллирован23
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
ной водой. Раствор хранят до 24 час при температуре от 2 до -40С. В связи с высокой активностью ферментных препаратов микробного происхождения, перед проведением анализа готовят рабочий раствор ФП, разбавляя основной раствор в 10 - 20 раз. В 5 см3 рабочего раствора ФП при
этом будет содержаться, соответственно, 0,5 и 0,25 мг фермента;
2)молоко; 3)баня водяная; 4)стаканы стеклянные объемом 50 см3;
5)термометр; 6)цилиндры мерные на 50 см3.
Ход занятия
1. Изучение цитолитических и протеолитических ферментных
препаратов, применяемых в промышленности
Пользуясь теоретическими положениями и приложением3, заполнить
таблицу 1.
Таблица 1 – Характеристика цитолитическихи протеолитических ферментныхпрепаратов
НаименоваИсточник и Какие
ферменты Основной суб- Применение в
ние препара- способ полу- содержит, к какому страт, на кото- промышленнота
чения
классу относится
рый действует
сти
2. Определение сычужной активности ферментных препаратов
Порядок определения
В стеклянный стакан на 50 см3 цилиндром влить 20 см3 молока. Добавить
10 см3 раствора фермента. Стакан поместить в водяную баню температурой
400С. Засечь время до появления творожного сгустка в реакционной смеси. За
время наблюдений строго следить за температурой в водяной бане.
Данные наблюдений поместить в таблицу 2.
Таблица 2- Определение сычужной активности ферментного перпарата
Препарат
Масса
Масса фермента,
Время до
Сычужная
молока, г участвующего в ре- створаживания активность,
акции,мг
молока, мин
ед
Обработка результатов
Величина сычужной активности рассчитывается по формуле:
СС = М*60/мфt,
где М – масса молока, г; мФ – масса фермента, участвующего в реакции,
мг; t – время до створаживания молока, мин.
24
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
1.
2.
3.
4.
Контрольные вопросы
Цитолитические ферменты и их действие на сырье. В каких
производствах их применяют?
Что такое цитолитическая активность и как её определяют?
Протеолитические ферменты и их действие на сырье. В каких
производствах их применяют? Приведите примеры протеолитических ферментныхпрепаратов.
Протеолитическая активность и метод её определения.
ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА№6
Тема: «Определение содержания этилового спирта в жидких
технологических средах»
Цель занятия:Изучение методов определения этилового спирта, применяемых в бродильных производствах. Освоение дихроматно-йодометрического
метода определения содержания спирта.
Основные теоретические положения
Сбраживание углеводов с образованием спирта является одним из основных биохимических процессов бродильных производств. Поэтому этиловых
спирт входит в тех или иных количествах в состав полупродуктов и целевых
продуктов производства пива, спирта, кваса. Как сырье спирт входит в состав
ликеро - водочных напитков. Кроме того, спирт содержится в товарном сивушном масле, головной фракции этилового спирта и его концентрате, а также
в отходах производства - газах брожения, барде и промывных водах дрожжевого производства.
Количественное определение этилового спирта в различных объектах – одна из основных задач технохимического контроля бродильных производств.
Неточное определение спирта может привести к выпуску нестандартной продукции, неправильному учету выхода целевого продукта и расхода сырья.
Содержание этилового спирта в водных растворах (крепость вводноспиртовых растворов) выражают в объемных (в ликеро - водочных изделиях),
массовых (в пиве и квасе) и молярных процентах (при составлении материальных балансов при перегонке бражки и ректификации спирта).
Для определения содержания спирта в жидких технологических средах
применяют несколько методов, различающихся принципами и точностью определения. Основные из них следующие: ареометрический, рефрактометрический
и химические.
Сущность ареометрического метода определения концентрации спирта заключается в измерении плотности водно - спиртовых растворов с помощью
25
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
приборов – ареометров. Плотность растворов зависит от их концентрации и
температуры определения. Для определения содержания этилового спирта в
водно - спиртовых растворах применяют ареометры специального назначения –
спиртомеры. С их помощью определяют содержание этилового спирта в растворах, имеющих температуру от -25 до +400С. Зная температуру раствора и
показания спиртомера, по специальным таблицам находят относительное содержание этилового спирта в вводно-спиртовых растворах в пересчете на температуру 200С. Метод отличается простотой, но недостаточной точностью.
Наибольший предел допустимой погрешности имеет спиртомер с пределами
измерений от 0 до 10 об. % (± 0,2 об.%). Поэтому этот метод измерения более
подходит для концентрированных растворов спирта (свыше 40 об. %).
Рефрактометрический метод основан на определении показателя преломления водно-спиртового раствора, который зависит от его крепости. Эта зависимость носит экстремальный характер: вначале с увеличением концентрации
спирта показатель преломления растет. Достигнув максимума в точке n20d =
1,3649 при концентрации спирта 80 мас. %, показатель преломления в дальнейшем с увеличением концентрации растворов падает. Для пересчета показателя преломления вводно-спиртового раствора в массовые проценты этилового
спирта имеются таблицы, в которых показатель преломления выражен как
функции концентрации вводно-спиртовых растворов.
Для нахождения концентрации водно - спиртовых растворов по показателю преломления используют прецизионные рефрактометры, позволяющие
определить концентрацию растворов с точностью до 0,05 мас. %. Рефрактометрический метод также как и ареометрический применяется для определения
высоких концентраций спирта. Водно - спиртовые растворы, содержащие до 52
мас. % спирта, рефрактометрируются непосредственно, а более концентрированные растворы, у которых одному и тому же показателю преломления отвечают две концентрации спирта, разбавляются вдвое по массе дистиллированной
водой.
Для растворов, содержащих незначительное количество этилового спирта,
применяют химические методы анализа, основанные на окислении этилового
спирта в уксусную кислоту. В качестве окислителя применяют дихромат калия.
По расходу окислителя устанавливаю количество спирта в анализируемом растворе. Метод окисления – один из наиболее точных методов определения этилового спирта в низкоконцентрированных спиртсодержащих продуктах бродильной промышленности.
Реактивы
1. 0,5 н. раствор дихромата калия: 24,52 гK2Cr2O7 доводят до метки дистиллированной водой в мерной колбе на 1 дм3;
2. 0,1 н. растров тиосульфата натрия: 24,8 гNa2S2O3доводят до метки
дистиллированной водой в мерной колбе на 1 дм3;
3. концентрированная серная кислота, d = 1,84;
26
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
4. 10 %-ный раствор йодида калия: 10 гKJ доводят до метки дистиллированной водой в мерной колбе на 100 см3 (раствор готовить свежий
к каждому занятию);
5. 1 %-ный раствор крахмала: 1 г крахмала развести в 10 см3 холодной
воды и влить при помешивании тонкой струйкой в 90 см3 кипящей
воды;
6. дистиллированная вода.
7. вводно-спиртовые растворы с содержанием спирта 1-5 мас. %
Приборы и оборудование: 1)колбы конические на 500 см3; 2)цилиндры
мерные на 25 см3 на 100 см3; 3)пипетки на 5 см3; 4)бюретка.
Ход занятия
1. Изучение методов определения этилового спирта, применяемых
в бродильных производствах.
Изучить теоретические положения и заполнить таблицу 1.
Таблица 1 – Сравнительная характеристика методов определения
этилового спирта
Название метода
Сущность метода
Приборы и реактивы, применяемые
Достоинства и
недостатки метода
Когда применяют метод
2.Определение содержания этилового спирта в жидких
технологических средахдихроматно-йодометрическим методом
Принцип дихроматно-йодометрического метода
определения содержания спирта
Дихроматно-йодометрический метод определения спирта, как и все химические методы, основан на окислении спирта дихроматом калия до уксусной
кислоты. Избыток дихромата калия определятся йодометрически по схеме:
K2Cr2O7 + 6 KJ + 7H2SO4 → 3J2 + 4K2SO4 + Cr2(SO4)3 + 7 H2O
Выделившийся свободный йод тируют тиосульфатом натрия. При этом йод
окисляет Na2S2O3 до тетратионата натрия, восстанавливаясь до J-:
2 Na2S2O3 + J2 → 2NaJ + Na2S4O6
В ходе этой реакции присущая йоду темно-бурая окраска исчезает постепенно, поэтому для установления конца реакции добавляется чувствительный
реактив на свободный йод – раствор крахмала, который окрашивается йодом в
темно-синий свет. Титрование заканчивают, когда ярко-синяя окраска раствора
перейдет в голубовато - зеленую.
27
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Продукты с содержанием спирта 5 - 15% разбавляют в 10 раз, а более концентрированные растворы - в 20 раз, однопроцентные растворы анализируют
без разбавления.
Порядок определения
1.В коническую колбу вместимостью 500 см3 отмерить цилиндром точно 10
см3 раствора K2Cr2O7 .
2. Осторожно по стенке прибавить 5 мл серной кислоты и дать постоять 5
мин для остывания.
3. Добавить 5 см3 испытуемого раствора спирта и оставить на 15 мин, прикрыв пробкой.
4. Добавить к смеси 10 см3 10 %-ного раствора йодида калия, прикрыть колбу пробой и оставить на 5 мин.
5. Прибавить 200 см3 дистиллированной воды и 2 см3 раствора крахмала.
6. Выделившийся йод титровать 0,1 н раствором тиосульфата натрия. Титрование заканчивают при переходе окраски их темно - синей в голубовато - зеленую.
Полученные данные занести в таблицу 2 (для всех вариантов).
Таблица 2- Определение содержания спирта
№ вариан- Количество K2Cr2O7, КоличествоNa2S2O3, Содержание спирта
та
взятое на окисление
пошедшее на
в растворе
3
3
спирта, см (а)
титрование, см (в) мас.
объем. %
%(С)
10
Обработка результатов
Содержание спирта в растворе С (в масс. %) вычисляют по формуле:
С= (а - в:5) × 0 ,0073 × 20 = (10 – в:5) × 0,146,
где а– количество K2Cr2O7, взятое на окисление спирта, см3; в - КоличествоNa2S2O3, пошедшее на титрование, мл; 0,0073 – эквивалент 0,5 н. раствора
дихромата калия по спирту ( 1 см3раствора соответствует 0,0073 см3 спирта)
Полученное значение содержания спирта в массовых процентах выразить в
объёмных процентах, пользуясь приложением 1.
Контрольные вопросы.
1.
2.
Какие методы используются в бродильных производствах для определения содержания этилового спирта? Их преимущества и недостатки.
Сущность основных методов определения содержания спирта.
28
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
ПРОВЕРОЧНЫЕ ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ПО ДИСЦИПЛИНЕ
«Основы биотехнологии переработки сельскохозяйственной продукции»
Тема 1. Введение в предмет «Основы биотехнологии переработки сельскохозяйственной продукции»
Вопрос 1.Основоположниками биотехнологии, как науки, были:
а) Буткевич С.В., Костычев П.А.;
б) А. Флеминг, Х. Флори;
в) Дж. Пфанмюллер, П. Шлейх.
Вопрос 2.Какие учёные изучали вопросы физиологии молочных бактерий?
а) С.А. Королев, А.Ф. Войткевич;
б) Х. Флори, Э. Чейн;
в) Э. Коккинг, А. Флеминг.
Вопрос 3.Строение молекулы ДНК открыли:
а) Д. Уотсон, Ф. Криг;
б) Н. Грубхофер, Д. Шмейтон;
в) И.В. Березин, К. Мартинек.
Вопрос 4. Учёные Дж. Эдельман и Р. Портер:
а) создали основы безклеточного белка в протоке;
б)путем гибридизации соматических клеток получили гибридомы, секретирующие моноклональные антитела;
в) разработали метод выращивания фруктов и овощей без косточек.
Вопрос 5.Целью инженерной энзимологии, является:
а) создание новых клеточных систем;
б) создание организмов с заданными свойствами;
в) создание технологических процессов с использованием ферментов.
Вопрос 6. Фенотип – это:
а) совокупность всех внешних признаков организма;
б) совокупность всех внутренних признаков организма;
в) совокупность всех внешних и внутренних признаков организма.
Вопрос 7. Раздел биотехнологии, цель которого создание технологических процессов с использованием биотехнологических катализаторов называется:
а) клеточная инженерия;
б) инженерная энзимология;
в) генная инженерия.
29
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 8.Процесс биохимической деятельности микроорганизмов, ферментов
приводящий к изменению химического состояния исходного вещества:
а) биосинтез;
б) биотрансформация;
в) наращивание клеточной массы.
Вопрос 9. В каком году был впервые создан биогаз?
а) 1914;
б) 1937;
в) 1943.
Вопрос 10. Ученые, какой школы признавали причинность явлений, движение
процессов по определенному кругу?
а) римская;
б) норийская;
в) александрийская.
Вопрос 11. Какой учёный занимался исследованием рекомбинантных молекул
ДНК?
а) А.А. Баев;
б) В.А. Быков;
в) В.В. Можаев.
Вопрос 12. Какая отрасль хозяйственной деятельности использует микроорганизмы для переработки отходов?
а) пищевая промышленность;
б) химическая технология;
в) экология.
Вопрос 13. Прессованные дрожжи содержат в среднем сухого вещества:
а) 20-23%;
б) 25-33%;
в) 15-20%.
Вопрос 14.Основоположником, какой науки является химик - Луи Пастер?
а) инженерная энзимология;
б) генная инженерия;
в) микробная биотехнология.
Вопрос 15. Как называется отрасль народного хозяйства, использующая достижения биотехнологии при добыче нефти?
а)экология;
б) материаловедение;
в) сельское хозяйство.
30
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 16. Основоположниками клеточной инженерии являются:
а) П.Ф. Уайт и Р. Готре;
б) П. Бэрг и С. Коэн;
в) Дж. Уотсон и Ф. Крик.
Вопрос 17.Что в настоящее время под пищей 21 векапонимается?
а) традиционные продукты;
б) модифицированные продукты;
в) традиционные и модифицированные продукты, БАД.
Вопрос 18. В производстве хлебопекарных дрожжей культивируют:
а) сахаромицеты;
б) актиномицеты;
в) стрептомицеты.
Вопрос 19.Какие учёные описали способы размножения и образования жизни
животных:
а) Теофраст и Аристотель;
б) Герофил и Эразистрат;
в) Гиппократ и Герофил.
Вопрос 20. Размер клеток дрожжей составляет:
а) 1-3 мкм;
б) 5-14 мкм;
в) 15-18 мкм.
Вопрос 21. В среднем прессованные дрожжи содержат воды:
а) 50-60%;
б) 65-75%;
в) 78-85%.
Вопрос 22. Понятию биотехнологии соответствует следующее определение:
а) новые, промышленно важные пути биотрансформации различных веществ и живых организмов;
б) производство с помощью живых существ или технологии живого;
в) объединение биохимической, биотехнологической и инженерной наук с целью технологического использования микроорганизмов, культур клеток и тканей, а также составных частей клеток.
Тема 2. Микробиология. Основные сведения о микроорганизмах
31
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 1.Микроорганизмы, которые не имеют четко обособленного ядра:
а) прокариоты;
б) эукариоты;
в) все перечисленные варианты.
Вопрос 2.К каким микроорганизмам относятся водоросли?
а) прокариоты;
б) эукариоты;
в) гетеротрофы.
Вопрос 3.В каком году, и в какой стране были открыты архиобактерии?
а) в 1972 г. в США;
б) в 1977 г. в США;
в) в 1975 г. в России.
Вопрос 4.Культура микроорганизма, которая выделена из одной клетки, называется:
а) клон;
б) штамм;
в) геном.
Вопрос 5.Прокариотическое строение имеют:
а) мицелиальные грибы;
б) клетки животных и растительных организмов;
в) бактерии.
