close

Вход

Забыли?

вход по аккаунту

?

Влияние поллютантов с различными стресс-характеристиками на антиоксидантный статус эритроцитов in vitro

код для вставкиСкачать
Экологическая физиология
Экология человека 2005.1
УДК 612.111.085.2
ВЛИЯНИЕ ПОЛЛЮТАНТОВ С РАЗЛИЧНЫМИ
СТРЕССХАРАКТЕРИСТИКАМИ
НА АНТИОКСИДАНТНЫЙ СТАТУС ЭРИТРОЦИТОВ
in vitro
© 2005 г. А. М. Кудряшов, *Н. М. Титова, *Е. В. Кудряшова
Краевой наркологический диспансер,
*
Государственный университет, г. Красноярск
Исследовано влияние бензохинона
и гидрохинона в концентрациях
20 мкМ на состояние ферментатив
ной системы антиоксидантной
защиты эритроцитов in vitro.
В эксперименте показано, что
адаптация красных клеток крови
сопряжена с ранней активацией
глутатионSтрансферазы, суперок
сиддисмутазы и поздней — глута
тионпероксидазы, каталазы.
Обнаружено обратимое ингибиро
вание глюкоза6фосфатдегидроге
назной и глутатионредуктазной
реакций гидрохиноном и бензохи
ноном соответственно. Кинетика
окисления и восстановления
глутатиона отражает момент
включения компенсаторных меха
низмов в ответ на действие
стресс–агентов. Суммируя получен
ные данные, можно говорить
об эффективной компенсации
и адаптации эритроцитов, позволя
ющих выдержать экстремальное
воздействие на клетку.
Ключевые слова: антиоксидантная
система, поллютанты, эритроциты.
14
Промышленные предприятия современного конгломерата являются
источником выброса в окружающую среду различных химических соH
единений, отрицательно влияющих на все без исключения живые оргаH
низмы. Производные фенола — гидрохинон (1,4Hдиоксибензол, далее
ГХ), а также хинон — 1,4Hбензохинон (далее БХ) являются широко
распространенными химическими загрязнителями поверхностных водH
ных объектов, используемых человеком в хозяйственноHпитьевых
целях [1].
ГХ и БХ благодаря своей способности быть доноромHакцептором
электронов и протонов формируют окислительноHвосстановительную пару
— бензохинон–гидрохинон (Е0 = 0,710 В), обеспечивающую в живых
организмах роль «буферов» для реакций, связанных с переносом элекH
тронов. Так, восстановление БХ и окисление ГХ протекает по двухэлекH
тронному механизму, через образование реакционноспособного анионH
радикала семихинона. Известно, что в комплексе и по отдельности эти
соединения запускают активацию свободнорадикальных реакций на
клеточном уровне, а также участвуют в ней [6].
Адаптационные возможности организма в ответ на действие неблаH
гоприятных факторов среды в значительной мере зависят от неспециH
фических реакций красной крови. Самая многочисленная и быстро изH
меняющаяся популяция красных клеток крови обладает мощной антиокH
сидантной
системой,
способной
прерывать
развитие
свободнорадикального окисления [4]. Более того, ввиду отсутствия в
эритроцитах белоксинтезирующего аппарата в них не происходит обH
новление поврежденных биомолекул, поэтому адаптивные свойства
эритроцитов в ответ на экстремальный стимул и, соответственно, их
роль в резистентности организма будет определяться лабильностью
компенсаторных свойств данных клеток.
В этой связи актуально исследование неспецифического напряжения
и выявление ключевых биохимических критериев устойчивости оргаH
низма в присутствии веществ с различными стрессHхарактеристиками.
Целью настоящей работы явилось сравнительное исследование адаптаH
ционных изменений антиоксидантного статуса эритроцитов в результаH
те действия БХ и ГХ in vitro.
