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Charakteristische Reaktionsmglichkeiten an schwefelhaltigen Naturstoffen.

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S c h d b e r 1 : G h a r a.k t e r i a t i a c he R e a k 1 i o n 8 6 g Zi c h k e i t en a n
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Charakteristische ReaktionsmOglfchkeiten an schwefelhaltigen Naturstoffen *)
V o n D o z e n t D r . ALFONS SCHOBERL,
Chemische 5 I n s t i t u t
der Universitat Wiivzburg
InhcGZt: Einleitung. - Umsetzungen an Thiolen. - Umsetzungen an Disulfiden. Cysteiri und Cystin. - SH- und SS-Glutathion. - Methylglyoxalase. - Papain uad
Kathepsin. - Ureasc. - Lysozym und Hamolysin. - Succinodehydrase. - Insulin,
Vasopressin, Oxytocin. - Schlangengifte. - EiweiBstoffe. - Schafwolle.
D
ie bekannten Untersuchungen von Buffa ( l ) , Hefffer ( 2 )
und Arnold (3) iiber das Vorkommen von sulfhydrylhaltigen Verbindungen in tierischen Organen und Geweben
beeinflaten die Bearbeitung schwefelhaltiger Naturstoffe in
entscheidender Weise. Man hat in den letzten Jahren Fermente, Hormone, Gifte und Eiwdstoffe, also Stoffe mit
hochst verschiedenen Eigenschaften und Aufgaben in der
belebten Natur, hinsichtlich ihres Schwefelgehaltes untersucht.
Trotz einer gewissen Einseitigkeit in der Fragestellung entstand
dank der intensiven Bemiihungen einer Reihe von Arbeits. kreisen ein Tatsachenmaterial, das unsere Kenntnisse von
wichtigen Naturstoffen wesentlich bereicherte.
Die Spezifitat in der Wirkungsweise von Proteinen und
den diesen nahestehenden Wirkstoffen im Zellgeschehen ist
auch heute noch ungeklart. Weder die Art der aneinandergereihten Aminosauren noch die Reaktionsfahigkeit der Peptidbindung stellen Gesichtspunkte dar, die weitgehend zur Erklarung der Unterschiede in den zellphysiologischen Eigenschaften herangezogen werden konnen. Es liegt daher Grund
dafiir vor, bei den Proteinen nach gewissen strukturellen
Eigentiimlichkeiten zu suchen. Im Schwefelgehalt bietet sich
+) Nach Vortriigen im biologischen Oolloquium dea Institutes fiir vegetative Physiologie
der Un?versitiit Prankfurta. M. am 23. Juni 1939 und im allgemeinen chemischen
Calloqulum der Technischen HochEohule M i c h e n a m 15.Noreniber 1939 nnd dea
chemischen Instituts der Univemitfit Halle am 6. MBrz 1840. - Die d a n g r e i c h e
~ m e n dieses Berichtes nur auszug6weise wiedergegeben werden.
l t e r a t u r k a im
Angewandle Chemie
53.Jabrg.1940. Nr.21122
nun eine solche Moglichkeit. Der Schwefelreichtum einiger
Naturstoffe laJ3t schon von sich aus an einen Zusamrnenhang
mit dem Gesamtverhalten denken.
Der Gehalt an organisch gebundenern Schwefel in cien
EiweiBstoffen ist in der Hauptsache auf die Anwesenheit von
Methionin und Cystin bzw. Cystein zuriickzufiihren.
Methionin, dessen Anteil am Gesamtschwefel recht betrachtlich
sein kann, ist ein T h i o a t h e r (CH,--S-CHa-CH,-CH(NH,)
-COOH). Da der Schwefel in solchen Sulfiden bekanntlich
sehr reaktionstrag ist, bedingt diese Bindungsart auch bei
den Naturstoffen keine besonderen Reaktionenl). Im Cystin nun
liegt der Schwefel in einer Disulfidbindung vor
( HOOC-CH ( " H a ) CHZ- S- S- CHa- CH (NH *) -COOH) .