Вопрос 6.Самыми мелкими из известных живых организмов являются:
а) дрожжи;
б) бактерии группы микоплазмид;
в) мицелиальные грибы.
Вопрос 7.Какие общие принципы структуры свойственны живым организмам:
а) единство элементарного состава, типов химических соединений;
б) единство субклеточной организации, клеточного строения в живых организмах;
в) все вышеперечисленные свойства.
Вопрос 8.Наименьшая структура, которой присущи все функции, общие для
живых организмов и протекающие в них однотипно:
а) клетка;
б) орган;
в) организм.
Вопрос 9.К аутотрофам относятся:
32
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
а) фотоорганотрофы, хемоорганотрофы;
б) фотолитотрофы, хемолитотрофы;
в) все вышеперечисленные варианты верны.
Вопрос 10.К хемолитотрофам относятся:
а) сапрофиты, паразиты;
б) хемотитотрофы;
в) все вышеперечисленные варианты верны.
Вопрос 11.Какие микроорганизмы получают углерод из органических веществ?
а) гетеротрофы;
б) аутотрофы;
в) фотолитотрофы.
Вопрос 12. Перенос молекул или ионов через мембрану против градиентов их
концентрации, сопряженное с потерями энергии:
а) диффузия;
б) пассивный транспорт;
в) активный транспорт.
Вопрос 13.Осмос это а) неспецифическое проникновение веществ, в клетку под действием разности
концентрации или электрических потенциалов по обе стороны мембраны;
б) переход молекул растворителя из области с более высоким давлением в область более низким через избирательно проницаемую мембрану;
в) движение частиц среды, приводящее к переносу вещества и выравниванию
концентраций.
Вопрос 14. Процесс перемещения воды из клетки в среду и, наоборот, за счет
разности гидростатических давлений:
а) ультрафильтрация;
б) электроосмос;
в) диффузия.
Вопрос 15. Для ионов направление диффузии определяет:
а) электрический заряд;
б) концентрация;
в) все вышеперечисленное.
Вопрос 16.Поглощение твердых частиц называют?
а) пиноцетоз;
б) эндоцитоз;
в) фагоцитоз.
Вопрос 17.Гибель клетки в результате отделения цитоплазмы от клеточной
оболочки под действием гипертонического раствора называют:
33
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
а) плазмолиз;
б) плазмоптиз;
в) деплазмолиз.
Вопрос 18.Кто из учёных впервые наблюдал митохондрии в виде гранул в мышечных клетках?
а) Келликер;
б) Михаэлис;
в) Р. Готре.
Вопрос 19. В каком году Р. Браун открыл ядро?
а) 1830;
б) 1877;
в) 1833.
Вопрос 20. Пластиды, содержащие ферменты, окрашивающие листья, плоды и
цветы в красный, желтый и оранжевый цвета называют:
а) хлоропласты;
б) хромопласты;
в) лейкопласты.
Вопрос 21.Компоненты капсулы, выделяющиеся и накапливающиеся в окружающей среде в форме отдельного продукта называют:
а) слизи;
б) гели;
в) золи.
Вопрос 22.Специфическая укладка упорядоченных и не упорядоченных участков полипептидной цепи в компактное тело – глобулу называется:
а) первичная структура;
б) вторичная структура;
в) третичная структура.
Вопрос 23. Образуют мембраны клеток, переносят с кровью и лимфой липиды,
т.е. представляют собой транспортную форму липидов:
а) терпены;
б) липопротеиды;
в) гликолипиды.
Вопрос 24. Химическая реакция разложения сложных веществ в организме на
простые, сопровождающаяся выделением энергии называется:
а) анаболизм;
б) катаболизм;
в) пиноцитоз.
34
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 25. На сульфидных сточных водах растут:
а) пурпурные цианобактерии;
б) дрожжи рода кандида;
в) все вышеперечисленные варианты не верны.
Вопрос 26.Кривая роста культуры микроорганизма состоит из (количество) основных фаз?
а) 3;
б) 2;
в) 4.
Вопрос 27. Первичные метаболиты – это:
а) низкомолекулярные соединения необходимые для роста микроорганизмов;
б) высокомолекулярные соединения, не требующие роста чистой культуры;
в) культура одного и того же вида.
Вопрос 28.Для каких микроорганизмов кислород токсичен?
а) облигатные аэробы;
б) факультативные анаэробы;
в) облигатные анаэробы.
Вопрос 29. Симбиоз- это
а) тесное совместное существование разных видов микроорганизмов;
б) невозможность совместного существования разных видов микроорганизмов;
в) тесное существование одного вида микроорганизмов.
Вопрос 30. К факультативным анаэробам относятся:
а) грибы;
б) водоросли;
в) дрожжи.
Вопрос 31. Каков элементарный состав микробной клетки:
а) углерод, азот, фосфор, магний;
б) азот, магний, сера, углерод;
в) углерод, азот, фосфор, сера.
Вопрос 32. Галлофилы – это:
а) микроорганизмы, которые могут жить при высокой концентрации NaCl;
б) микроорганизмы, которые могут жить при низкой концентрации NaCl;
в) все вышеперечисленные варианты не верны.
Вопрос 33. Факторы, регулирующие микробный синтез:
а) влажность, осмотическое давление, температура, аэрация;
б) влажность, температура;
в) температура, аэрация.
35
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Тема 3. Способы культивирования микроорганизмов
Вопрос 1. При каком методе культивирования продуцентов выращивание микроорганизмов осуществляется в специальных ёмкостях:
а) поверхностный;
б) глубинный;
в) периодический.
Вопрос 2.В каком соотношении при выращивании микроорганизмов поверхностным способом должны присутствовать углерод и азот:
а) 1:1;
б) 1:7;
в) 7:1.
Вопрос 3.На твердых питательных средах успешно выращивают аэрофильные
микроорганизмы при использовании:
а) принудительной аэрации и добавок разрыхлителей;
б) добавок разрыхлителей с естественной аэрацией;
в) принудительной аэрации.
Вопрос 4. Высокий выход целевых продуктов, богатый комплекс сопутствующих полезных ферментов характерен для метода:
а) поверхностного;
б) глубинного;
в) периодического.
Вопрос 5. Какой метод культивирования микроорганизмов на сегодняшний
день является более перспективным:
а) поверхностный;
б) глубинный;
в) периодический.
Вопрос 6. При каком способе культивирования микроорганизмов на протяжении всего времени выращивания питательные вещества не добавляют?
а) непрерывном;
б) периодическом;
в) во всех перечисленных способах.
Вопрос 7.Какой вид микроорганизмов способен сбраживать лактозу при производстве спирта:
а) дрожжи;
б)фенолы;
в) каратиноиды.
36
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 8. При непрерывном способе выращивания микроорганизмов создается
возможность поддерживания культуры в фазе:
а) переходная;
б) экспоненциальная;
в) стационарная.
Вопрос 9.С помощью какого метода осуществляетсяподдержание состояния
динамического равновесия в реакторе?
а) хемостатный;
б) турбидостатный;
в) все вышеперечисленные методы.
Вопрос 10. По турбидостаному принципу концентрация биомассы поддерживается:
а) скоростью потока среды;
б) концентрацией подаваемого субстрата;
в) всеми вышеперечисленными вариантами.
Вопрос 11. При каком методе выращивания микроорганизмов контролируется
концентрация суспензии входящей жидкости?
а) турбидостатный;
б) хемостатный;
в) все вышеперечисленные методы.
Вопрос 12. Метод, который дает возможность изменить скорость роста биомассы при увеличении или уменьшении лимитирующего фактора среды:
а) турбидостатный;
б) поверхностный;
в) хемостатный.
Вопрос 13. Сколько фаз развития проходит классическая периодическая культура, представляющая собой замкнутую систему?
а) 3;
б) 5;
в) 6.
Вопрос 14. В биотехнологии при развитии культуры, какие две фазы развития
являются потерей времени?
а) 1 и 2;
б) 3 и 4;
в) 5 и 6.
Вопрос 15. Продуктивность кормовых дрожжей в производстве при непрерывном процессе:
а) в 3 раза ниже;
37
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
б) в 3 раза выше;
в) в 6 раз выше.
Вопрос 16.Непрерывный процесс обеспечивает:
а) однородность, стандартность конечного продукта;
б) равномерную скорость процесса, максимальный выход продукта;
в) все вышеперечисленные варианты.
Вопрос 17. Время между двумя последовательными делениями называется:
а) временем вегетации;
б) временем генерации;
в) нет правильного варианта.
Вопрос 18. В какой фазе роста микроорганизмов интенсивность образования
клеточной массы достигает предела?
а) переходная;
б) экспоненциальная;
в) затухающего роста.
Вопрос 19. Как называется система, при которой после последнего ферментатора часть клеток возвращается в первый ферментатор?
а) однолоточная;
б) многолоточная;
в) рециркуляционная.
Вопрос 20.Недостаток какого метода описывается: потребность в большом количестве кювет, занимает большие площади, трудоемкий процесс?
а) поверхностный;
б) непрерывный;
в) одноступенчатый.
Вопрос 21.Главным компонентом при выращивании дрожжей является:
а) этанол;
б) метанол;
в) глюкоза.
Тема 4. Типовая технологическая схема микробиологического производства
Вопрос 1. Биопрепараты, в состав которых входит инактивированная биомасса:
а) бактериальные удобрения;
б) закваски;
в) кормовые дрожжи.
38
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 2. В биотехнологии «производительная сила» - это
а) штамм-продуцент;
б) чистая культура;
в) технически чистая культура.
Вопрос 3. Постепенное разбавление культуры стерильным раствором до получения одной клетки из которой получают в последствии ее потомство (метод)?
а) метод Пастера;
б) метод Коха;
в) метод истощающего посева.
Вопрос 4. Метод - разведение культуры микроорганизма в 4 - 5 пересевах расплавленной твердой питательной средой?
а) метод Пастера;
б) метод Коха;
в) метод истощающего посева.
Вопрос 5.Главными показателями качества чистой культуры является:
а) биологическая чистота;
б) морфологическое состояние и физиологические свойства;
в) все вышеперечисленные варианты.
Вопрос 6.С целью создания условий для синтеза целевого продукта проводят
следующую стадию производственного цикла:
а) составление и стерилизация питательной среды, регулирование и контроль
выращиваемого продуцента;
б) основная ферментация, регулирование и контроль выращиваемого продуцента;
в) все вышеперечисленные варианты.
Вопрос 7. В каком документе отражают оптимальные режимы и условия ферментации штамм - продуцента?
а) технологический регламент;
б) ТУ;
в) ГОСТ.
Вопрос 8.Питательную среду готовят:
а) непрерывным методом;
б) периодическим методом;
в) всеми перечисленными методами.
Вопрос 9. В процессе стерилизации нежелателен процесс:
а) меланоидинообразование;
б) карамелизация;
в) все вышеперечисленные процессы.
39
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 10.После засева питательной среды инакулятом проводится следующий
процесс:
а) стерилизация;
б) основная ферментация;
в) разделение культуральной жидкости и биомассы.
Вопрос 11.Какую стадию производственного цикла проводят после стандартизации биопрепарата?
а) упаковывание и хранение;
б) реализация;
в) все перечисленные стадии.
Вопрос 12.Термин «антибиотики» предложил:
а) Ваксман;
б) А. Флеминг;
в) Красильников.
Вопрос 13.Отделение биомассы в нутч - фильтрах происходит:
а) под давлением;
б) под вакуумом;
в) все вышеперечисленные варианты верны.
Вопрос 14.Выберите неправильный вариант ответа. Мицелий отделяют:
а) в нутч - фильтре;
б) в фильтр - прессе;
в) ультрафильтрацией.
Вопрос 15. Посевную культуру выращивают в:
а) колбе;
б) инакуляте;
в) пробирке.
Тема 5. Ферментативная биотехнология. Основные сведения о ферментах, применяемых в биотехнологии
Вопрос 1.Ферменты, образующиеся независимо от условий среды:
а) катаболические;
б) индуцебельные;
в) конститутивные.
Вопрос 2.Ферменты, которые образуются лишь в присутствии своего специфического субстрата:
а) катаболические;
б) индуцебельные;
в) конститутивные.
40
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 3.Белок, который связывается с ДНК в присутствии эффектора (индуктора):
а) репрессор;
б) апорепрессор;
в) корепрессор.
Вопрос 4.Продукты жизнедеятельности микроорганизмов, к которым относятся
соединения ненужные микроорганизму для роста - токсины, алкалоиды:
а) первичные метаболиты;
б) крупные молекулы;
в) вторичные метаболиты.
Вопрос 5.Под какой структурой фермента понимают специфическую укладку
регулярных и аморфных участков полипептидных цепей в глобулу?
а) первичная;
б) вторичная;
в) третичная.
Вопрос 6.Ферменты, катализирующие перенос отдельных радикалов, частей
молекул от одних соединений к другим:
а) лигазы;
б) лиазы;
в) трансферазы.
Вопрос 7.Ферменты, катализирующие синтез сложных органических соединений из простых:
а) лигазы;
б) лиазы;
в) трансферазы.
Вопрос 8.К классу ферментов гидролаз относятся:
а) амилазы, протеазы;
б) эстеразы;
в) все перечисленное.
Вопрос 9.К основным особенностям ферментативного катализа относится:
а) активность и чувствительность;
б) обратимость;
в) все перечисленное.
Вопрос 10.Секрет поджелудочной железы и слизистой оболочки сычугов, желудков, кишечного тракта содержит:
а) гидролитические ферменты;
б) протеолитические ферменты;
в) амилолитические ферменты.
41
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 11.Ферменты, которые существуют в организме в неактивной форме, но
при определенных условиях переходят в активную форму?
а) проферменты;
б) зимоферменты;
в) все вышеперечисленное.
Вопрос 12. Ферменты, которые катализируют реакции расщепления сложных
органических соединений в присутствии воды:
а) оксидазы;
б) трансферазы;
в) гидролазы.
Вопрос 13. Во сколько раз ферменты повышают скорость реакции?
а) в 10 раз;
б) в 10 5 раз;
в) в 10 8 -10 20 раз.
Вопрос 14. Согласно современной классификации протеолитические ферменты
относят к классу:
а) гидролазы;
б) транферазы;
в) лигазы.
Вопрос 15.Подкласс пептидгидролаз, расщепляющие такие пептиды, в образовании которых принимает участие карбоксильная группа пролина:
а) амилопептидазы;
б) карбоксипептидазы;
в) пролиназы.
Вопрос 16.В каком году впервые Дж. Х. Нортоном и М. Кунитцем был получен
кристаллический трипсин?
а) 1931;
б) 1930;
в) 1935.
Вопрос 17.Специфический фермент, синтезируемый в желудке молочных телят
и ягнят:
а) химозин;
б) трипсин;
в) пепсин.
Вопрос 18.Единственный представитель группы растительных протеаз, способный гидролизовать нативный коллаген:
а) бромелаин;
б) папаин;
в) фицин.
42
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 19.Какой протеолитический препарат получен из отходов производства
антибиотиков и обладает высокой казеинолитической активностью?
а) протеиназа;
б) протелин;
в) бромелаин.
Вопрос 20.Биологические катализаторы, лежащие в основе всех биохимических
процессов в живой клетке:
а) гормоны;
б) ферменты;
в) БАВ.
Вопрос 21.Быстрое разжижение крахмального сырья на стадии осахаривания
декстринизации и накопления сахаров зависит от фермента:
а) α - амилаза;
б) протеиназа;
в) гидролаза.