Материалы и методы исследования
В работе использована периферическая кровь практически здоровых
мужчин в возрасте 25 лет. Забор крови производили из вены; антикоH
агулянтом служил гепарин (25 ЕД на 10 мл крови). ГепаринизированH
Работа выполнена при финансовой поддержке Краевого фонда науки г. КрасноH
ярска (грант № 1М20); Фонда гражданских исследований и развития США (CRDF)
и Министерства образования РФ (грант № REC 002).
Экология человека 2005.1
ную кровь центрифугировали при 1000 g в течение
15 мин, плазму и лейкоциты удаляли. Эритроциты
трижды отмывали центрифугированием с 5 объемами
фосфатного буфера (12,5 мМ Na2HPO4 и 150 мМ
NaCI, рН 7,4). Отмытые от плазмы и упакованные
эритроциты суспендировали в инкубационной смеси
(гематокрит 40 %). 1 мл инкубационной смеси с эритH
роцитами содержал 150 мМ NaCI, 5,6 мМ KCI, 2 мМ
MgCI2, 2 мМ CaCI2, 1 мМ Na2HPO4, 24 мМ ТрисH
HCIHбуфер, 10 мМ DHглюкозы. Водные растворы 1,4H
бензохинона и 1,4Hдиоксибензола были использованы
в конечной концентрации 20 мкМ. Применение этой
концентрации основано на наших результатах, полуH
ченных ранее (данные не приводятся; статья направH
лена в печать). Опытные (с добавлением ГХ или БХ)
и контрольные (без добавления поллютантов) образH
цы инкубировали при комнатной температуре (25 °С)
в шейкере (THYSH2, Germany) в течение определенH
ных промежутков времени от 0 до 120 мин. Через
определенные временные интервалы пробы отмываH
ли 5 объемами фосфатного буфера (рН 7,4) с послеH
дующим центрифугированием и затем в эритроцитах
определяли активность ферментов антиоксидантной сиH
стемы (АОС) и содержание восстановленного глуH
татиона (ГSН). Активность каталазы (КАТ) (КФ
1.11.1.6) определяли по утилизации перекиси водоH
рода (Н2О2) [2]. Активность супероксиддисмутазы
(СОД) (КФ 1.15.1.1) определяли по накоплению проH
дукта автоокисления адреналина супероксидным аниH
онHрадикалом в щелочной среде. За единицу активноH
сти принимали количество фермента, которое вызыH
вало 50 %Hное торможение реакции [7]. Активность
глутатионпероксидазы (ГП) (КФ 1.11.1.9) определяH
ли при длине волны 340 нм по скорости окисления
НАДФН в сопряженной глутатионредуктазной систеH
ме в присутствии восстановленного глутатиона [12].
За единицу активности принимали количество ферH
мента, необходимое для окисления 1 мкмоля НАДФН
за 1 мин. Активность глутатионHSHтрансферазы (ГSТ)
(КФ 2.5.1.18) определяли при длине волны 340 нм по
скорости образования конъюгатов между ГSН и
1HхлорH2,4Hдинитробензолом [10]. Активность ферменH
та рассчитана с использованием коэффициента моH
лярной экстинции для конъюгатов (9,6 мМH1смH1) и
выражена как милимоль образующихся за 1 мин конъH
югатов. Активность глюкозаH6Hфосфат дегидрогеназы
(Г6ФДГ) (КФ 1.1.1.49) определяли по скорости восH
становления НАДФ+ до НАДФН, содержание послеH
днего регистрировали при длине волны 340 нм [8].
Активность фермента выражали в мкмоль НАДФН,
образованного за 1 мин. Активность глутатионредукH
тазы (ГР) (КФ 1.6.4.2) определяли по скорости окисH
ления НАДФН. Активность фермента выражали в
мкмолях окисленного за 1 мин НАДФН [9]. ОпредеH
ление количества ГSН основано на взаимодействии
ГSН с 5,5’HдитиоHбис(2Hнитробензойной кислотой) с
образованием аниона 2HнитроH5Hтиобензоата, который
регистрировали при длине волны 412 нм. КонцентраH
Экологическая физиология
цию ГSН выражали в мкмолях образованного на 1 мл
эритроцитарной взвеси аниона (гематокрит 40 %) [8].