Hier begegnen wir einer strukturellen Komponente, die vielseitig urnwandelbar ist und merkwiirdige Reaktionen ihres
Tragers auslost. Zugleich ist damit ein Redoxsystem
bemerkenswerter Art gegeben, weil die Disulfidgruppe sich zu
SH-Gruppen hydrieren laat und diese reoxydierbar sind.
Thiol-disulfid-Systeme beeinflussen Verhalten und Aktivitat biochemischer Wirkstoffe und greifen in Stoffwechselvorgange ein. Bei solchen Betrachtungen sollte man sich stets
die in vielen Modellversuchen erkannten typischen Reaktionsmoglichkeiten jener funktionellen Gruppen vor Augen halten.
') You der Aufspaltung der Thioatlierbindang durch starke Reduktioasmittel (HJ)8ei
abgesehen.
227
S r h U L . c r 1 : C 11 a r a k t er i s i i s c fi c. Re a k t i o n sm dg I i c h k e i t e n n n sc hw c f e 1h a It i g en N a t u rs t o f e n
Manche Widerspriiche in den Ergebnissen sind auf die Nichtbeachtung dieser Notwendigkeit zuriick:ufiihren. So sei der
Besprechung einzelner Naturstoffe eine Ubersicht uber einige
charakteristische Reaktionen an Thiolen und Disulfiden vorausgeschickt.
Tnbdle 1.
Um~etzungcnan Thfolen.
I.
2R.SH
11. R-SE
111. R,-SH
IT. R,-5H
V. R-SH
+A
+ R - 5 4 - R + AH,
+ Me(QX
+ R--SMe(T)
+ EX
+ Hal.-R,
= &-%It,
+ HHsl.
+ R,-OKO
+ R,-S-OR(OE>-R,
+ -0KzCH- = -CH,-OH(GRj
Thiole konnen sehr leicht zu den Disulfiden dehydriert
werdcn (I). Als Oxydationsmittel dienen 0,, H,O,, Halogene,
Ferricyankalium oder gewisse Farbstoffe. Die Autoxydation
von Thiolcarbonsauren ist stark vom p~ und von der Gegenwart von Schwermetallkatalysatoren, besonders von Kupfer,
abhangig (4). In alkalischer Losung bei Gegenwaxt von Kupfersalzen erfolgt Weiteroxydation iiber die Disulfidstufe hinaus.
Primar entsteht bei der Autoxydation H,O, (5). Auch die
Hydroperoxyd-oxydation der Thiole verlauft unter physiologischen Bedingungen glatt und wird von Kupfer- und Eisensalzen stark beschleunigt (6). Auf der Dehydrierung mit Jod
beruht eine viel benutzte Bestimmungsmethode fur Thiole.
Ebenso charakteristisch ist fur Thiole die Mercaptidbildung
mit Schwermetallsalzen (II), wobei innerkornplexe Mercaptide
entstehen konnen. Eisen (111)- und Kupfer (11)-salze werden
von Thiolen reduziert. Cupromercaptide eignen sich gut zur
Isolierung und Reinigung von Thiolen (7) und Bisenmercaptide
spielen bei der bekannten Farbreaktion auf Thiole nach Andreasch (8) eine Rolle. Die Einwirkung von Halogenverbindungen auf Thiole fiihrt zu Thioathern (111). Ausfiihrlich bearbeitete Hellstrom (9) die Reaktion zwischen Thioglykolsaure
und Halogenessigsauren, deren Salzen und Amiden. Jodessigsaure und Jodacetamid reagieren am raschesten. Thiole
konnen sich auch mit Carbonylverbindungen in charakteristischer Weise umsetzen. Dabei sei die in saurer Losung glatt
verlaufende Kondensation zu Mercaptalen R,-CH(SR,)
und
Mercaptolen R,-C(SR,),-R,
hier nur erwahnt. Wichtiger
ist fiir zellmogliche Reaktionen die Anlagerung von Thiolen
an die Aldehydgruppe, die zu I - O x y a l k y l - t h i o a t h e r n (IV)
fiihrt. Solche Verbindungen konnte Schubert (10) z. B. aus
Formaldehyd, Butyraldehyd, Brenztraubensaure und Methylglyoxal mit Thioglykolsaure und SH-Glutathion darstellen.