Тема 6. Получение и использование ферментных препаратов
Вопрос 1. Фермент бромелаин растительного происхождения получают из:
а) плодов папайи в молочной стадии зрелости;
б) листьев, стеблей и оболочек плодов ананаса;
в) листьев и молодых побегов инжирного дерева.
Вопрос 2. Особенностью получения, какого ферментного препарата является сырье собирают в ручную ранним утром на восходе солнца в деревянную тару?
а) папаин;
б) бромелаин;
в) фицин.
Вопрос 3. Какой фермент можно извлечь из поджелудочной железы водными
растворами низкомолекулярных спиртов и кетонов?
а) липаза;
б) гилуронидаза;
в) гидролаза.
Вопрос 4.Метод очистки, при котором очищается и концентрируется экстракт:
а) ультрафильтрация;
б) очистка на ионообменниках;
в) очистка с помощью гель-фильтрации.
Вопрос 5.Для стерилизации ферментов используется:
а) стерилизация горячим паром;
б) обесположивающая фильтрация;
в) все вышеперечисленное.
43
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 6.Ферментные препараты, предназначенные для лечебных целей проверяют на:
а) стерильность;
б) обсемененность;
в) присутствие кишечной палочки.
Вопрос 7.Многофункциональные протеолитические ферменты получают на основе:
а) стрептомицетов;
б) актиномицетов;
в) спороносных бактерий.
Вопрос 8.Выберите неправильный вариант ответа. При культивировании глубинным способом для производства нейтральных и щелочных протеиназ используются:
а) спороносные бактерии;
б) микроскопические грибы;
в) актиномицеты.
Вопрос 9. Какие ионы способствуют в той или иной степени сохранению αамилаз, протеиназ, глюкоамилаз в ферменте?
а) Са 2 ;
б) Mg2+;
в) Си 2 .
Вопрос 10.Наличие, каких ионов в растворе обладают для ферментов защитным
действием?
а) Са 2 , Си 2 , Fe2 ;
б) Pb 2 , Al 3 , Hg  ;
в) Mg 2 , Mn, Co .
Вопрос 11.Какие, ионы интенсифицируют молокосвертывающую способность
среды?
а) Ba2 ;
б) Mg 2 ;
в) Си 2 .
Вопрос 12.За активность условного ферментного препарата принимается:
а) средняя устойчивая активность;
б) высшая активность;
в) низшая активность.
Вопрос 13. Основным компонентом среды при культивировании продуцентов
поверхностным способом являются:
44
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
а) белковый отстой;
б) солодовые ростки;
в) увлажненные пшеничные отруби.
Вопрос 14.Срок хранения иммобилизованных ферментов при пониженной температуре без потери активности:
а) 1 - 2 мес;
б) 3 - 12 мес;
в) более 1 года.
Тема 7. Генная инженерия. Создание генномодифицированных источников
пищи
Вопрос 1. Кто из учёныхобнаружил, что фрагменты ДНК с «липкими концами»
можно получить обработкой ДНК рестрикционными эндонуклеазами:
а) С. Коэн;
б) Дж. Беквит;
в) Б. Пантерково.
Вопрос 2.Любой процесс, способный привести к возникновению клеток или организмов с двумя и более наследственными детерминантами, называется:
а) репликация;
б) трансформация;
в) рекомбинация.
Вопрос 3. В каком году в лаборатории Г. Бойера впервые удалось получить
животный гормон – самостатин?
а) 1977;
б) 1965;
в) 1971.
Вопрос 4. Какой учёныйоткрыл ферменты - редуктазы, разрезающие молекулу
ДНК толщиной в одну миллионную миллиметра на мельчайшие кусочки:
а) Г. Бойер;
б) В. Арбер;
в) А. Баев.
Вопрос 5.В каком году был получен первый результат по синтезу инсулина человека плазмидами бактерий?
а) 1973;
б) 1975;
в) 1978.
45
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 6. Под руководством, какого учёного был впервые осуществлен синтез
генов?
а) М.Н. Колосов;
б) Л.С. Салерадхчиев;
в) под общим руководством вышеперечисленных ученых.
Вопрос 7.Кодирующие последовательности генов – это:
а) интроны;
б) экзоны;
в) все вышеперечисленное.
Вопрос 8.Чем крупнее плазмида, тем:
а) меньше количество ее копий;
б) больше количество ее копий;
в) количество плазмид от их размера не зависит.
Вопрос 9. Регуляторная система воспроизводства присущая плазмиде была
описана Нордстремом в:
а) 1959;
б) 1970;
в) 1972.
Вопрос 10.Нестабильность значительной части генетических признаков объясняется тем, что эти признаки определяется:
а) белками, которые подавляют репликацию;
б) плазмидами и другими генетическими системами;
в) все вышеперечисленные варианты верны.
Вопрос 11.Выберите неправильный вариант ответа. Ферменты, предназначенные для защиты ДНК клетки от включения чужеродного генетического материала:
а) эндонуклеазы;
б) рестриктазы;
в) амилазы.
Вопрос 12.Ферментативная система рестрикции и модификации ДНК была открыта при изучении специфических фагов в:
а) 1953;
б) 1950;
в) 1957.
Вопрос 13. Впервые номенклатура рестриктаз была предложена:
а) С.Луриа и Г.Бертани;
б) Дж. Уэглом и Г. Смитом;
в) Г. Смитом и Д. Натансом.
46
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 14.Ферменты системы рестрикции - модификации Ι и ΙΙ типов:
а) узнают неметилированные последовательности в ДНК-субстрате;
б) расщепляют ДНК по специфическим последовательностям полностью;
в) все вышеперечисленные варианты не верны.
Вопрос 15. Вектор – это
а) часть рекомбинантной ДНК, которая обеспечивает проникновение и рекомбинацию в «клетке - хозяине»;
б) молекула ДНК, способная переносить и стабильно поддерживать в рецитентных клетках чужеродную генетическую информацию;
в) все вышеперечисленное верно.
Вопрос 16. Автономно реплицирующая молекула ДНК, содержащая репликатор
называется:
а) изомилираза;
б) репликон;
в) промотор.
Вопрос 17.Дж. Коллинз и В. Хон описали новый тип векторных молекул, которые назвали:
а) плазмиды;
б) космиды;
в) фаги.
Вопрос 18.Плазмиды, несущие cos - участок ДНК фага λ и репликатора, гены
устойчивости к антибиотикам и уникальные сайты рестрикции от плазмид:
а) космиды;
б) фазмиды;
в) все вышеперечисленное верно.
Вопрос 19.Челночные векторы для трансформации дрожжевых клеток называются:
а) векторы прокариот;
б) векторы эукариот;
в) векторы производственных плазмид.
Вопрос 20. Какие учёные впервые осуществили эксперименты по клонированию животных?
а) Г. Лопашев, В.А. Быков;
б) Дж. Гордон,Р. Бригс;
в) Р. Бригс, Т. Кинг.
47
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 21.Источниками ДНК для клонирования являются:
а) рекомбинантные ДНК;
б) и-РНК;
в) т-РНК.
Тема 8. Состояние производства и обеспечение безопасности генетически модифицированных источников пищи
Вопрос 1.Белки, обладающие свойством обратимо и избирательно связывать
углеводы, не перевариваться в желудочно - кишечном тракте человека:
а) лектины;
б) пептины;
в) пептиды.
Вопрос 2.Как называется острая реакция иммунной системы по отношению к
определенным веществам находящихся в безвредном, в остальном отношении,
пищевом продукте?
а) пищевая аллергия;
б) пищевое отравление;
в) метаболическая непереносимость пищевых продуктов.
Вопрос 3.В каком году было рекомендовано проводить оценку генетически модифицированных пищевых продуктов?
а) 1996;
б) 2000;
в) 2004.
Вопрос 4.Изменения состава пищевых продуктов могут быть вызваны:
а) введением генов и их продуктов;
б) косвенным или непреднамеренным влиянием экспрессии генов;
в) все вышеперечисленное.
Вопрос 5.Непредсказуемое увеличение и уменьшение количества других продуктов реакции называется:
а) плейотропия;
б) энтропия;
в) лейотропия.
Вопрос 6.К какой категории относится новый вид пищевых продуктов эквивалентный традиционно употребляющемуся аналогу?
а) 1;
б) 2;
в) 3.
48
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 7.Информация, полученная при исследовании на эквивалентность, позволяет:
а) определить объем требований, необходимых для проверки продукта по безопасности;
б) сформировать рекомендации по использованию данного продукта в пищевых
рационов;
в) все вышеперечисленное.
Вопрос 8.Существенные изменения в химическом составе продуктов зависят
от:
а) технологической обработки и условий культивирования;
б) сроков уборки и хранения урожая;
в) все вышеперечисленное верно.
Вопрос 9. Токсикологический скрекинг необходим в случае:
а) если был введен ранее не употреблявшийся ген;
б) если вероятны множественные изменения в составе продукта;
в) все вышеперечисленное.
Вопрос 10.Способны ли растительные масла, прошедшие тепловую обработку,
вызывать аллергические реакции?
а) способны;
б) не способны.
Вопрос 11.Выберите неправильный вариант ответа. Гарантированное качество
ферментного препарата будет обеспечено при:
а) отсутствии в нём живых клеток продуцента;
б) присутствии в нём живых клеток продуцента;
в) оценке токсикологической безопасности с учетом его аллергенности.
Вопрос 12. С целью установления уровня и характера воздействия ферментных
препаратов на организм теплокровных животных прибегают к определению:
а) острой токсичности;
б) подострой токсичности;
в) все вышеперечисленное верно;
Вопрос 13. С какого года проводятся полевые испытания трансгенных растений
(яблони, груши, земляники)?
а) 2000;
б) 1998;
в) 1995.
Вопрос 14. Эффективность, каких технологий получения трансгенных животных выше:
а) технологии на основе использования ретровирусных конструкций;
49
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
б) технологии на основе инъекций плазмидных конструкций зиготы;
в) все вышеперечисленные варианты одинаково эффективны.
Вопрос 15. В каком году в странах Европы одобрены и рекомендованы к использованию первые вакцины, полученные на основе рекомбинантной ДНК?
а) 1982;
б) 1980;
в) 1984.
Вопрос 16. В каком году впервые инсулин, полученный на основе р-ДНК, разрешен к применению как лекарственный препарат?
а) 1971;
б) 1979;
в) 1982.
Вопрос 17. В каком году создана первая искусственная хромосома?
а) 1982;
б) 1983;
в) 1981.
Вопрос 18.Кто из учёных высказал предложение, что наследственность закодирована в молекуле ДНК и записана триплетным кодом?
а) Г.А. Гамов;
б) Грифит;
в) А. Сенгери.
Вопрос 19.Кто из учёных выделил из вируса табачной мозайки РНК?
а) Ф. Крик, М. Уилкинс;
б) А.А. Баев, Г.А. Гамов;
в) Г. Шрамм, Г. Фенхель - Конрад.
Вопрос 20.Кто из учёных выявил структуру инсулина?
а) Ф. Крик;
б) Г. Фенхель-Конрад;
в) А. Сенгери.
Тема 9. Применение биотехнологических процессов в переработке сельскохозяйственной продукции
Вопрос 1. Вещества, уменьшающие биологическую ценность пищи за счет
снижения усвоения питательных веществ?
а) питательные вещества;
б) антипитательные вещества;
в) чужеродные вещества.
50
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 2.При сгорании 1 грамма жира образуется:
а) 38,9 кДж энергии;
б) 17,6 кДж энергии;
в) 214 кДж энергии.
Вопрос 3.Группа углеводов, организмом человека не усваивается, но используется в виде балластных веществ?
а) пищевые волокна;
б) гексозаны;
в) пектиновые вещества.
Вопрос 4.Как называются витамины, входящих в структуру мембранных систем, обеспечивающих их оптимальное функциональное состояние?
а) водорастворимые;
б) жирорастворимые;
в) витаминоподобные соединения.
Вопрос 5.Комплекс всех полезных веществ, продуктов питания, обеспечивающих физиологические потребности человека в энергии и основных питательных веществах?
а) энергетическая ценность;
б) пищевая ценность;
в) биологическая ценность.
Вопрос 6. Показателем качества жиров, отражающим содержание в них незаменимых полиненасыщенных жирных кислот, называют:
а) пищевую ценность;
б) биологическую ценность;
в) биологическую эффективность.
Вопрос 7.Какая группа из представленных аминокислот относится к полузаменимым?
а) валин, лейцин, треонин;
б) аргинин, тирозин, гистидин;
в) аланин, глицин, цистин.
Вопрос 8.Относительное динамическое постоянство состава и свойств внутренней среды и установление основных физиологических функций организма а) гомеостаз;
б) депонирование;
в) все вышеперечисленные варианты не верны.
Вопрос 9. Кто из учёных предложил понятие «гомеостаз»?
а) У. Кэннон;
б) Д. Саркисов;
в) К. Бернар.
51
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 10. Кто из учёных сформулировал понятие «депонирование»?
а) У. Кэннон;
б) Д. Саркисов;
в) К. Бернар.
Вопрос 11. Процесс при котором происходи замена самих тканей, но и в свернутом виде воспроизводится процесс их возникновения в онтогенезе?
а) репаративная регенерация;
б) биохимическое самообразование;
в) самообразование.
Вопрос 12.Какое количество от общего количества чужеродных веществ поступает с пищей?
а) до 10%;
б) 10-20%;
в) 30-80%.
Вопрос 13.Пищевые добавки применяют с целью:
а) ускорить технологические процессы и увеличить срок хранения продукта;
б) придать продукту новые или улучшенные качества;
в) все вышеперечисленные варианты верны.
Вопрос 14. Для консервирования рыбных изделий, маргарина, плодово-ягодных
консервов и напитков применяется:
а) бензоат натрия;
б) бензойная кислота;
в) борная кислота.
Вопрос 15.Какой консервант не применяется в России, так как наносит вред
здоровью?
а) борная кислота и бораты;
б) сорбиновая кислота;
в) соединения серы.
Вопрос 16. Пищевая добавка, в составе которой находится формальдегид,
называется:
а) антиокислитель;
б) нафтохинон;
в) уротропин.
Вопрос 17. Консервант, который не изменяет органолептических свойств пищевых продуктов и кормов, называется:
а) муравьиная кислота;
б) пропионовая кислота;
в) нитрит натрия.
52
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 18. В каком году П. Мюллер обнаружил инсектицидные свойства дихлортрифемилтрихлорэтан?
а) 1935;
б) 1937;
в) 1938.
Вопрос 19.С какого года известно о токсичном воздействии нитрозаминов на
человека?
а) 1935;
б) 1937;
в) 1940.
Вопрос 20.Ароматические углеводороды обладают:
а) канцерогенным действием;
б) мутационным действием;
в) все вышеперечисленное верно.
Вопрос 21.Максимально разрешенная предельно допустимая концентрация
(термин) имеет следующую аббревиатуру:
а) ПДК;
б) ПДКмр;
в) ПДКсс.
Вопрос 22. Биологическая очистка сточных вод целесообразна если:
а) БПК/ХПК>0,5;
б)БПК/ХПК<0,5;
в) БПК/ХПК=0,5.
Вопрос 23.Воды, которые образуются в результате использования в технологических процессах различных производств, называются:
а) бытовые;
б) производственные;
в) городские.
Вопрос 24.Как называется препарат с низкой актибиотической активностью,
при добавлении в корма он улучшает обменные процессы в организме?
а) витамицин;
б) кормогризин;
в) фродизин.
Вопрос 25. Защитные компоненты пищи, которые проявляют бактерицидный и
бактериостатический эффект, называются:
а) пантотеновая и глутаминовая кислота;
б) аскорбиновая кислота, биофлавоноиды;
в) фитонциды, хлорофилл.