Гематокрит и содержание гемоглобина определяли
согласно описанным методам [10]. Определение покаH
зателей проводили на спектрофотометре СФH26 (РосH
сия), активность ферментов рассчитывали на 1 г геH
моглобина.
Каждое воздействие БХ и ГХ исследовалось не менее
чем в пяти отдельных опытах. При построении таблиц
использовались усредненные величины, определенные
из четырехHпяти измерений. Достоверность различий
оценивали по непараметрическим ранговым критериH
ям Вилкоксона и МаннаHУитни. Расчет осуществляли
с помощью пакета статистических программ SPSS 11.5.
Результаты и обсуждение
При контакте эритроцитов с ГХ и БХ наблюдалось
повышение активности всех антиоксидантных ферменH
тов. Активность ГSТ и СОД увеличивалась в большей
степени и в более ранние сроки после воздействия
стресса, чем ГП и КАТ. Интересно, что пик активноH
сти ГSТ и СОД в эритроцитах, подвергнутых воздейH
ствию БХ, приходится на 60Hю, а с гидрохиноном —
на 90Hю мин (табл. 1, 2).
Изменение активности ГП и КАТ в эритроцитах
под влиянием БХ и ГХ имеет сходную динамику, но с
той разницей, что инкубация эритроцитов с БХ к
120Hй мин обнаружила достоверное (p < 0,05) превыH
шение активности по отношению к соответствующим
значениям, полученным в опыте с ГХ.
Обнаруженное несоответствие пиков активности ГSТ
и СОД в эксперименте с исследуемыми соединениями,
возможно, связано с более поздним развитием свободH
норадикальных процессов в присутствии ГХ по сравнеH
нию с БХ. Также привлекает внимание менее выраH
женный прирост активности ферментов антиоксидантH
ной системы эритроцитов — ГSТ, СОД, КАТ, ГП при
действии ГХ во временном диапазоне 0—30 мин отноH
сительно опыта с БХ. ПоHвидимому, характерные измеH
нения указанных параметров в этот период объясняютH
ся особенностями химических свойств данных веществ.
Известно, что гидрохинону присущи антиоксидантные
свойства, в то время как продукт его окисления бензоH
хинон выступает в качестве окислителя [1]. Несмотря
на антиоксидантные свойства гидрохинона, проявленH
ные в 30Hминутный период, дальнейшая экспозиция
эритроцитов с этим веществом свидетельствует о его
прооксидантном эффекте, хотя и менее выраженном,
чем у БХ. Но можно предположить, что с удлинением
времени инкубации эритроцитов с ГХ более 2 ч мы,
вероятно, обнаружили бы достижение уровня активноH
сти рассматриваемых ферментов значений соответствуH
ющих показателей, полученных в опыте с БХ на
120Hй мин. И тем не менее инкубация эритроцитов с
БХ и ГХ в течение двух часов обнаружила адаптивную
перестройку ферментативной АОС, свидетельствующую
об эффективной нейтрализации введенных в систему
чужеродных соединений.