Biochemisch wichtig ist die Dissoziation dieser H a l b m e r c a p t a l e in wal3riger Losung in die Komponenten, so daR von
einer gewissen Abpufferung von SH-Gruppen durch COGruppen gesprochen werden kann. Zuletzt sei die Anlagerung
von Thiolen an ungesattigte Verbindungen noch erwahnt (V).
Thiole lagern sich an aliphatische Olefine (11). an ungesattigte
Fette (12) und an Maleinsaure (13) an. 2. B. wurde zur Synthese von Methionol, dem Hauptprinzip des Aromas der
japanischen Suppenwiirze, Methyl-mercaptan an Allylalkohol
addiert (14):
mit Halogenen und mit Thallisulfat (19) die Oxydation zu
Sulfonsauren. Eine eigenartige intramolekulare Disproportionierung erfahren Disulfide bei der Behandlung mit Ag-, Hg (11)und Cu-Salzen, wobei nach Preisler (20) Thiole und Sulfonsauren gebtldet-werden (VIII). Damit kommen wir zu eigenartigen Disproportionierungen der SS-Bindungen, die man
flllschlicherweise oft als Reduktionen bezeichnet. Bei diesen
nimmt nuy das eine Schwefelatom der SS-Bindung Wasserstoff auf. Die Umsetzungen bilden die Grundlage fiir wichtige,
heute viel geiibte Nachweis- und Bestimmungsmethoden fiir
Disulfide. So kann man die SS-Bindung in alkalischer Lijsung,
besonders glatt in Cystin und seinen Derivaten, mit Kaliumcyanid aufbrechen, wobei neben dern Thiol ein Rhodanid entsteht (IX) (21). Der Cyanidspaltung ist die stark pH-abhiingige
(22) Spalthng durch Sulfit an die Seite zu stellen. Hierbei
fallen Thiol und Thioschwefelsaure-ester an ( X ) . In der Geschwindigkeit der Disulfidaufspaltung sind grol3e Unterschiede
vorhanden.
Auch die hydrolytische Aufspaltung der SS-Bindung
zahlt zu den char&eristischen Reaktionsmoglichkeiten der
Disulfide. Ihr Chemismus kann als weitgehend geklart angesehen werden. Sie fiihrte bei Naturstoffen zu neuen Fragestellungen und half manche schwer verstbdliche Befunde
deuten. Die Hydrolyse der SS-Bindung zu Thiol und Sulfensaure (XI) verlauft zumeist nur in alkalischer Losung mit
geniigender Geschwindigkeit, erfolgt aber auch in neutraler
oder saurer Losung. Wie vor allem die Untersuchung von
Cystinderivaten zeigte, ist die Geschwindigkeit der Hydrolyse,
dle schon bei gewohnlicher Temperatur eintreten kann, stark
strukturabhhgig (24). Das Bild der Hauptreaktion wird
durch Folgereaktionen getriibt.
XTa. R,(R,)CH(SOH) = R,-CO-R,+H,S
XIb. R-CHz-SOH
= R-CH,OH+S
= R-CH
= CWz+H2S
XIC R-CK,-CH,-SH
Die Sulfensaure vermag entweder unter Abspaltung von H,S
Carbonylverbindungen, die sich isolieren lieBen (23), zu bilden
(XIa) oder elementaren Schwefel abzuspalten (XIb). SchlieWlich mu13 aber auch noch in manchen Fallen eine Abspaltung
von H,S aus den primar entstehenden Thiolen angenommen
werden (XIc). Wie man sieht, handelt es sich u m eine verwickelte Reaktion. Das charakteristische Anzeichen einer
solchen Aufsprengung der SS-Bindung hat man in der Bild u n g des Thiols und n i c h t i n der von H,S zu suchen.