53
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Тема 10. Биотрансформация вторичных сырьевых ресурсов перерабатывающих
предприятий, отходов растениеводства и животноводства
Вопрос 1. Основой безотходного производства является:
а) комплексная переработка сырья с использованием всех компонентов;
б) вредное воздействие на окружающую среду не превышает уровня, допустимого санитарными нормами;
в) все варианты верны.
Вопрос 2.Белки сыворотки выделяют:
а) тепловой денатурацией, протеиназами;
б) электрофлотацией, электродиализом, ультрафильтрацией;
в) все вышеперечисленные варианты верны.
Вопрос 3.Применение микробных ферментных препаратов позволяется:
а) внедрить новые технологии;
б) разработать широкий ассортимент продуктов из вторичного молочного сырья, удовлетворяющих нормам питания;
в) все вышеперечисленное.
Вопрос 4. Технологии на основе микробиологических ферментных препаратов
сокращают в среднем производственный цикл на:
а) 25 - 50%;
б) до 25%;
в) 75 - 80%.
Вопрос 5. Выберите неправильный вариант ответа. Производные кожи (отходы
птицеперерабатывающей промышленности) успешно используются для получения:
а) пектидов;
б) пектинов;
в) аминокислот.
Вопрос 6. Отходы кишечного и шкуроконсервировочного производства перспективны для получения:
а) очищенных коллагеновых масс;
б) кормовых и пищевых добавок;
в) все вышеперечисленное.
Вопрос 7. Количество (%) кератиновых гидролизатов, в рецептурах заменителей цельного молока позволяет увеличить привес молодняка:
а) 15 - 20%;
б) 25 - 30%;
в) 45 - 50%.
54
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Вопрос 8. Мелассу и крахмал, подверженные кисломолочному или ферментатиному гидролизу, используют для производства:
а) спирта и фруктового сиропа;
б) пищевых авторизаторов;
в) все вышеперечисленные варианты верны.
Вопрос 9. Очистка сточных вод, какими аэробными способами осуществляется
на полях фильтрации?
а) экстенсивным;
б) интенсивным;
в) все вышеперечисленные варианты верны.
Вопрос 10.Специальный аппарат, использующийся для очистки сточных с образованием активного ила?
а) аэротеника;
б) биофильтр;
в) метантенка.
Вопрос 11.Симбиоз популяций микроорганизмов, покрытых общей слизистой
оболочкой называется:
а) гель;
б) биогель;
в) зоогель.
Вопрос 12. Метан синтезируется в результате:
а) при ферментации уксусной кислоты и метанола;
б) синтеза метанобразующими бактериями в результате восстановления диоксида углерода;
в) в результате всех перечисленных реакций.
Вопрос 13.Метана в результате реакции брожения образуется:
а) около 50%;
б) около 70%;
в) около 30%.
Вопрос 14.Брожение, которое всегда сопровождается образованием витамина В
называется:
а) метановое;
б) молочнокислое;
в) маслянокислое.
55
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
КЛЮЧИ К ОТВЕТАМ НА ТЕСТЫ
Тема 1. Введение в предмет «Основы биотехнологии»
1 – б; 2 – а; 3 – а; 4 – б; 5 – в; 6 – в; 7 – б; 8 – б; 9 – а; 10 – б; 11 – а; 12 – в;
13 – б; 14 – в; 15 – б; 16 – а; 17 – в; 18 – а; 19 – а; 20 – б; 21 – б; 22 – в.
Тема 2. Микробиология. Основные сведения о микроорганизмах
1 – а; 2 – б; 3 – б; 4 – а; 5 – в; 6 – б; 7 – в; 8 – а; 9 – б; 10 – а; 11 – а; 12 – в; 13 – б;
14 – а; 15 – в; 16 – в; 17 – а; 18 – а; 19 – в; 20 – б; 21 – а; 22 – в; 23 – б; 24 – б; 25
– б; 26 – в; 27 – а; 28 – в; 29 – а; 30 – в; 31 – в; 32 – а; 33 – а.
Тема 3. Способы культивирования микроорганизмов
1 – б; 2 – в; 3 – а; 4 – а; 5 – б; 6 – б; 7 – а; 8 – б; 9 – в; 10 – а; 11 – а; 12 – в; 13 – в;
14 – а; 15 – б; 16 – в; 17 – б; 18 – а; 19 – в; 20 – а; 21 – б.
Тема 4. Типовая технологическая схема микробиологического производства
1 – в; 2 – а; 3 – а; 4 – б; 5 – в; 6 – а; 7 – а; 8 – в; 9 – в; 10 – б; 11 – а; 12 – а; 13 – б;
14 – в; 15 – б.
Тема 5. Ферментативная биотехнология. Основные сведения о ферментах, применяемых в биотехнологии
1 – в; 2 – б; 3 – а; 4 – в; 5 – в; 6 – в; 7 – а; 8 – в; 9 – в; 10 – а; 11 – в; 12 – в; 13 – в;
14 – а; 15 – в; 16 – а; 17 – а; 18 – в; 19 – б; 20 – б; 21 – а.
Тема 6. Получение и использование ферментных препаратов
1 – б; 2 – в; 3 – а; 4 – а; 5 – б; 6 – а; 7 – б; 8 – б; 9 – а; 10 – в; 11 – а; 12 – а; 13 – в;
14 – б.
Тема 7. Генная инженерия. Создание генномодифицированных источников пищи
1 – а; 2 – в; 3 – а; 4 – б; 5 – в; 6 – а; 7 – б; 8 – а; 9 – в; 10 – б; 11 – в; 12 – а; 13 – в;
14 – а; 15 – в; 16 – б; 17 – б; 18 – а; 19 – б; 20 – в; 21 – а.
56
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Тема 8. Состояние производства и обеспечение безопасности генетически модифицированных источников пищи
1 – а; 2 – а; 3 - а; 4 – в; 5 – а; 6 – б; 7 – в; 8 – в; 9 – в; 10 – б; 11 – б; 12 – в; 13 – а;
14 – а; 15 – а; 16 – в; 17 – б; 18 – а; 19 – в; 20 – в.
Тема 9. Применение биотехнологических процессов в переработке сельскохозяйственной продукции
1 – б; 2 – а; 3 – а; 4 – б; 5 – б; 6 – в; 7 – б; 8 – а; 9 – а; 10 – в; 11 – а; 12 – в; 13 – в;
14 – а; 15 – а; 16 – в; 17 – а; 18 – в; 19 – б; 20 – в; 21 – б; 22 – а; 23 – б; 24 – а; 25
– в.
Тема 10. Биотрансформация вторичных сырьевых ресурсов перерабатывающих
предприятий, отходов растениеводства и животноводства
1 – а; 2 – в; 3 – в; 4 – а; 5 – б; 6 – в; 7– б; 8 – а; 9 – а; 10 – а; 11 – в; 12 – в; 13 – б;
14 – а.
57
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
ГЛОССАРИЙ
Аминокислоты — органические молекулы, из которых строятся белки. Известно около двух сотен аминокислот, двадцать из которых широко распространены в живых организмах.
Амплификация— образование дополнительных копий хромосомных последовательностей ДНК.
Анаэробное брожение— процесс разложения субстрата анаэробными микроорганизмами (не нуждающимися для нормальной жизнедеятельности в присутствии кислорода).
Антигены — белки, индуцирующие образование в иммунной системе антител,
способных к специфическому взаимодействию с веществом, вызывающим образование антител.
Антитела— белки, вырабатываемые иммунной системой, блокирующие действие чужеродных патогенных агентов, белков (антигенов).
Антагонизм — эффект воздействия двух или нескольких веществ, при котором
одно вещество ослабляет действие другого вещества (например, действие ртути
и селена в организме животных и человека).
Атом — самая маленькая частица химического элемента (приблизительно три
десятимиллиардных метра в диаметре). Атомы — блоки, из которых строятся
молекулы и твердые объекты; они состоят из облака электронов, окружающих
плотное ядро, которое в тысячи раз меньше, чем сам атом.
Бактерии — одноклеточные живые организмы, обычно диаметром около одного микрона. Это одни из самых старых, самых простых и самых маленьких
типов клеток.
Бактериофаги (Фаги)— вирусы, инфицирующие бактерии.
Белок — полимер, в построении которого принимают участие более 20 аминокислот. Белки играют основную роль в жизни клетки: формируют ее скелет, катализируют химические реакции, выполняют регуляторные и транспортные
функции. В живой клетке каждая молекула белка имеет сложную пространственную структуру.
Биобезопасность — состояние защищенности человека, общества, цивилизации
и окружающей среды от вредного, опасного для жизни и здоровья человека воздействия токсических и аллергенных биологических веществ и соединений, содержащихся в природных или генноинженерно-модифицированных биологических объектах и полученных из них продуктах.
Биогаз— газ, образующийся в результате анаэробного брожения субстрата, состоит в основном из метана (до 60 %), углекислого газа (35—40 %) и незначительного количества других газов: сероводорода, водорода (до 2 %).
Биогенез— образование органических соединений живыми организмами.
Биологическая ценность— показатель качества пищевого белка, отражающий
степень соответствия его аминокислотного состава потребностям организма в
аминокислотах для синтеза белка.
Биологическая питательная ценность белков— показатель, выражающий сбалансированность белка по содержанию незаменимых аминокислот.
58
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Биологическая эффективность— показатель качества жировых компонентов
продукта, отражающий содержание в них полиненасыщенных (незаменимых)
жирных кислот.
Биотехнология — область научно - технического прогресса, включающая разнообразный микробиологический синтез, генетическую и клеточную инженерию, инженерную энзимологию — использование знаний, условий и последовательности действия белковых ферментов в организме растений, животных и
в промышленных реакторах; наука об использовании живых процессов в производстве.
Биомасса — общая масса особей одного вида, группы видов или сообщества в
целом на единицу поверхности или объема местообитания.
Биоценоз— совокупность растений, животных и микроорганизмов, населяющих
данный участок суши — объем воды и воздуха, и характеризующихся определенными отношениями между собой и приспособленностью к условиям окружающей среды.
Бластомер — одна из клеток, образующихся при дроблении оплодотворенного
яйца.
Бластоциста — ранняя стадия эмбрионального развития, на которой зародыш
состоит из внутренней клеточной массы, центральной полости (бластоцель) и
наружной стенки (трофобласт); на этой стадии происходит имплантация зародыша в стенку матки.
Бластула — вторая стадия развития эмбриона, содержащая полость (бластоцель).
Вектор — модифицированные плазмидные, фаговые, вирусные, дрожжевые
или бактериальные ДНК или РНК, обеспечивающие проникновение отсутствующих в геноме данного организма фрагментов ДНК в клетки хозяина.
Вид — совокупность особей, обладающих общими морфологическими признаками, занимающих определенный ареал и потенциально способных скрещиваться друг с другом.
Вирус — репликатор малых форм, состоящий из небольшого количества хорошо упакованной ДНК или РНК, который, будучи введенным, в клетку хозяина,
может направить молекулярные механизмы клетки на производство большего
количества вирусов.
Гаплоид— ядро, клетка, организм, характеризующиеся одинарным набором хромосом, представляющим половину полного набора, свойственного данному виду
организмов (символ п).
Ген — единица наследственности, участок молекулы ДНК, кодирующий синтез
определенного белка и влияющий на развитие какого-нибудь признака.
Генетика — наука о закономерностях наследственности и изменчивости организмов.
Генетический код — совокупность кодонов (триплетов), кодирующих аминокислоты.
Генетический риск— возможность проявления непредсказуемых, опасных для
здоровья и жизни человека и для окружающей среды наследственных изменений
генома и качества организма.
59
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Генная инженерия — раздел биотехнологии, связанный с конструированием в
условиях in vitro новых комбинаций генетического материала, способного размножаться в клетке и синтезировать определенный продукт.
Геном — совокупность всех генов организма, полная последовательность ДНК.
Размер генома человека — 3,3 миллиарда нуклеотидов, кодирующих около 30
000 генов (то есть в среднем около 100 000 пар нуклеотидов на ген), генома
бактерий — от 600 тысяч нуклеотидов / 600 генов (внутриклеточные паразиты)
до 6-8 миллионов нуклеотидов / 5-6 тысяч генов (свободно живущие бактерии).
Генотип — совокупность наследственных признаков организма, полученных
от родителей; наследственная программа развития.
Генофонд — совокупность генов популяции.
Гетерозис— повышение жизнеспособности гибридов первого поколения в результате скрещивания исходных родительских форм, отличающихся между собой
по ряду признаков и свойств.
Гибрид — помесь, полученная в результате скрещивания особей, различающихся своими признаками.
ГМО –генетически
модифицированные
организмы— растения, животные,
микроорганизмы и вирусы с измененном наследственностью, вызванной включением в их геном чужеродных генов с помощью генно-инженерных методов.
Гормональный статус— состояние гормональной системы в онтогенезе растений и животных, уровни гормонов и соотношения между ними в процессах образования, передвижения, использования и инактивации в ответ на эндогенные и
экзогенные воздействия.
Диплоид — ядро, клетка, организм, характеризующиеся двойным набором гомологичных хромосом, представленных числом, характерным для данного вида
(символ 2п).
Дедифференциация — переход специализированных, неделящихся клеток к образованию недифференцированных делящихся каллусных клеток.
Деструкция— разрушение вещества, сопровождаемое потерей его физиологической активности.
Дифференциация— комплекс процессов, приводящих к различиям между дочерними клетками, а также между материнскими и дочерними клетками.
ДНК—молекула дезоксирибонуклеиновой кислоты, состоящей из нуоеотидов
(аденин, гуанин, цитозин, тимин), дезоксирибозы и остатков фосфорной кислоты.
Инокулюм (трансплант)— часть каллусной (суспензионной) культуры, используемой для пересадки на свежую питательную среду.
Зигота — оплодотворенная яйцеклетка.
Канцерогенное действие - действие, приводящее к возникновению раковых
опухолей.
Клетка — единица, ограниченная мембраной, обычно несколько микрон в
диаметре. Все растения и животные состоят из одной или большего количества
клеток (для человека — триллионы). Каждая клетка многоклеточного организма содержит ядро, содержащее всю генетическую информацию организма.
Клеточная инженерия — метод конструирования клеток нового типа на основе их культивирования, гибридизации и реконструкции.
60
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Клеточная линия (в культуре ткани) — клетки исходной культуры, растущие
в первой или последующих пересеянных культурах.
Клон — группа генетически идентичных клеток, происходящая от одного общего предка.
Клонирование— получение генетически идентичных клеток органов популяций.
Кодирование — процесс представления данных последовательностью символов.
Кодон— триплет нуклеотидов, кодирующий определенную аминокислоту или
комплиментарный терминирующей сигнал либо последовательность из трех
нуклеотидов в молекуле мРНК, соответствующая аминокислоте или сигналу
завершения полипептидной цепи.
Ксенобиотики-чужеродные веществазагрязняющие продовольственное сырье
и пищевые продукты.
Ксенотрансплантация — вживление органов животных человеку искусственным путем.
Культура ткани (эксплантация) — длительное сохранение и выращивание в
специальных питательных средах клеток, тканей, небольших органов или их
частей, выделенных из организма человека, животных или растений.
Маркер (ДНК)— фрагмент ДНК известного размера, используемый для калибровки фрагментов в электрофоретическом геле.
Маркерный ген— ген, идентифицированный по месту расположения и имеющий
четкое фенотипическое проявление.
Маркировка продуктов из ГМО— нанесение специальных меток-обозначений
(символов) на упаковке товаров и продуктов, полученных из ГМО при их реализации.
Мейоз — процесс деления половых клеток, приводящий к редукции числа хромосом и рекомбинации генов.