15
Экологическая физиология
Экология человека 2005.1
Таблица 1
Изменение показателей антиоксидантной системы эритроцитов, инкубированных по времени (мин)
в присутствии 20 мкМ гидрохинона
Параметр
ГП,
мкмоль/мин/гНв
ГSТ,
мкмоль/мин/гНв
ГР,
мкмоль/мин/гНв
Г6ФДГ,
мкмоль/мин/гНв
СОД,
МЕ/гНв
КАТ,
мкат/мл
ГSН,
мкмоль/мл
клеток
Контроль
17,46±0,54
2,55±0,18
5,68±0,17
9,20±0,15
1,60±0,07
26,45±1,51
2,02±0,03
15
30
17,98±0,43 19,03±0,94***
( +103)
(+109)
2,68±0,08 2,91±0,16***
(+105)
(+114)
5,85±0,18
5,79±0,11
(+102)
(+103)
6,16±0,19* 7,08±0,42*
(–67)
(–77)
1,63±0,08 1,81±0,06***
(+102)
(+113)
26,71±0,67 27,77±0,64
(+101)
(+105)
2,28±0,07***
(+113)
1,96±0,18
(–97)
Минута
60
20,08±0,27**
(+115)
3,24±0,19*
(+127)
6,13±0,21
(+108)
8,28±0,18***
(–90)
1,90±0,10**
(+119)
30,15±0,40***
(+114)
90
20,95±0,82**
(+120)
4,16±0,15*
(+163)
6,48±0,32***
(+114)
9,48±0,22
(+103)
2,37±0,10*
(+148)
32,53±0,70**
(+123)
120
22,70±0,63*
(+130)
3,32±0,20*
(+130)
6,70±0,12**
(+118)
10,03±0,18***
(+109)
2,03±0,12**
(+127)
36,24±0,36*
(+137)
1,49±0,18*
(–74)
1,82±0,17***
(–90)
2,08±0,10
(+103)
Примечание. Значения, указанные в круглых скобках, представляют процентные изменения («+» повышеH
ние, «–» снижение) по сравнению с соответствующими величинами контрольной группы, принятой за
100 %. Достоверность представлена относительно контрольных значений: * — p < 0,001; ** — p < 0,01;
***
— p < 0,05 (для табл. 1, 2).
Таблица 2
Изменение показателей антиоксидантной системы эритроцитов, инкубированных по времени (мин)
в присутствии 20 мкМ бензохинона
Параметр
ГП,
мкмоль/мин/гНв
ГSТ,
мкмоль/мин/гНв
ГР,
мкмоль/мин/гНв
Г6ФДГ,
мкмоль/мин/гНв
СОД,
МЕ/гНв
КАТ,
мкат/мл
ГSН,
мкмоль/мл
клеток
Контроль
17,38±0,29
2,60±0,11
5,76±0,10
9,12±0,41
1,55±0,06
27,09±1,02
2,00±0,03
15
18,60±0,42
(+107)
2,96±0,07***
(+114)
4,03±0,11*
(–70)
8,76±0,20
(–96)
1,72±0,10***
(+111)
28,99±0,71
(+107)
1,34±0,07*
(–67)
Минута
30
60
19,12±0,94*** 19,99±0,31***
(+110)
(+115)
3,25±0,10** 4,42±0,24*
(+125)
(+170)
3,63±0,16*
4,44±0,24*
(–63)
(–77)
7,57±0,43**
9,03±0,15
(–83)
(–99)
1,84±0,07** 2,31±0,10*
(+119)
(+149)
30,34±0,69*** 31,70±0,40**
(+112)
(+117)
1,00±0,25*
(–50)
Влияние БХ и ГХ, с характерными для них окислиH
тельными и восстановительными свойствами, на комH
пенсаторный ответ ферментативной АОС подтвержH
дают данные по содержанию внутриклеточного небелH
кового антиоксиданта — восстановленного глутатиона.