Auch bei der Bestrahlung von Disulfidcarbonsauren
in w’BBriger Losung erfolgt Thiol- und H,S-Bildung (25). Man
hat diese Befunde ebenfalls mit einer Hydrolyse der SS-Bindung gedeutet.
Die erwahnten Umsetzungen an Thiolen und Disulfiden
lassen die ungewohnliche Reaktionsfahigkeit von SH- und
SS-Gruppen erkennen. Noch sind die einzelnen Reaktionstypen, im wesentlichen praparativ, nicht vollsthdig erforscht.
Hier liegt ein dankbares Arbeitsgebiet vor, das sich keineswegs in der Durchfiihrung vorauszusehender Reihenversuche
erschopft. Im folgenden soll nun das Verhalten schwefelhaltiger
CH,-SH+CH,
= CH-CH,OH
= CH,-S-CH,-CH,-CH,OH
Naturstoffe an Hand dieser Reaktionstypen erlautert werden.
Cystein und Cystln kommen in der Natur fast ausschliefiDas Bild der Reaktionsfahigkeit der SS-Gruppen in
lich gebunden vor. Nur bei einer merkwiirdigen StoffwechselDisulfiden ist noch bunter (Tab. 2).
krankheit, der Cystinurie, werden oft betrachtliche Mengen
Tabelle 2.
dieses Disulfides im Harn ausgeschieden oder in den Organen
Urnsetzuugen nn Uisulfidm.
abgelagert. Von H,Oz wird Cystin vorwiegend an der SST I . R-S-S-R
+ AH, e 2R-SH + A
Gruppe und nicht an der NH,-Gruppe angegriffen. Dies
T 11. R - S S - R
+ 5H.0, = 2 R 6 0 . H + 4 H,O
r m ~R-S-S-R
+ ~ H , O = SR--~H + R-SO.E
1 s t Riickschliisse auf die Bildung von T a u r i n (H,N-CH,
I S . R--8--6--It
4 HCN = R--68
+ R-SCN
-CH,-S0,H)
im Organismus, zu (18). Cystamin (H,N-CH,
Y. R-S-8-R
+ E,SO, = R-ER + R % O & I
-CH,-S-%CH,-CH,-NH,)
l u t sich in vitro jedenXI. R-S-S-R
+ HOH e R-SR + R-SOH
falls glatt mit H,O, zu Taurin oxydieren. Die Sulfatbildung
Die Riickverwandlung in Thiole durch Hydrierung (VI) er- im Tierkorper wird aber in der Hauptsache nicht uber die
moglicht eine Reihe von spezifischen Reduktionsmitteln, z. B, Stufe der Sulfonsaure, sondern iiber H,S verlaufen, der aus
nascierender oder katalytisch erregter Wasserstoff, Chromo- Cystin abgespalten wird (26). Die Schwefelabspaltung aus
chlorid, H,S und Sulfide (15), Hydrochinone und vor allem Cystin durch Alkali wurde in den letzten Jahren viel bearbeitet.
Thiole. Auch die enzymatische Hydrierung ist moglich. Die Jedoch fiihrte erst die konsequente iibertragung der AnHydrierung der SS-Bindung durch Thiole hangt vom Redox- schauung von der Hydrolyse der SS-Bindung zu einer KEirung
potential der beteiligten Systeme ab. Bersiiz u. Steudel (16) der Verhaltnisse (24). Es gelingt ohne weiteres, die Alkalistudierten die Umsetzung zwischen 1-Cystin und Thioglykol- spaltung so zu leiten, da13 neben rd. 8% H,S uber 45% Thiol
saure und b e s t i i t e n die Lage des Gleichgewichts. Auch die entstehen, das man friiher iiberhaupt nicht beachtete. In
Disulfide.. sind gegeniiber starken Oxydationsmitteln nicht Cystinpeptiden und cyclischen Cystinderivaten (Hydantoine,
stabil. Uber Zwischenstufen hinweg, mit denen sich beim Diketopiperazine) kann die1 Labilitgt der SS-Bindung aGerCystin Tuennies (17) beschiiftigte, gelingt mit H,O, (VI1) (18), ordentlich gesteigert s&.