Меристема — образовательные ткани с активно делящимися недиференцированными клетками.
Метаболизм — обмен веществ в растениях, животных, организмах либо промежуточный обмен, т. е. превращение веществ внутри клеток с момента их поступления до образования конечных продуктов.
Метан— болотный или рудничный газ, СН4 — простейший насыщенный углеводород. Газ без цвета и запаха.
Миобласты — клетки, служащие в организме в качестве источника мышечных
волокон. После деления миобласта одна из дочерних клеток остается стволовой, другая принимает участие в образовании скелетных мышц.
Модификация — ненаследственное изменение фенотипа, возникающее под
влиянием факторов внешней среды в пределах нормы реакции генотипа.
Молекула — самая маленькая частица химического вещества; обычно группа
атомов, скрепляемых в особом порядке химическими связями.
Морфологические мутации — мутации, вызывающие наследственные изменения в строении органов или отдельных признаков.
Мутагенез — процесс образования мутаций.
61
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Мутагенное действие - качественные и количественные изменения в генетическом аппарате клетки.
Мутагенный фактор — фактор, вызывающий мутацию. Существуют естественные (природные) и искусственные (вызванные человеком) мутагенные
факторы.
Мутагены— факторы, увеличивающие частоту возникновения мутаций в молекуле ДНК.
Мутация — наследуемая модификация в генетической молекуле, такой как
ДНК. По своему воздействию на организм мутации могут быть положительными, отрицательными или нейтральными; конкуренция элиминирует отрицательные, оставляя положительные и нейтральные.
Нано— приставка, означающая десять в минус девятой степени, или одну миллиардную.
Нанометр (нм) — одна тысячная часть микрометра; 10 нм соответствует 1 A
(ангстрем).
Нанотехнология — технология, основанная на манипуляции отдельными атомами и молекулами для построения структуры к сложным, атомным спецификациям.
Незаменимые аминокислоты— аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека и животных.
Неогенез — правка генетического кода с целью задействования в построении
организма аминокислот, существующих в природе, но никогда не использовавшихся земными формами жизни.
Нуклеиновые кислоты— это наиболее высокомолекулярные природные соединения (полимеры), состоящие из остатков различных нуклеотидов. Существует
два типа нуклеиновых кислот: РНК, ДНК.
Нуклеотид — небольшая молекула, состоящая из трех частей: азотная основа
(пурин или пиримидин), сахар (рибоза или дезоксирибоза) и фосфат. Нуклеотиды играют роль блоков, из которых строятся нуклеиновые кислоты (ДНК и
РНК). В генетическом алфавите имеется всего четыре «буквы» -нуклеотида: А
(аденин), Т (тимин), Г (гуанин) и Ц (цитозин). Последовательность «букв» нуклеотидов вдоль цепи ДНК несет информацию, определяющую биологические особенности живого организма.
Ограничительный фермент — фермент, который разрезает ДНК в определенном участке, позволяя вставить или удалить генетический материал
Оперон— единица генетической регуляторной структуры, в состав которой входят: один или несколько связанных между собой структурных генов, а также
промоторный, операторный и другие регуляторные участки, контролирующие
транскрипцию оперона.
ПДК (предельно-допустимая концентрация) — предельно-допустимые количества чужеродных веществ в атмосфере, воде, продуктах питания с точки зрения
безопасности их для здоровья человека. ПДК в продуктах питания — установленное законом предельно-допустимое с точки зрения здоровья человека количество вредного (чужеродного) вещества. ПДК — это такие концентрации, которые при ежедневном воздействии в течение сколь угодно длительного време62
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
ни не могут вызывать заболеваний или отклонений в состоянии здоровья, обнаруживаемых современными методами исследований, в жизни настоящего и последующих поколений.
Плазмиды — небольшие кольцевые двухцепочечные молекулы ДНК бактериального происхождения, несущие какие-либо заданные гены и способные к автономной репликации; могут присутствовать в клетках в различном числе копий; часто используются в качестве векторных молекул.
Полимер — молекула, составленная из единиц меньшего размера, связанных
таким образом, что они образуют цепь.
Полимеразная цепная реакция (ПЦР) — процесс, протекающий в одной пробирке и состоящий из повторных циклов размножения и копирования специфической последовательности молекулы ДНК с целью получения достаточно
большого количества копий.
Прокариоты — вирусы, бактерии, которые в отличие от эукариот не имеют
ядра.
Протопласт — содержимое растительной клетки, лишенной клеточной стенки с
помощью ферментативного разрушения или механическим способом.
Профаг — фаговый геном, интегрированный в бактериальную хромосому.
Редупликация ДНК— самоудвоение молекулы ДНК путем образования ее копии
при помощи набора ферментов (ДНК-полимераз, лигаз и др.).
Рекомбинантная ДНК— ДНК, состоящая из участков различных исходных
молекул ДНК.
Рекомбинантный ген— ген, состоящий из компонентов различных генов.
Рекомбинация— перераспределение генетического материала родителей, приводящее к наследственной комбинативной изменчивости.
Репликатор (эвол.) — это объект, который способен сам себя скопировать,
включая любые изменения, которым он мог подвергнуться. В более широком
смысле — система, которая способна делать свою копию, не обязательно копируя любые изменения, которым она могла подвергнуться.
Репликация — синтез новой ДНК-копии с уже существующей молекулы ДНК.
Рецессивный признак — признак, который передается по наследству, но подавляется, не проявляясь у гетерозиготных потомков, полученных при скрещивании.
Рибонуклеаза — фермент, который сокращает молекулы РНК в меньшие части.
Рибосома — молекулярная машина, в которой в строгом соответствии с последовательностью нуклеотидов в РНК синтезируются линейные полимеры из
аминокислот — белки.
РНК — рибонуклеиновая кислота; молекула, подобная ДНК, но в отличие от
нее не двуцепочечная, а одноцепочечная. Также отличается химическим составом. РНК менее стабильна, чем ДНК: в водных растворах РНК быстрее подвергается расщеплению. Поэтому ДНК лучше подходит для долговременного хранения информации. В клетках информация из ДНК расшифровывается в РНК и
переводится (транслируется) далее на язык аминокислот, которые, будучи соединены в длинные цепочки, и образуют белки.
63
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Секвенирование — определение последовательности нуклеотидов во фрагменте ДНК.
Селекция — наука о желательном преобразовании пород животных, сортов
растений, рас микроорганизмов, бактерий и вирусов.
Синергизм— эффект эффект воздействия, превышающий сумму эффектов воздействия каждого фактора (например, комбинированное воздействие хлорсодержащих соединений, фосфорорганических пестицидов, комбинированное
воздействие ксенобиотиков и некоторых медикаментов).
Система закрытая— система, обменивающаяся с внешней средой только энергией и не обменивающаяся веществом.
Система замкнутая— система, не обменивающаяся с внешней средой ни веществом, ни энергией.
Система несамоорганизующаяся (равновесная, косная)— система, у которой
показатели (параметры) — температура, концентрация веществ и др. —
самопроизвольно выравниваются с таковыми внешней среды. Содержащаяся в
равновесной системе свободная энергия самопроизвольно уменьшается, а энтропия растет.
Система открытая— система, обменивающаяся с внешней средой веществом
и энергией.
Система самоорганизующаяся (неравновесная, диссипативная)— система,
способная самопроизвольно потреблять из внешней среды свободную энергию, за
счет этого поддерживать стабильный уровень своих параметров (температуру,
концентрацию веществ и др.) в меняющихся условиях внешней среды. Все живые
организмы и их сообщества являются самоорганизующимися и саморегулирующимися системами.
Система термодинамическая— комплекс взаимно связанных элементов, способных поглощать, преобразовывать, накапливать и использовать энергию.
Стволовые клетки — клетки, входящие в состав постоянно обновляющихся
тканей и способные развиваться в различных направлениях, в пределах тканевой дифференцировки.
Стрессовые белки— специальные белки, синтезируемые организмом в неблагоприятных условиях и позволяющие снизить вредоносное воздействие стрессовых факторов на организм.
Субкультивирование— перенос трансплантов (инокулюма) в другой культуральный сосуд на свежую питательную среду.
Субъединицы— белковые глобулы, из которых состоят молекулы белков (четвертичная структура).
Тератогенное действие ксенобиотиков - аномалии в развитии плода, вызванные структурными, функциональными и биохимическими изменениями в организме матери и плода.
Технология глубинной ферментации— выращивание микроорганизмов или клеток организмов в жидкой питательной среде для получения продуктов брожения.
Технология твердофазной ферментации— выращивание микроорганизмов на
твердой питательной среде для получения продуктов брожения.
64
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Тканевая инженерия — выращивание тканей и целых объектов/органов посредством культивирования недиффиренцированных зародышевых клеток или
стволовых клеток и управления их дифференциацией в клетки различных видов
соматической ткани и т.д.
Ткани (биол.) — системы клеток, сходных по происхождению, строению и
функциям. В состав тканей входят также тканевая жидкость и продукты жизнедеятельности клеток.
Тотипотентность — способность эмбриональных клеток дифференцироваться во все типы клеток.
Трансгенез — экспериментальный перенос генов из определенного генома или
искусственно синтезированных, в другой геном.
Трансгенные животные — животные, полученные в результате искусственного введения чужеродных генов в оплодотворенную яйцеклетку или в ранние зародыши млекопитающих с последующей их трансплантацией псевдобеременным самкам.
Транскрипция(переписывание)— образование РНК-копии на матрице ДНК с
помощью фермента РНК-полимеразы.
Трансляция (перевод) — процесс, посредством которого генетическая информация матричной РНК воплощается в структуру полипептида.
Фенотип — совокупность признаков и свойств организма, проявляющаяся при
взаимодействии генотипа со средой обитания.
Фермент — белок, который действует как катализатор в биохимической реакции.
Хромосомы— генетические структурные образования ядра клетки, состоящие из
ДНК и белков. В хромосомах заключена наследственная информация организма.
СПИСОК РЕКОМЕНДУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ ПО ДИСЦИПЛИНЕ
«Основы биотехнологии переработки сельскохозяйственной продукции»
65
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
А.Основная
1. Егорова, Т. А.Основы биотехнологии / Т.А. Егорова, С.М Клунова, Е.А. Живухина. - М.: Академия, 2005. - 208 с.
2. Калюжная, Т.В. Биотехнология: электронное учебное издание / Т. В. Калюжная, Н. В. Загоскина, Е. Ю. Живухина. - М.: Новый диск, 2004. – 203с.
3. Пехов, А. П. Биология с основами экологии. / А.П. Пехов. - СПб.: Лань, 2005.
- 688 с.
4. Рогов, И. А. Пищевая биотехнология. Кн. 1. Основы пищевой биотехнологии
/ И.А. Рогов, Л.В. Антипова, Г.П. Шуваева. - М.: КолосС, 2004. - 440 с.
5. Румянцев, Е. В. Химические основы жизни. / Е.В. Румянцев, Е.В. Антина,
Ю.В. Чистяков. - М.: Химия, КолосС, 2007. - 560 с.
Б.Дополнительная
1. Антипова, Л. В. Прикладная биотехнология / Л.В. Антипова, И.А. Глотова,СПб.: ГИОРД, 2003. - 288 с.
2. Бирюков, В.В.Основы промышленной биотехнологии: / В. В. Бирюков. - М.:
КолосС, 2004. - 296 с.
3.Егорова, Т. А.Основы биотехнологии: / Т.А. Егорова, С.М. Клунова, Е.А. Живухина. - М.: Академия, 2003. - 208 с.
4. Красота,В.Ф. Биотехнология в животноводстве: Учебное пособ. по спец. "Зоотехния" /В.Ф. Красота, Б.П. Завертяев, Е.К. Меркурьев и др. - М.: Колос, 1994.
- 127 с.
5. Сельскохозяйственная биотехнология. 2-е изд.; перераб. и доп./ Под ред.
В.С.Шевелухи. - - М.: Высшая школа , 2003. - 469 с.
6. Сидоренко, О. Д. Биологические технологии утилизации отходов животноводства / О.Д. Сидоренко, Ч. В. Черданцев.- М.:Изд-во МСХА, 2001.- 75 с.
7. Федотова, З.А.Основы биотехнологии переработки продукции растениеводства/ З. А. Федотова. - Самара: Самарская ГСХА, 2002. - 185 с.
8. Эрнст, Л. К.Биотехнология сельскохозяйственных животных / Л.К. Эрнст,
М.И Прокофьев, Михаил Иванович. - М.: Колос, 1995. - 192 с.
Приложение 1.