Концентрация ГSН при инкубации эритроцитов с БХ
(окислитель) достоверно снижается (p < 0,001), досH
тигая максимума к 30Hй мин с последующей постепенH
ной регенерацией к 120Hй мин. В присутствии ГХ
повышается уровень ГSН на 15Hй мин инкубирования
эритроцитов с дальнейшим снижением концентрации
к 60Hй и восстановлением к 120Hй мин относительно
контрольных величин. Важно отметить более выраH
женный спад концентрации ГSН при введении БХ,
чем в присутствии ГХ (см. табл. 1, 2). Согласно поH
16
1,40±0,10*
(–70)
90
21,90±0,90**
(+126)
3,56±0,21*
(+137)
5,41±0,19
(–94)
9,67±0,29
(+106)
2,06±0,11*
(+133)
34,68±0,80*
(+128)
120
25,03±0,63*
(+144)
3,33±0,17*
(+128)
6,74±0,18**
(+117)
10,12±0,15***
(+111)
1,92±0,13**
(+124)
40,09±0,46*
(+148)
1,78±0,14***
(–89)
1,98±0,09
(–99)
лученным данным, повышение уровня ГSН на 15Hй
мин при воздействии ГХ (p < 0,05) происходило неH
смотря на то, что активность ГР, осуществляющей
регенерацию ГSН за счет восстановления его окисH
ленной формы, в течение 30Hминутного периода инкуH
бации практически не менялась относительно контH
рольных значений. Эти данные указывают на то, что
в эритроцитах могут иметь место окислительноHвосH
становительные реакции (без участия ферментов)
между окисленной формой глутатиона и ГХ, результаH
том чего является накопление ГSН. Наблюдаемый спад
ГSН в интервалах с 15Hй по 60Hю мин в опыте с ГХ,
а также с момента введения в инкубационную смесь
БХ и до 30Hй мин свидетельствует о развитии свободH
норадикального окисления, сопряженного с одновреH
Экология человека 2005.1
менной активацией ферментов АОС. Медленное восH
становление ГSН с 30Hй и 60Hй мин в опытах с БХ и
ГХ указывает на включение механизмов антиоксиданH
тной защиты, обеспечивающих резистентность эритH
роцитов к действию экстремальных факторов.
ПоHдругому реагируют на присутствие стрессHагенH
тов оксидоредуктазы: ГР и Г6ФДГ. Так, при инкубиH
ровании эритроцитов с БХ в динамике активностей
обоих ферментов наблюдается провал с максимумом
на 30Hй мин с последующим стабильным ростом уровH
ня к 120Hй мин инкубации. Подобный провал в активH
ности Г6ФДГ с максимальным значением на 15Hй мин
и отсутствие какихHлибо достоверных изменений со
стороны ГР до 60Hй мин проявляются в результате
воздействия ГХ на эритроциты. Далее в присутствии
ГХ активность Г6ФДГ восстанавливается, а ГР достоH
верно повышается к 90Hй мин (p < 0,05) с последуюH
щим ростом активности обоих ферментов к 120Hй мин.
Ранее была выявлена прямая зависимость между
окислительноHвосстановительными потенциалами хиH
нонов и фенолов и их воздействием на биферментную
систему люцифераза — оксидоредуктаза [3]. ВозможH
но, в нашем случае действие ГХ и БХ на активность
Г6ФДГ и ГР также связано с происходящими в реакH
ции окислительноHвосстановительными процессами.
Для полноценной работы этих ферментов необходимы
коферменты: окисленный НАДФ+ (для Г6ФДГ) и
восстановленный НАДФН (для ГР). Редокс система
НАДФ+—НАДФН характеризуется меньшим окислиH
тельноHвосстановительным потенциалом (0,317 В) по
отношению к БХ—ГХ (0,710 В). Следовательно, если
в системе присутствует соединение с более положиH
тельным или отрицательным, чем у НАДФ + и
НАДФН, окислительноHвосстановительным потенциH
алом, то они (возможно, и другие коферменты) будут
восстанавливаться и окисляться в первую очередь. Так,
ГХ, участвуя в неферментативном восстановлении
окисленного НАДФ+, обеспечивает глутатионредуктаH
зу необходимым для ее работы кофактором, а глюкоH
заH6Hфосфат дегидрогеназу, напротив, подвергает дейH
ствию со стороны мощного ингибитора — НАДФН.