Auch Kochen mit Wasser und Be-
,
228
Angewandle Chemie
63.Johry.1940. h’r.21/22
handlung mit Sauren vermag die SS-Bindung im Cystin gestattet, das Verhalten des Papains einheitlich zu denten.
Das Enzyni liegt heute als kristallisiertes Protein rein vor (43).
hydrolytisch aufzubrechen (27).
Das Glutathion, ein cystein- bzw. cystinhaltiges Tri- Der Befund von Balls u. Lineweaver ( M ) , daR im nativen
peptid, stellt das wichtigste wasserlosliche SH-SS-System in Papain sich keine SH-Gruppen nachweisen lassen, sondern
der Natur dar und ist im Tier- und Pflanzenreich weit ver- erst nach Denaturierung, diirfte an den nicht an kristallisierten
Praparaten abgeleiteten Vorstellungen nichts andern. Gebreitet. Das Reduktionsvermogen von Geweben und Korperfliissigkeiten ist zum grol3en Teil auf dieses Thiol zuriick- reinigte Praparate enthalten 1,5% organisch gebundeuen
zufiihren. Man kann dem Glutathion keine bestimmte Auf- Schwefel, der hauptsachlich als Cystejn bzw. Cystin vorliegt.
gabe in der Zelle zuweisen, es ist aber wohl sicher an den Reinigung des Rohenzyms fuhrt zur Erhohung des CystinRedoxvorgiingen und hydrolytischen Prozessen des Stoff- gehaltes (45). Die Aktivitat des Papains wird von dem Gleichwechsels beteiligt. Die Autoxydation von SH-Glutathion gewicht : 2 Pa. SH (aktiv) +Pa. S S - P a . (inaktiv)beherrscht.
ist eine SchwermetaUkatalyse, wobei Spuren von Kupfer von Auf der einen Seite laRt sich das Enzym z. B. mit 0, ( + Schwermetalle), H,O,, Jod oder Kaliumbromat reversibel inauBerordentlicher Wirksamkeit sind (28). Erstaunlicherweise
katalysieren Fe- und Mn-Salze, im Gegensatz zu der Autoxy- aktivieren. Andererseits fiihrt Hydrierung mit Thiolen
dation von Cystein (29), nicht. Zweifellos kann dieses Thiol (SH-Glutathion, Cystein, Thioglykolsaure usw.) oder H,S
auch in der Zelle voii molekularem 0, dehydriert werden. zur vollen Aktivitat zuruck. Die vergiftende Wirkung von
Es ist daher mehrfach versucht worden, Glutathion als Wasser- Schwernietallverbindungen (Cu-, Zn-, Hg- und Ag-Salze, orstoffubertrager in biochemische Oxydationsprozesse mit Sauer- ganische Hg-Verbindungen) beruht auf der Blockierung der
stoff als Acceptor einzuschalten. Hier mui3 die Prage gestellt SH-Gruppe. Diese Inaktivierung kann mit HCN, H,S oder
werden, ob eine intracellulare, enzymatische Reduktion von Thiolen, die Metallfermentkomplexe zerstoren, aufgehoben
SS-Glutathion nioglich ist. Eine solche Hydrierung erfolgt werden. Man nimmt heute allgemein an, daD die spezifischen
nach Hopkzns u. Elliott (30) sicher in der tierischen 1,eber Reduktionsmittel die SS-Gruppen ini Fermentniolekiil selbst
durch ein Dehydrasesysteni (31). Auch H e x o s e - m o n o - angreifen und im wesentlichen keine Schutzstoffe gegenfiber
p h o s p h a t in Gegenwart des Warburg-Christianschen Enzyni- Metallvergiftungen darstellen. Papain kann sogar durch BeCoenzym-Systems reduziert (32). Die z. B. im Blut vor- handlung mit D i s u l f i d e n in schwach alkalischer Lijsung
herrschende Thiolform des Glutathions scheint also H-Dona- aktiviert werden (45). Primar erfolgt hierbei eine Hydrolyse
toren des anoxybiontischen Kohlenhydratabbaues ihre Existenz der SS-Bindung beim zugesetzten Disulfid, so da13 damit ein
enzymatischer Nachweis fiir die Moglichkeit dieser Reaktioii
zu verdanken.