66
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
ОТНОСИТЕЛЬНАЯ ПЛОТНОСТЬ
20
d 20
ВОДНО-СПИРТОВЫХ РАСТВОРОВ, СОДЕРЖАЩИХ РАЗЛИЧНОЕ
КОЛИЧЕСТВО СПИРТА, ВЫРАЖЕННОЕ В ОБЪЕМНЫХ, МАССОВЫХ И МОЛЯРНЫХ ПРОЦЕНТАХ
d
20
20
1,0000
0,9999
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9989
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9979
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9969
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9959
8
7
6
0,9955
Содержание спирта в растворе
об. %
мас. %
мол. %
0,00
0,07
13
20
27
34
40
47
54
61
67
74
81
88
0,94
1,01
08
15
21
28
35
42
49
56
62
69
76
83
90
97
2,03
10
17
24
31
38
44
51
58
66
72
79
86
93
3,00
3,08
0,00
0,06
0,10
16
21
27
32
37
43
48
53
59
64
70
74
80
86
91
96
1,01
06
1,13
18
24
28
34
40
45
51
56
61
67
72
78
83
89
94
99
2,05
2,11
16
22
27
33
38
2,45
0,00
0,02
4
6
8
0,11
12
16
17
19
21
23
25
27
29
31
34
36
38
40
42
44
46
49
51
53
55
57
59
62
64
66
68
70
72
75
77
79
81
84
85
88
90
92
94
0,97
20
d 20
0,9954
3
2
1
0
0,9949
8
7
б
5
4
3
2
1
0
0,9939
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9929
8
7
6
5
4
3
2
1
0,9920
0,9919
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9909
Содержание спирта в растворе
об. %
мас. %
мол. %
3,15
22
29
36
43
50
57
64
71
78
85
92
4,00
07
14
22
29
36
43
51
58
65
72
80
87
94
5,01
09
16
24
32
39
47
54
5,62
69
77
84
92
6,00
07
15
22
30
38
46
2,50
56
61
67
73
78
84
89
95
3,01
06
12
18
24
29
36
41
47
53
59
64
70
76
82
88
93
99
4,05
11
17
24
29
36
42
4,48
54
60
66
72
78
84
91
96
5,03
09
15
0,99
1,02
04
06
08
11
13
15
17
20
22
24
27
29
31
34
36
38
41
43
46
48
50
53
55
57
60
62
65
67
70
72
75
77
1,79
82
85
87
90
93
95
98
2,00
03
05
08
Продолжение приложения 1
67
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
0,9908
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9899
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9889
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9879
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9869
8
7
6
5
4
3
2
1
0
6,53
53
61
69
77
84
92
7,00
08
16
24
31
39
47
55
63
71
79
87
95
8,03
12
20
28
36
44
52
60
68
76
85
93
9,01
10
18
26
34
43
51
59
9,68
76
84
92
10,01
09
17
26
34
42
5,21
21
28
34
40
46
52
59
65
71
78
84
90
97
6,03
10
16
23
29
36
42
49
56
62
67
75
82
88
95
7,01
08
14
21
29
35
41
48
55
62
68
7,76
82
88
95
8,02
09
15
23
29
36
2,10
10
13
16
18
21
23
26
29
31
34
37
39
42
45
47
50
53
56
58
61
64
67
70
72
75
78
81
83
86
89
92
95
98
3,01
03
06
09
12
15
3,18
21
24
26
30
32
35
38
41
44
0,9859
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9849
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9839
8
6
5
4
3
2
1
0
0,9829
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9819
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9809
68
10,51
59
67
76
84
92
11,00
09
17
26
34
43
51
60
68
77
85
94
12,02
11
19
28
45
54
62
71
80
89
97
13,06
15
24
32
41
50
59
67
76
85
94
14,03
12
21
30
39
48
56
65
74
83
8,43
49
56
63
69
76
83
90
97
9,04
10
18
24
32
38
45
52
59
66
73
79
87
10,01
08
15
22
29
37
43
51
58
65
72
79
87
94
11,00
07
15
23
30
37
45
52
59
67
73
81
88
95
3,47
50
53
56
59
62
64
68
70
74
76
80
83
86
89
92
95
98
4,01
04
:
06
10
16
20
22
26
29
32
35
38
42
45
48
51
55
58
61
64
67
71
74
77
81
84
87
91
94
97
5,00
04
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Продолжение приложения 1
0,9808
6
5
4
3
2
1
0
0,9799
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9789
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9779
8
6
5
4
3
2
1
0
0,9769
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9759
8
7
14,92
15,10
19
28
37
46
55
64
73
82
91
16,00
09
18
27
37
45
55
64
73
82
91
17,01
10
19
28
38
47
56
66
85
94
18,03
13
22
32
41
50
60
69
79
88
98
19,08
17
26
36
46
55
65
12,03
17
25
32
40
47
54
62
69
77
84
91
99
13,06
14
22
28
37
44
51
59
66
74
82
89
97
14,05
12
20
28
44
51
59
67
74
82
90
97
15,06
13
21
29
37
45
53
60
68
77
84
92
5,07
14
17
20
24
27
31
24
37
41
44
48
51
54
58
62
65
68
72
75
79
82
86
89
93
96
6,00
04
07
11
18
22
25
29
33
37
40
44
48
51
55
58
62
66
70
73
77
81
85
88
0,9756
5
4
3
2
1
0
0,9749
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9739
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9729
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9719
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9709
8
7
69
19,74
84
93
20,02
12
21
31
40
50
59
68
78
87
97
21,06
15
24
33
42
52
61
70
79
88
98
22,07
16
25
34
43
52
01
70
80
89
98
23,07
16
25
34
43
52
61
70
79
88
97
24,06
15
24
16,00
08
16
23
31
39
47
54
62
70
78
86
93
17,02
09
17
24
32
39
47
54
62
70
77
86
93
18,01
08
16
23
31
38
46
54
62
69
77
84
92
99
19,07
14
22
29
37
44
52
59
67
74
6,92
96
7,00
04
08
11
15
19
23
26
30
34
38
42
45
49
53
56
60
64
68
71
75
79
83
16
90
94
98
8,01
05
09
12
16
20
24
28
31
35
39
43
46
50
54
58
62
65
69
73
77
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
0,9706
5
4
3
2
1
0
0,9699
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9689
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9679
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9669
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9659
8
7
24,33
42
51
60
69
77
86
95
25,04
13
22
30
39
48
57
66
74
83
92
26,00
09
18
26
35
43
52
60
69
78
86
95
27,03
12
20
29
38
46
54
63
72
80
88
97
28,06
14
22
31
39
47
56
19,82
89
97
20,04
12
19
26
34
41
49
57
63
71
78
86
94
21,00
08
15
22
30
37
44
52
58
66
73
80
88
95
22,02
09
17
23
31
38
45
52
60
67
74
81
88
96
23,03
09
17
24
31
38
8,81
84
88
92
96
99
9,03
07
11
15
18
22
26
30
33
37
41
45
49
52
56
60
63
67
71
75
78
82
86
90
94
97
10,01
05
09
13
16
19
24
28
31
35
39
43
46
50
54
58
61
65
0,9655
4
3
2
1
0
0,9649
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9639
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9629
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9619
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9609
8
7
6
70
Продолжение приложения1
28,72
23,52
10,72
81
60
76
89
66
80
98
74
84
29,06
81
88
14
88
91
23
95
96
31
24,02
99
39
09
11,03
47
15
06
56
23
11
64
30
14
72
37
18
80
43
22
88
50
25
96
57
29
30,04
64
33
13
72
37
21
78
40
29
85
44
37
92
48
45
99
52
53
25,06
55
61
13
59
69
20
63
77
26
66
84
32
70
92
39
73
31,00
46
77
08
53
81
16
60
85
24
67
88
32
73
92
40
80
96
47
86
99
55
93
12,03
63
99
07
71
26,07
11
78
13
14
86
20
17
94
26
21
32,01
33
25
09
39
29
16
45
32
24
52
36
32
59
40
39
65
43
47
72
47
54
78
50
62
85
54
Продолжение приложения 1
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
0,9604
3
2
1
0
0,9599
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9589
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9579
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9569
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9559
8
7
6
32,77
85
92
99
33,07
14
22
29
36
44
51
58
66
73
81
88
65
34,02
10
17
24
31
38
45
52
59
66
74
81
88
95
35,02
09
16
23
30
37
44
50
57
64
71
78
85
92
99
36,05
12
19
26,98
27,05
11
17
24
30
37
43
49
56
62
68
75
81
88
94
99
28,06
13
19
25
31
37
43
49
55
61
68
74
80
86
92
99
29,05
11
17
23
29
34
40
46
53
59
65
71
77
82
88
94
12,61
65
68
72
76
79
83
86
90
94
97
13,01
04
08
13
15
19
22
26
29
33
36
40
43
46
50
54
58
61
65
68
72
75
79
82
86
89
92
96
99
14,03
06
10
13
17
21
24
27
31
0,9554
3
2
1
0
0,9549
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9539
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9529
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9519
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9509
8
7
6
36,33
40
46
53
60
66
73
80
86
93
37,00
07
13
20
27
34
40
47
53
60
66
73
79
86
92
99
38,06
12
19
25
32
38
45
51
58
64
70
76
83
89
95
39,02
08
14
21
27
33
40
46
30,07
13
18
24
30
35
42
48
53
59
65
71
77
83
89
95
31,00
06
12
19
23
29
35
41
46
52
58
64
70
75
81
87
93
98
32,04
09
15
20
26
32
37
43
48
54
60
65
70
77
82
14,38
41
45
48
52
55
59
62
65
69
72
76
79
83
86
90
93
97
15,00
04
07
10
14
17
20
24
28
31
35
38
42
45
48
52
55
59
62
65
69
72
75
79
82
85
89
92
96
99
16,03
Продолжение приложения 1
71
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
0,9505
4
3
2
1
0
0,9499
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9489
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9479
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9469
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9459
8
7
39,52
59
65
71
77
84
90
96
40,02
08
15
21
27
33
39
46
52
58
64
70
77
83
89
95
41,01
07
13
19
25
31
38
44
50
56
62
69
74
80
86
92
98
42,04
10
16
21
27
33
39
45
32,87
94
99
04
10
16
21
26
32
37
43
49
54
59
65
71
76
82
87
92
99
34,04
09
15
20
25
31
36
41
47
53
58
64
69
75
81
85
91
96
35,01
07
12
18
23
28
33
38
44
49
16,06
10
13
16
19
23
27
30
33
36
40
43
47
50
53
57
60
64
67
70
74
78
81
84
88
91
94
98
17,01
04
08
12
15
18
22
26
29
32
35
39
42
45
49
52
55
59
62
66
69
0,9456
5
4
3
2
1
0
0,9449
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9439
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9429
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9419
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0,9409
0,9408
42,51
56
62
68
74
80
86
92
97
43,03
09
15
20
26
32
38
432
49
55
60
66
72
78
83
89
95
44,00
06
12
18
23
29
34
40
46
51
57
62
68
74
76
85
90
96
45,02
07
13
18
45,24
35,55
59
64
70
75
81
86
91
96
36,01
07
12
17
22
28
33
38
42
48
53
58
63
69
74
79
85
89
95
37,00
05
10
15
20
26
31
35
41
46
51
56
61
66
71
77
82
87
92
97
38,02
17,72
75
79
82
85
89
92
96
99
18,02
06
09
12
16
19
23
26
29
33
36
39
43
46
49
53
56
59
63
66
69
73
76
79
83
86
89
93
96
99
19,03
06
10
13
16
19
23
26
29
19,33
Приложение 2
72
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
КЛЮЧ К КЛАССИФИКАЦИИ И НУМЕРАЦИИ(ИНДЕКСАЦИИ)
ФЕРМЕНТОВ
1. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
1.1Действуют на СН—ОН группу доноров.
1.1.1 Акцептором служит НАД или НАДФ.
1.1.2 Акцептором служит цитохром.
1.1.3 Акцептором служит 0 2.
1.1.99 Используют другие акцепторы.
1.2 Действуют на альдегидную или кетонную группу
1.2.1 Акцептором служит НАД или НАДФ.
1.2.2 Акцептором служит цитохром.
1.2.3 Акцептором служит О 2.
1.2.4Акцептором служит липоевая кислота.
1.2.99 Используют другие акцепторы.
1.3 Действуют на СН—СН группу доноров.
1.3.1 Акцептором служит НАД «ли НАДФ.
1.3.2 Акцептором служит цитохром.
1.3.3 Акцептором служит О2.
1.3.99 Используют другие акцепторы.
1.4 Действуют на СН—NH2 группу донороп.
1.4.1 Акцептором служит НАД или НАДФ.
1.4.3 Акцептором служит 02.
1.5Действуют на С—NН группу доноров.
1.5.1 Акцептором служит НАД или НАДФ.
1.5.3 Акцептором служит 0 2,
1.6 Действуют на НАД-Н2 или НАДФ-Н2, в качестве донора.
1.6.1 Акцептором служит НАД или НАДФ.
1.6.2 Акцептором служит цитохром.
1.6.4 Акцептором служит дисульфидное соединение.
1.6.5 Акцепторами служат хиноны или родственные им соединения
1.6.6Акцептором служит азотистая группировка.
1.6.99 Используют другие акцепторы.
1.7 Действуют на другие азотистые соединения в качестве доноров.
1.7.3 Акцептором служит 0 2.
1.7.99 Используют другие акцепторы.
1.8Действуют на серусодержащие группы доноров.
1.8.1 Акцептором служит НАД или НАДФ.
1.8.3 Акцептором служит 0 2.
1.8.4 Акцептором служит дисульфидное соединение.
1.8.5 Акцепторами служат хиноны или родственные им соединения.
1.8.6 Акцептором служит азотистая группировка.
73
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
1.9Действуют на группы гема доноров.
1.9.3 Акцептором служит 0 2.
1.9.6 Акцептором служит азотистая группировка.
1.10 Действуют па дифенолы и родственные пм соединения в качестведоноров.
1.10.3 Акцептором служит 0 2.
1.11 Действуют на Н 2О2 в качестве акцептора.
1.98 Ферменты, использующие Н 2 в качестве восстановителя.
1.99 Прочие ферменты, использующие 0 2 в качестве окислителя.
1.99.1Гидроксилазы.
1.99.2Оксигеназы.
2. ТРАНСФЕРАЗЫ
2.1 Переносят одноуглеродные остатки.
2.1.1 Метилтрансферазы.
2.1.2 Трансферазы оксиметильных, формильных и родственных им
групп.
2.1.3Карбоксил- и карбамоилтрансферазы.
2.2Переносят альдегидные пли кетонные остатки.
2.3Переносят ацильные остатки.
2.3.1 Ацилтрансферазы.
2.3.2 Аминоацилтрансферазы.
2.4 Переносят глпкозпльные остатки.
2.4.1 Гексозилтрансферазы.
2.4.2 Пентозилтраисферазы.
2.5Переносят алкильные или родственные им остатки.
2.6Переносят азотистые группы.
2.6.1 Аминотрансферазы.
2.6.2 Амидинотрансферазы.
2.6.3 Оксиминотрансферазы.
2.7 Переносят группы, содержащие фосфор.
2.7.1 Фосфотрансферазы со спиртовой группой в роли акцептора.
2.7.2 Фосфотрансферазы с карбоксильной группой в роли акцептора.
2.7.3 Фосфотрансферазы с азотистой группировкой в роли акцептора.
2.7.4 Фосфотрансферазы с фосфатной группировкой в роли акцептора.
2.7.5Фосфотрансферазы с кажущимся внутримолекулярным переносом.
2.7.6 Пирофосфотрансферазы.
2.7.7 Нуклеотидилтрансферазы.
2.7.8Переносят другие замещенные фосфатные группировки.
2.8 Переносят группы, содержащие серу.
74
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
2.8.1 Сульфидтрансферазы.
2.8.2 Сульфотрансферазы.
2.8.3 КоА-трансферазы.
3. ГИДРОЛАЗЫ
3.1 Действуют на сложноэфирные связи.
3.1.1 Гидролазы эфиров карбоновых кислот.
3.1.2 Гидролазы тиоловых эфиров.
3.1.3 Гидролазы фосфомоноэфиров. .
3.1.4 Гидролазы фосфодиэфиров.
3.1.5 Гидролазы трифосфо-моноэфиров.
3.1.6 Гидролазы сульфоэфиров.
3.2 Действуют на гликозильные соединения.
3.2.1 Гидролазы гликозидов.
3.2.2Гидролазы N-гликозильных соединений.
3.2.3 Гидролазы S-гликозильных соединений.
3.3 Действуют на эфирные связи.
3.3.1 Гидролазы тиоэфиров.
3.4 Действуют на пептидные связи (пептидгидролазы).
3.4.1 α-аминопептид-аминоацидогидролазы.
3.4.2 α-карбоксипептид-аминоацидогидролазы.
3.4.3Дипептидгидролазы.
3.4.4Иминопептидгидролазы.
3.4.5Пролинпептидгидролазы.
3.4.6Пептид-пептидогидролазы.
3.5 Действуют на С—N связи, отличающиеся от пептидных связей.
3.5.1 Влинейных амидах.
3.5.2 Вциклических амидах.
3.5.3Влинейных амидинах.
3.5.4Вциклических амидинах.
3.5.5 Впрочих соединениях.
3.6 Действуют на кислотноангидридные связи.
3.6.1В фосфорилсодержащих ангидридах.
3.7Действуют на С—С связи.
3.7.1 Вкетосоединениях.
3.8Действуют на галоидные связи.
3.8.1 ВС-галоидных соединениях.
3.8.2 ВР-галоидных соединениях.
3.9 Действуют на Р—N связи.
4. ЛИАЗЫ
75
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
4.1 Углерод—углерод-лиазы.
4.1.1 Карбокси-лиазы.
4.1.2Альдегид-лиазы.
4.1.3Лиазы кетокислот.
4.2 Углерод—кислород-лиазы.
4.2.1 Гидро-лиазы.
4.2.99 Прочие углерод—кислород-лиазы.
4.3Углерод—азот-лиазы.
4.3.1 Аммоно-лпазы.
4.3.2Амидин-лиазы.
4.4Углерод—сера-лиазы.
4.5Углерод—галоид-лиазы.
5. ИЗОМЕРАЗЫ
5.1 Рацемазы и эпимеразы.
5.1.1 Действуют на аминокислоты и их производные.
5.1.2 Действуют на оксикислоты и их производные.
5.1.3Действуют на углеводы и их производные.
5.2Цис-транс-изомеразы.
5.3Внутримолекулярные оксидоредуктазы.
5.3.1 Взаимопревращают альдозы и кетозы.
5.3.2 Взаимопревращают кетонные и енольные группы.
5.3.3Перемещают С=С связи.