Показано, что НАДФ+ стабилизирует молекулу Г6ФДГ
и сохраняет ее в активном состоянии, а НАДФН —
продукт реакции — является сильным ингибитором
Г6ФДГ, вызывающим диссоциацию белковой молекуH
лы [11]. БХ оказывает противоположное действие:
окисляя НАДФН, он опосредованно снижает скорость
глутатионредуктазной реакции, а по обратной связи
стимулирует скорость пентозофосфатного пути через
активацию Г6ФДГ. Обобщая полученные данные по
влиянию БХ и ГХ на активность ГР и Г6ФДГ, можно
говорить об участии данных поллютантов в разобщеH
нии функциональной активности оксидоредуктаз, свяH
занном с происходящими в их реакциях окислительноH
восстановительными процессами.
Кроме участия в окислительноHвосстановительных
процессах, воздействие исследованных веществ на
активность ферментов могло заключаться в изменеH
Экологическая физиология
нии структуры белка, что впоследствии приводило к
снижению его активности. На наш взгляд, этот эфH
фект обнаруживается при анализе активности Г6ФДГ
в присутствии БХ в зависимости от времени инкубаH
ции. Так, Г6ФДГ является тиолчувствительным ферH
ментом, активность которого помимо регуляции на
уровне субстрата может зависить от соотношения
окисленных и восстановленных сульфгидрильных
(SНH) групп в молекуле белка [11]. Окисление белкоH
вых SНHгрупп возможно, так как по мере восстановH
ления БХ реализуются два эффекта: образование аниH
онHрадикала семихинона и снижение восстанавливаюH
щих эквивалентов (см. табл. 2), в совокупности ведущие
к сдвигу соотношения антиоксидант/прооксидант в стоH
рону последних и, следовательно, к накоплению проH
дуктов окислительных процессов. Регенерация ГSН,
поHвидимому, напрямую связана с восстановлением
окисленных тиоловых групп и, как следствие, активH
ности Г6ФДГ. Таким образом, проведенные исследоH
вания свидетельствуют о том, что АОС эритроцитов
эффективно противостоит воздействию неблагоприH
ятных факторов среды.
В ходе проделанной работы выявлено:
1) развитие экстремального состояния при воздейH
ствии БХ и ГХ сопряжено с интенсификацией окислиH
тельных процессов, выраженных в активации ГSТ,
СОД, КАТ, ГП и снижении уровня ГSН. Активность
АОС зависит как от стрессHхарактеристик веществ, так
и от продолжительности воздействия поллютантов;
2) кратковременное воздействие поллютантов хаH
рактеризуется максимальным ростом ГSТ и СОД,
которые являются первыми ферментами, реагируюH
щими в ответ на присутствие поллютантов. Более
продолжительное воздействие БХ и ГХ на эритроциты
приводит к активации КАТ и ГП;
3) гидрохинон обратимо ингибирует Г6ФДГ, а БХ
— глутатионредуктазную реакцию за счет происходяH
щих в ферментативных реакциях окислительноHвосH
становительных процессов между стрессHагентами и
коферментами;
4) ГХ проявляет двоякие свойства: антиоксидантH
ные к 15Hй мин и прооксидантные с 15Hй по 60Hю мин
инкубации эритроцитов. БХ при инкубации эритроциH
тов проявляет себя как инициатор окислительного
стресса.
Список литературы
1. Карпович Т. А. Рекомендации к разработке комплекH
сного метода биотестирования сточных вод с использоваH
нием рыб в качестве тестHобъекта / Т. А. Карпович,
В. И. Лукьяненко // Эксперим. водная токсикол. — 1990.
— № 14. — С. 232—237.
2. Королюк М. А. Метод определения активности катаH
лазы / М. А. Королюк, Л. И. Иванова, И. Г. Майорова
// Лаб. дело. — 1988. — № 1. — С. 16—17.