5.4 Внутримолекулярные трансферазы.
5.4.1 Переносят ацильные группы.
5.4.2 Переносят фосфорильные группы.
5.4.99 Переносят другие группы.
5.5 Внутримолекулярные лиазы.
6. ЛИГАЗЫ (СИНТЕТАЗЫ)
6.1 Образуют С-О связи
6.1.1Лигазы аминокислот – РНК
6.2Образуют С-S связи
6.2.1 Кислото-тиоловые лигазы
6.3 Образуют С-N связи
6.3.1 Кислото-аммиачные лигазы (амид-синтетазы)
6.3.2 Кислото-аминокислотные лигазы (пептид-синтетазы)
6.3.3 Циклолигазы
6.3.4 Прочие С-N- лигазы
6.3.5 С-N- лигазы с глутамином в роли N- донора
6.4 Образуют С-С связи
Приложение 3.
76
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Классификация ферментов класса гидролаз
Номер
(шифр)
Систематическое
название
Тривиальное (рабочее) название
Реакция
Примечания о специфичности и др.
замечания
3.1.1. Гидролазы эфиров карбоновых кислот.
3.1.1.3
Гидролаза эфиров
глицерина
Липаза
Триглицерид + Н 2О = диглицерид + жирная кислота
3.1.1.4
Ацилгидролаза
фосфатидов
Фосфолипаза А
Лецитин+Н20=лизолецитин+ненасыщенная жирная кислота
3.1.1.5
Ацилгидролаза
лизолецитина
Лизофосфолипаза, фосфолипаза В
Лизолецитин + Н20 = глицерофосфохолин + жирная
кислота
3.1.1.6
Ацетилгидролаза
уксусных эфиров
Ацетилэстераза
3.1.1.7
3.1.1.8
Ацетилгидролаза
ацетилхолина
Ацилгидролаза
ацилхолинов
ролаза
Действует также на
фосфатидилэтаноламин,
хо-линплазмалоген
фос-фатидиые кислоты
Эфир уксусной кислоты+
Н20= спирт + уксусная кислота
Ацетилхолпнэстераза
Ацетилхолин+Н20= холин +
уксусная кислота
Ацилхолин+Н20= холин+кислота
Холинэстераза
Бензоилхолингид3.1.1.9
Панкреатическая
липаза действует
только на пограничной поверхности
вода—
эфир. Преимущественно гидролизуются внешние (а-) эфирные
связи. Так называемая липопротеинлипаза действует
на эмульсии
триглицеридов,
прединкубированные с кровяной сывороткой
Бензоилхолинэраза
77
Бензоилхолин + Н20=
холин +бензойная кислота
Действует на различные эфиры уксусной кислоты;
катализирует также
реакции переноса
ацетила
Ранее называлась
псевдохолинэстеразой.
Действует па
многие эфиры холина и на некоторые другие
соединения
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Ацилгидролаза
3.1.1.10
Тропинэстераза
Атропин + Н20= тропин +
троповая кислота
Пектинэстераза
Пектин+nН20=n метанол +
пектиновая кислота
атропина
3.1.1.11
пектилгидролаза
пектинов
3.1.1.12
Витамин А-ацетат—
гидролаза
Действует также на
кокаин и другие
эфиры тропика
Витамин А-эстераза
Витамин А-ацетат +
+Н20=ВитаминА + уксусная кислота
3.1.1.13
Гидролаза стероловых эфиров
Холестеролэстераза
Эфир холестерола + Н20 =
холестерол + кислота
3.1.1.14
Хлорофиллидо- гидролаза хлорофиллов
Хлорофиллаза
Хлорофилл + Н20= фитол+хлорофиллид
Арабонолактоназа
L-арабоно-γ-лактон + Н20 = Lарабоновая кислота
4-карбоксиметил-4-оксиизокротонолактоназа
4-карбоксиметил-4-оксиизокротонолактон+ Н20 =3оксоадипиновая кислота
Бактериальный фермент
Действует также
на D-глюконо-δ лактон-6-фосфат
3.1.1.15
3.1.1.16
L-арабоно-γ-лактонгидролаза
4-карбоксиметил-4оксиизокротоколактонгидролаза
3.1.1.17
D-глюконо-δ-лактонгидролаза
Глюконолактоназа
D-глюконо-δ-лактон +
Н20=D-глюконовая кислота
3.1.1.18
L-(или D)-гулоноγ-лактон—
гидролаза
Альдонолактоназа
L (или D)-гулоно-γ-лактон
+ Н20= гулоновая кислота
3.1.1.19
D-глюкуроно-блактон— гидролаза
Уронолактоназа
В-глюкуроно-δ-лактон-1 +
Н20 = D-глюкуроновая
кислота
3.1.1.20
Ацилгидролаза
танинов
Танназа
Дигаллат + Н20=гал-лат +
галловая кислота
Действует также па
эфиры холестанола
и ряда других стеролов
Катализирует также реакции переноса хлорофиллида; например, превращает хлорофилл
в растворе метанола в метил хлорофилл ид
Бактериальный
фермент
Гидролизует аналогичные связи в
других танинах
3.1.2 Гидролазы тиоловых эфиров.
3.1.2.1
Ацетил-КоА—
гидролаза
Ацетил-КоА—гидролаза
3.1.2.2
Пальмитоил-КоА—
гидролаза
Пальмитоил-КоА—гидролаза
3.1.2.3
Сукцинил-КоА—
гидролаза
Сукцинил-КоА—гидролаза
3.1.2.4
3-оксиизобутирилКоА— гидролаза
3-оксиизобутирил—КоАгидролаза
3.1.2.5
3.1.2.6
З-окси-3метилглутарилКоА—гидролаза
S-2оксиацилглутатион— гидролаза
Оксиметилглутарил-КоАгидролаза
Оксиацилглутатион-гидролаза
78
Ацетил-КоА+Н20=
КоА+уксусная кислота
Пальмитоил-КоА+
Н20=КоА+пальмитиновая
кислота
Сукцинил-КоА+ Н20= КоА
+ янтарная кислота
3-оксиизобутирил-КоА -+
Н20=КоА+3-оксиизомасляная кислота
З-окси-3-метилглутарилКоА+Н20=КоА+ 3оксиметилглутаровая кислота
S-2-оксиацилглутатион
+Н20=восстановленный
глутатион + 2-оксикислота
Ранее носила
название «глиоксалаза II»
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
3.1.2.7
S-ацилглутатион—
гидролаза
Глутатион-тиолэстераза
3.12.8
Sацетоацетилглутатион гидролаза
Ацетоацетилглутатионгидролаза
3.1.2.9
S-ацетоацетилгид
ролипоат—
гидролаза
Ацетоацетилгидролипо-атгидролаза
S-ацилглутатион + Н20=
восстановленный глутатион + кислота
S-ацетоацетилглутатион+Н20=восстанов-леиный
глутатион +ацетоуксусная
кислота
S-ацетоацотилгидролипо-ат
Н20=восстановленный липоат-ацетоуксусная кислота
3.1.3 Гидролазы фосфомоноэфиров.
3.1.3.1
Фосфогидролаза
моноэфиров ортофосфата
Щелочная фосфатаза (фосфомоноэстераза)
Моноэфир ортофосфата +
Н20=спирт + Н3Р04
3.1.3.2
Фосфогидролаза
моноэфиров ортофосфата
Кислая фосфатаза (фосфомоноэстераза)
Моноэфир ортофосфата
+Н2О=спирт+Н3Р04
3.1.3.3
3.1.3.4
Фосфогидролаза
фосфосерина
L-α-фосфатидат—
фосфогидролаза
Фосфосерин-фосфатаза
Фосфатидат-фосфогидролаза
Фосфосерин +
Н20=серин+ортофосфат
L-α-фосфатидат +Н20= 1,2диглицерид + +ортофосфат
3.1.3.5
Lри6онуклеотид—
фосфогидролаза
L-нуклеотидаза
L-ри6онуклеотид + Н20=
рибонуклеозид + + Н3Р04
3.1.3.6
З'рибонуклеотид—
фосфогидролаза
3-нуклеотидаза
3-рибонуклеотид + Н20
=рибонуклеозид+Н3Р04
Фосфоаденилат-Знуклеотидаза
Аденозин-3',5'-дифосфат+Н20=АМФ + ортофосфат
Фитаза
Мио-инозитолгексофосфат+
б Н20=мио-инозитол+
6Н3Р04
3.1.3.7
3.1.3.8
3.1.3.9
3.1.3.10
3.1.3.11
3.1.3.12
3.1.3.13
Адспозин-3',5'дифосфат—3’фосфогидролаза
Фосфогидролаза
мио - зи- толгексофосфата
D-глюкозо-бфосфат— фосфогидролаза
D-глюкозо-1фосфат— фосфогидролаза
D-фруктозо-1,6дифосфат—1фосфогидролаза
Трегалозо-6фосфат— фосфогидролаза
2-фосфогидролаза
дифосфоглицерата
Глюкозо-6-фосфатаза
Глюкозо-1 -фосфатаза
Гексозодифосфатаза
Трегалозофосфатаза
D-2,3- Дифосфоглицератфосфатаза
79
Широкая специфичность. Катализирует также реакции трансфосфорилирования; оптимум рН — в щелочной зоне
Широкая специфичность. Катализирует
также реакции
трансфосфорилирования; оптимум рН — в кислой зоне
D-глюкозо-6-фосфат+
Н20 = D - глюкоза + ортофосфат
D-глюкозо-1фосфат+Н20 =Dглюкоза + ортофосфат
D-фруктозо-1,6-дифосфат+ Н20=D-фруктозо-бфосфат+ортофосфат
Трегалозо-6-фосфат +
Н20=трегалоза+ ор - тофосфат
D-2,3-дифосфоглицерат +
Н20 = D-фосфоглицерат+ортофосфат
Широкая специфичность в отношении Lнуклеотидов
Широкая специфичность в отношения 3’нуклеотидов
Действует также
на 3'- фосфоаденилилсульфат
Фермент из плесеней и высших растений
Действует также
на 2-амино-2дезокси-Dглюкозо-6-фосфат
Медленнее действует на Dгалактозо-1 -фосфат
Фермент дрожжей
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
3.1.3.14
3.1.3.15
3.1.3.16
3.1.3.17
Фосфогидролаза
метил-Тио-D-3фосфоглицерата
Lгистидинолфосфат—
фосфогидролаза
Фосфопротеин—фосфогидролаза
Фосфогидролаза
фосфорилазы α
Метилтиофосфоглицератфосфотаза
Гистидинолфосфатаза
Фосфопротеинфосфатаза
Метилтио-D-3фосфоглицерат+
Н20=метилтио- Dглицерат+ортофосфат
L -гистидинолфосфат+ Н20 =Lгистидинол + ортофосфат
Фосфопротеин + nН20=
протеин + nН3Р04
Фосфорилаза а +
4Н20 =2 фосфорилаза b + 4 Н3Р04
Фосфатаза фосфорилазы α
Фермент дрожжей
Фермент плесеней
Действует на казеин и другие фосфопротеины
Ранее носила
название «PRэнзим»
3.1.4 Гидролазы фосфодиэфиров.
3.1.4.1
3.1.4.2
3.1.4.3
3.1.4.4
3.1.4.5
3.1.4.6
Фосфогидролаза
ортофосфорных
диэфиров
L-3глицерофосфорилхолинглицерофосфоргидролаза
Фосфатидилхолинхолинфосфогидролаза
Фосфатидилхолин—фосфатидогидролаза
Олигонуклеотидгидролаза дезоксирибонуклеиновых кислот
3нуклеотидогид-ролаза
ДНК
Фосфодиэстераза
Ортофосфорный
диэфир +
Н20=фосфорный
моноэфир +спирт
Широкая специфичность, зависящая от происхождения фермента
Глицерофосфорилхолиндиэстераза
L-3глицерофосфорилхолин+Н20=холин+
глицерол-1 -фосфат
Действует также на
глицерофосфорилэтаноламин
Фосфолипаза С
Фосфатидилхолин
+ Н20 = 1,2диглицерид+
+холинфосфат
Фосфолипаза D
Дезоксирибонуклеаза
Дезоксирибонуклеаза II
Нуклеаза микрококков
3.1.4.7
3.1.4.8
3'гуанилогидролаза
рибонуклеиновых
кислот
3.1.5.1
Дезокси-ГТФтрифос- фогидролаза
Рибонуклеаза Aspergillus
oryzaе
Фосфатидилхолин+ Н20=
холин+ фосфатидная кислота
ДНК+(n—1)Н20 = n олигодезоксирибонуклеотидов
Образует З'- нуклеотиды
из ДНК
Расщепляет РНК и ДНК; у
последней проявляет предпочтительное сродство
к
аденинтиминнуклеотидной паре
Образует З'-гуанилат или
олигонуклеотиды с гу анилатнымн концевыми
группами из РНК
3.1.5 Гидролазы трифосфомоноэфиров.
Дезокси-ГТФ+
ДезоксиГТФаза
Н20=дезоксигуанозин+трифо
сфат
3.1.6 Гидролазы сульфоэфиров.
3.1.6.1
Арилсульфат—
сульфогидролаза
Фенолосерный эфир + +
Н20 = фенол + H2S04
Арилсульфатаза
80
Действует также на
фосфатидилэтаноламни фосфатидилсерин
Бактериальный
фермент. Действует
также на ГТФ.
Группа родственных
ферментов, сходных по специфичности
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
3.1.6.2
Стеролсульфат—
сульфогидролаза
3.1.6.3
Сульфогидролаза гликосульфатов
3.1.6.4
3.1.6.5
Хондроитинсульфат—
сульфогидролаза
Синигринсульфогид
Дегидроэпиандростерон-3сульфат+Н20=дегидроэпиандростерон+Н 2SO4
Стеролсульфатаза
D-глюкозоо-б-сульфат
+Н20=D-глюкоза +H2S04
Гликосульфатаза
Хондросульфатаза
Микросульфатаза α
Гидролитически отщепляет
6-сульфатные группы от 2ацетиламнно-2-дезокси-С-галактозо-6-сульфатных единиц хондроитинсульфата
Синигрин+Н20= миросинигрин+H2S04
Фермент беспозвоночных. Действует и
на некоторые родственные стеролсульфаты
Действует на серные эфиры монои дисахаридов и
на аденозин-5’сульфат
3.2 Действуют на гликозидные соединения.
3.2.1 Гидролазы гликозидов.
3.2.1.1
а-1,4-глюкан- 4глюканогидролаза
3.2.1.2
а-1,4-глюкан—
мальтогидролаза
3.2.1.3
α-1,4-глюкан—
глюкогидролаза
3.2.1.4
3.2.1.5
3.2.1.6
3.2.1.7
3.2.1.8
3.2.1.9
β- 1,4-глюкан—
4- глюканогидролаза
Лихенин-4глюканогидролаза
Ламинарии—3глюканогидролаза
Инулин— 1 -фру
ктаногидролаза
Ксилан—4ксиланогидролаза
Амило—6глюканогндролаза
Гидролизует α -1,4-глю кановые связи в полисахаридах, содержащих 3
или более остатков D- ГЛЮКОЗЫ, соединенных а-1,4связями
α-амилаза
Гидролизует α-1,4глюкановые связи в полисахаридах, последовательно отщепляя остатки
мальтозы от нередуцирующих концов цепей
Гидролизует α-1,4-глю кановые связи в полисахаридах, последовательно отщепляя остатки
глюкозы от нередуцирующих концов цепей
β-амилаза
Глюкоамилаза
Действует на
крахмал, гликоген
и родственные полисахариды и на
олигосахариды;
связи разрываются
без определенного
порядка
Действует на
крахмал, гликоген
и родственные
поли- и олигосахариды, образуя
путем инверсии βмальтозу
Действует на
крахмал, гликоген и
родственные полии олигосахариды
Гидролизует β- 1,4-глюкановые связи в целлюлозе
Целлюлоза
Гидролизует β- 1,4-глюкановые связи в целлюлозе
Лихеназа
Гидролизует β- 1,3 -глюкановые связи в ламинарине
Ламинариназа
Гидролизует β -1,2-фруктановые связи в инулине
Инулаза
Дрожжевой фермент
Гидролизует β -1 ,4-ксиланоные связи
Ксиланаза
Амило-1 ,С-глюкозидаза
81
Гидролизует α-1,6-глю
кановые связи и амилопектине и гликогене
Действует также
на α-1,6-связн в
производных
амилопектина и
гликогена, содер-
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
3.2.1.10
Декстрин—6глюканогидролаза
3.2.1.11
а-1,6-глюкан—6глюканогидролаза
3.2.1.12
Циклогептан— 4глюканогидролаза
3.2.1.13
Циклогексаглюкан— 4глюканогидролаза
3.2.1.14
Хитин—
гликаногидролаза
Олиго-1,6-глюкозидаза
Циклогептаглюканаза
Циклогексаглюканаза
Хитиназа
Полигалактуронид— гликаногидролаза
3.2.1.16
Альгинат—
гликаногидролаза
Альгиназа
3.2.1.17
Nацетилмурамид—
гликаногидролаза
Мурамидаза
3.2.1.18
Nацетилнейраминат— гликогидролаза
3.2.1.19
Геларии—
гликаногидролаза
3.2.1.20
3.2.1.21
3.2.1.22
a-D-глюкозид—
глюкогидролаза
β-D-глюкозид глюкоролаза
Гидролизует α-1,6-глюкановые связи
Декстраназа
3.2.1.15
Гидролизует а-1,6-глю
кановые связи в изомальтозе, нанозе и
«предельном декстрине»
жащих преимущественно а-1,4-связи
Ранее носила
название «предельная декстриназа»
Полигалактуроназа
Нейраминидаза
Гидролизует одну α-1,4 глюкановую связь в циклогептаглюкане, образуя
линейный геп-таглюкан
Гидролизует одну α-1,4глюкановую связь в
циклогексаглюкане, образуя линейный гексаглюкан
Гидролизует α-1,4-2-ацетиламино-2-дезокси-Dглюкозидные связи в хитине и хитодекстрине
Гидролизует α-l,4-D-гa лактуронидные связи в
пектатах и других полигалактуронидах
Гидролизует β-1,4-ман
нуронидные связи в
альгинатах
Вероятно Гидролизует
β-1,4-связи между остатками N-ацетилмураминовой кислоты и
2-ацетиламнно-2-дезокснD-глюкозы в мукополисахаридах и мукопептидах
Вероятно гидролизует
концевые α-2,6-связи
между остатками Nацетилнейраминовой кислоты и 2-ацетила-мино2-дсзокси-D-га-лактозы в
различных мукополисахаридах
Плесневой фермент. Действует без
инверсии
Действие связано
с инверсией и
приводит к образованию концевой βконфигурации
Бактериальный
фермент
Вызывает цитолиз бактерий.
Медленно действует также на
хитин. Первоначальное название — «лизоцим»
Фермент некоторых патогенных
бактерий и вирусов
Гидролизует α-1,4-связн
между остатками 2амюю-2-дезокси-D- глюкозы и D-глюкуро-новой
кислоты
Гепариназа
а-глюкозидаза
α-D-глюкозид +
Н20=спирт + Dгл.коза
β-глюкозидаза гид-
β-D-глюкозид+Н20=
спирт+D-глюкоза
а-галактозидаза
а-D--галактозид + Н20
=спирт + D-галактоза
82
Широкая специфичность в отношении a-D-глюкопираиозидов.
Катализирует также глюкотраисферазиые реакции
Широкая специфичность в отношении β-D-глюкопиранозидов;
возможно, действует и на β-Dгалактозиды. Катализирует также
глютраноферазныс реакции.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
3.2.1.23
3.2.1.24
β-D-галактозидгалактогидролаза
a-D-маннозид—
манно-гидролаза
β -галактозидаза
β-D-галактозид + Н2О =
спирт + D-галактоза
а-маннозидаза
а-D-маннозид+Н20= спирт+
D-манноза
3.2.1.25
β-D-маннозид—
манногидролаза
p-маннозидаза
β-D-маннозид+Н20=
спирт+β-манноза
3.2.1.26
β-Dфруктофуранозид— фруктогидролаза
β-фруктофуранозидаза
β-Dфруктофуранозид+Н2О=спирт+фруктоза
3.2.1.27
Нигероза—3глюкогидролаза
а-1,3-глюкозидаза
Нигероза+Н20 = 2D –
глюкоза
3.2.1.28
Трегалоза— 1 глюкогидролаза
Трегалаза,
Трегалоза+Н20 =
2D-глюкоза
Хитобиаза
Хитобиоза + Н20 = 2(2ацетиламино-2-дезокси-Dглюкоза)
β-ацетиламинодезоксиглюкозидаза
Β-фенил-2-ацетиламино-2дезокси-D-глюкозид+Н20=
фенол+2-аце-тиламино-2дезокси-D-глюкоза
3.2.1.29
3.2.1.30
3.2.1.31
3.2.2.1
Хитобиоза—
ацетиламинодезоксиглюкогидролаза
β-2-ацетиламино2-де-зокси-Dглюкозид— ацетнламиподезоксиглюкогидролаза
β-D-глюкуроннд—
глюкуроногидролаза
N-рибозилпурин—
рибо-гидролаза
3.2.2.
3.4.3.1
3.4.3.2
3.4.3.3
3.4.3.4
3.4.3.5
3.4.3.6
Глицилглицин—
гидролаза
Глицил-Lлейцин—гидролаза
Аминоацил-Lгистидингидролаза
Аминоацил-1метил-L-гистидингидролаза
Lцистеиинилглицингидролаза
β-D--глюкуронид
+Н20=спирт+Dглюкуроновая кислота
3.2.2 Гидролазы N-гликозильных соединений
Х-рибозилпурин +НгО
Нуклеозидаза
=пуриновое основание + Dрибоза
Гидролизует пептиды с
С-концевым остатком глиКарбоксипептиза дрожжей
цина пли лейцина, отщепляя этот остаток
3.4.3 Дипептидгидролазы
Гидролизует глицилГлицилглицин- дипепти-даза
глицин и саркозилглицин
Гидролизует глицил-LГлициллейцин-дипептидпза
лейцин
Гидролизует дипептиды
АминоацилгистидинL-гистидина и их амидипептидаза; карнозиназа
ды
Ансерин+Н2О=βАминоацил-метилгисти- диналанин+1-метил-Lдипептидаза; ансериназа
гистидин
Катализирует также галактотрансферазные реакции
Дрожжевой фермент. К числу
его субстратов
относятся маннановые камеди
Прежние названия:
«инвертаза», «сахараза» и т. д.; к
числу субстратов
принадлежит сахароза. Катализирует также
фруктотрансферазные реакции
Действует также
на
другие а-1,3-Dглю-козиды
Действует и на замещенные в положении 6 производные трегалозы
Катализирует также глюкуронотрансфсразные реакции
β-глюкуронидаза
Цистеинилглициндипептидаза
Гидролизует Lцистеиинилглицин
Иминодипептидаза
Гидролизует дипептиды
83
Фермент из мышц
рыб
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
3.4.3.7
3.4.4.1
Имидодипептидаза; пролидаза
или амиды, содержащие
остаток пролина в качестве
а-иминоконцевой группы
Гидролизует дипептиды, в
которых остаток пролина
связал через иминогруппу
3.4.4 Пептид-пептидогидролазы
Гидролизует
пептиды,
особенно по связям,
Пепсин
прилегающим к остаткам
ароматических или дикарбоновых L-аминокислот
3.4.4.2
Пепсин В
Гидролизует пептиды; по
специфичиости сходен
ферментами 3.4.4.1
3.4.4.3
Реннин; сычужный фермент
Гидролизует пептиды; по
специфичиости сходен
ферментами 3.4.4.1
Трипсин
Гидролизует пептиды,
амиды, сложные эфиры, и т.
п. по месту связей, в которых участвуют карбоксильные группы Lаргинина или L- лизина
3.4.4.4
Гидролизует пептиды, амиды, сложные эфиры
ит.д.особенно по местусвязей, в которых
участвуют карбоксильныегруппы ароматических
L-аминокислот
3.4.4.5
Химотрипсин
3.4.4.6
Химотрипсин В
По специфичности сходен с
ферментом 3.4.4.5
3.4.4.7
Панкреатопептидаза Е
Гидролизует пептиды преимущественно по связям,
прилегающим к остаткам
нейтральных аминокислот
3.4.4.8
Энтеропептидаза
Гидролизует пептиды;
превращает трипсиноген в
трипсин
3.4.4.9
Катепсин С
3.4.4.10
.
Папайя
Гидролизует пептиды, особенно по связям, содержащим ароматическую аминокислоту, смежную со
свободной а-аминогруппой
Гидролизует пептиды,амиды и сложные эфиры, особенно по связям, в
которых участвуют диамииокислоты, .лейцин
глицин
84
Образуется из
пепсиногена слизистой желудка
Образуется из пепсиногена. В слизистой желудка. Ранее назывался «парапепсином»
Образуется из прореннина в желудочном соке молодых животных
Образуется из
трипсиногена поджелудочной железы.
Образуется из
хнмотрипсиногена поджелудочной железы; в
зависимости от
числа расщепленных в проферментесвязей образуются различные химотрипси-ны
Образуется из
хнмотрипсиногена
В поджелудочной
железы
Фермент поджелудочной железы;
прежнее название—«эластаза»
Гликопротеид из
слизистой кишечника. Ранее носил
название «энтерокииаза»
Фермент из латекса Саricapapaya
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Химопапаин
3.4.4.11
3.4.4.12
Фицин
3.4.4.13
Тромбин
Плазмин
3.4.4.14
Ренин
3.4.4.15
3.4.4.16
Субтилопептидаза А
3.4.4.17
Аспергиллопептидаза А
3.4.4.18
Стрептококковая пептидаза
А
3.4.4.19
3.4.4.20
Гидролизует пептиды и т.п;
по специфичностиферментом 3.4.4.10
Гидролизует
пептиды,
амиды и сложные эфиры;
по специфичности аналогичен ферменту 3.4.4.10
Гидролмзует
пептиды,
амиды и сложные эфиры Lаргннниа; превращает
фибриноген в фибрин
Гидролизует пептиды и
сложные эфнры Lapгинина и L-лизина; превращает фибрин в растворимые продукты
Превращает гипертенсиноген в гипертенсин
Гидролизует пептиды; превращает овальбумин в пластинчатый альбумин. Гидролезует также сложные
эфиры жирных кислот.
Гидролизует пептиды, особенно по связям, в которых
участвуют карбоксильные группы аргинина или лейцина;
превращает трипсиноген в
трипсин
Гидролизует пептиды;
специфичность широкая,
но связи, прилегающие к
остаткам глицина, не атакуются
Клостридиопептидаза А
Гидролизует пептиды,
содержащие пролии,
в том числе коллаген и
желатин
Клостридиопептидаза В
Гидролизует пептиды по
связям, в
которых
участвуют остатки аргинина
Фермент из латекса Саricapapaya
Фермент из латекса различных видов личных видов
Ficus
Образуется из
протромбина кровяной плазмы
Образуется из
плазминогена кровяной плазмы. Ранее назывался
фибринолизином
Фермент из почек
Фермент из Aspergillussaitoi
Фермент из Streptococcus sp.
Фермент из
Clostridiumsp.
Прежнее
название
«коллагеназа»
Фермент из Clostridiumsp
Помимо перечисленных выше ферментов, несомненно, существует множество других пептидаз. Некоторые из них описаны в
литературе под такими названиями, как катепсины, асклепаин, бромелин, пингвинами, мексиканаин,, табермонтанаин, эйфорбаин, соланаин, бактериальная протоиназа, дрожжевая поли-пептидаза и т. п.; Комиссия по ферментам полагает, что еще не
настало время вносить эти ферменты в систематический список и придавать им номера (шифры)
3.5 Действует на С—N связи, отличающиеся от пептидных связей
3.5.1 В линейных амидах
3.5.1.1
3.5.1.2
L-аспарагин—
амидогидролаза
L-глутамин—
амидогидролаза
3.5.1.3
ωамидодикарбоксилатамидогидролаза
3.5.1.4
Ациламид - амидогидролаза
L-аспарагин+Н2О=Lаспартат+NH3
L-глутамин+Н2О=Lглутамат+NH3
Аспарагиназа
Глутаминаза
ω-амидаза
ω-амид дикарбоновой кислоты+Н2О=дикарбоновая
кислота+NH3
Амидаза
Амид монокарбоновой
кислоты+Н2О=монокарбоновая
кислота+NH3
85
Действует на ωимиды янтарной и
глутаровой кислот
и соответствующих а-кетокислот
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
3.5.1.5
3.5.1.6
3.5.1.7
3.5.1.8
3.5.1.9
3.5.1.10
3.5.1.11
3.5.1.12
Карбамидамидогидролаза
N-карбамоил-βаланинамидогидролаза
N-карбамоил-Lаспартатамидогидролаза
N-формил-Lаспартатамидогидролаза
Арилформиламинамидогидролаза
10формилтетрагидрофолятамидогидролаза
Бензилпенициллинамидопгдролаза
n-биотиниламинобензоатамидогидролаза
Уреаза
Мочевина+Н2О=СО2+NH3
N-карбамоил-βаланин+Н2О=β-аланин+
СО2+NH3
N-карбамоил-Lоспартат+Н2О=L-аспартат
+ СО2+NH3
Действует также
на 3уреидоизобутилат
Формиласпартатдеформилаза
N-формил-L-аспартат+
Н2О=формиат+L-аспартат
Бактериальный
фермент
Формамндаза
N-формил-L-аспартат+
Н2О=формиат+Lкинуренин
Действует также
на другие ароматические формиамины
10формилтетрагидрофолят+Н2О=формиат+тетраги
дрофолят
Бензилпенициллин
+Н2О=фенилацетат+пениц
ин
n-биотиниламинобензоат+Н2О=биотин+n-аминобензоат
Фермент плесеней
3-уреидопропионаза
Уреидосукциназа
Формилтетрагидрофолятдеформилаза
Пенициллин-амидаза
Биотинидаза
86
Бактериальный
фермент
Деиствует и на
другие биотиниды
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
СВЕДЕНИЯ ОБ АВТОРАХ
Савина Ольга Васильевна
Доктор сельскохозяйственных наук, профессор кафедры товароведения и
экспертизы Рязанского государственного агротехнологического университета имени П.А. Костычева
Шашурина Елена Александровна
Кандидат сельскохозяйственных наук, доцент кафедры товароведения и
экспертизы Рязанского государственного агротехнологического университета имени П.А. Костычева
87
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
Бумага офсетная. Гарнитура Times. Печать лазерная
Усл. печ. л.5,5 Тираж 500экз. Заказ № 559
подписано в печать 09.03.2011
Федеральное государственное образовательное учреждение
высшего профессионального образования
«Рязанский государственный агротехнологический университет
имени П. А. Костычева»
390044 г. Рязань, ул. Костычева, 1
Отпечатано в издательстве учебной литературы и
учебно-методических пособий
ФГОУ ВПО РГАТУ
390044 г. Рязань, ул. Костычева, 1
88
1/--страниц
Пожаловаться на содержимое документа