3. Кудряшева Н. С. Закономерности концентрационного
тушения биолюминесценции биферментной системы /
Н. С. Кудряшева, П. И. Белобров, В. А. Кратасюк. —
Красноярск: ИБ СО РАН, 1988. — 37 с.
17
Экологическая физиология
4. Кулинский В. И. Структура, свойства, биологическая
роль и регуляция глутатиона / В. И. Кулинский,
Л. С. Колесниченко // Усп. совр. биол. — 1993. — Вып.
3. — С. 187—195.
5. Меньшиков В. В. Справочник по клиническим лабоH
раторным методам исследования / В. В. Меньшиков. —
М.: Медицина, 1987. — 460 с.
6. Подколзин А. А. Антиоксидантная защита организма
при старении и некоторых патологических состояниях, с ним
связанных / А. А. Подколзин, В. И. Донцов, В. Н. Крутько и
др. // Клин. геронт. — 2001. — Т. 3, № 4. — С. 50—58.
7. Сирота Т. В. Новый подход в исследовании автоH
окисления адреналина и использование его для измерения
активности супероксиддисмутазы / Т. В. Сирота // Вопр.
мед. химии. — 1999. — № 3. — С. 36—42.
8. Beutler E. Red cell metabolism. A manual of biochemical
methods / E. Beutler. — Orlando: Grune & Stration, 1990.
— Р. 32—33.
9. Goldberg D. M. Glutathionеreductase / D. M. Goldberg,
R. J. Spooner // Meth. Enzym. — 1983. — Vol. 3. —
P. 258—265.
10. Habig W. H. GlutathioneHSHtransferases. The first
enzymes step mercapturic acid formation / W. H. Habig,
M. J. Pabst, W. B. Jacoby // J. Biol. Chem. — 1974. —
Vol. 249. — P. 7130—7139.
11. McMillan D. C. Favism: effect of divicine on rat erythrocyte
sulfhydryl status, hexose monophosphate shunt activity,
morphology, and membrane skeletal proteins / D. C. McMillan
// Toxicol. Sci. — 2001. — Vol. 62, N 2. — P. 353—359.
12. Paglia D. E. Studies on the quantitative and qualitative
characterization of erythrocyte glutathioneperoxidese /
18
Экология человека 2005.1
D. E. Paglia, W. N. Valentine // J. Clin. Lab. Med. — 1967.
— Vol. 70. — P. 158—169.
INFLUENCE OF POLLUTANTS WITH VARIOUS
STRESSBCHARACTERISTICS ON ANTIOXIDANT
STATUS ERYTHROCYTES in vitro
А. М. Кudryashov, *N. M. Тitova, *Е. V. Кudryashova
Regional Narcological Dispensary,
State University, Krasnoyarsk
*
In the present work has investigated to influence with
the benzoquinone and hydroquinone in concentration 20
mmol on the condition of enzymatic the antioxidant system
erythrocytes in vitro. At the experiment was demonstrated
adaptation of red blood cells it is associate with early to
activation of the glutathineHSHtransferase, superoxide
dismutase and it is late — glutathione peroxidase, catalase.
The reverse inhibition of glucoseH6Hphosphate dehydrogenase
and glutathione reductase reactions by the hydroquinone
and benzoquinone, accordingly has found. The kinetics of
oxidation and regeneration the glutathione have an effect
on moment to include in compensatent mechanisms in
reply to action of stressHagents. The obtain dates were
summated, it is possibly to tell about effective to
compensation and adaptation of erythrocytes, that were
allowed to stood the extremal influence on the red blood
cell.
Key words: antioxidant system, pollutants, red blood cells.
Документ
Категория
Без категории
Просмотров
1
Размер файла
185 Кб
Теги
стресс, антиоксиданты, влияние, поллютантов, статус, характеристика, эритроцитов, различных, vitro
1/--страниц
Пожаловаться на содержимое документа