Es liegt auch die Annahme nahe, daR SH-Glutathion vorliegt. I r r e v e r s i b l e Inaktivierungen treten auf, wenn man
eine gewisse Schutzwirkung auf autoxydable Systeme der die Oxydation des Thiolenzyms iiber die Disulfidstufe hinausZelle gegenuber Schwermetallkatalysatoren ausiibt (33) oder treibt oder die SH-Gruppen mit Jodacetat oder Jodacetainid
eine Entgiftung von Fermentprozessen durch Komplexbildung reagieren laljt. Papain wird in der Pflanze von nieder- und
mit hemmenden Schwermetallen herbeifuhrt (34). SH-Gluta- wohl auch hochmolekularen A k t i v a t o r e n begleitet, unter
thion wird ganz allgernein mit metallhaltigen Enzymsystemen denen jiingst SH-Glutathion nachgewiesen wurde (46). Warum
in Wechselwirkung treten konnen, wie z. B. rnit A r g i n a s e , in1 aktiven Ferment SH-Gruppen anwesend sein miissen,
die nach Edlbacher u. Bauer (35) eine manganhaltige Komplex- weil3 man heute noch nicht. Ftir die Zelle wird das Zusammenverbindung von Proteinnatur ist. Das SH-Glutathion der Hefe spiel zwischen SE- und SS-Gruppen in Begleitstoffen und
verniag das fur die Zellatmung der Aerobier so wichtige eisen- Enzym grundlegend sein. Dies berechtigt aber nicht -dazu,
haltige C y t o c h r o m c, ein Haminproteid, zu reduzieren (36). die Anwesenheit funktioneller Gruppen im Fermentmolekiil
Vor allem muB aber noch auf die Beobachtung von Hopkins (37) selbst zu leugnen (47).
Die Befunde am Papain iibersteigen den engen Rahmen
hingewiesen werden, daR dieses Thiol SS-Gruppen in EiweiBeines Einzelfalles. Auch mit industriellen Verfahren ergeben
stoffen hydriert.
SH-Glutathion ist ferner nach illeyerhof u. LohwanTz (38) sich Beziehungen. Seit Jahrzehnten kennt man die enorme
das Coferment der Methyl-glyoxalase. Diese Keton- b a c k v e r b e s s e r n d e Wirkung sehr geringer Mengen voii
aldehyd-mutase wandelt Methyl-glyoxal in Alilchsaure um. Oxydationsmitteln wie Kaliumbromat, Kaliunijodat und
Das Coferment lagert sich dabei an den Ketonaldehyd unter Ammoniumpersulfat, auf das WeizenmehP). Nach Jsrgensen
(48) schiitzen diese Verbindungen den Weizenkleber einfach
Bildung eines Halbmercaptales an:
vor dem hydrolytischen Abbau durch Henimung der WeizenCH,-CO-CHO
+ G-SH + CH8-CO--CH(OH)--SG
proteinase.
Wir haben hier ein markantes Beispiel einer S u b s t r a t Dem Papain entspricht in allen tierischen Zellen das
a k t i v i e r u n g vor uns. Schubert (39) konnte dieses Halb- Kathepsin, das fur die intracellulare Proteolyse wichtig ist.
mercaptal isolieren. Damit war auch eine einfache Deutung Aktivierungs- und Hemmungsversuche lassen auch bei dieseni
der Vergiftung der Milchsaurebildung im Muskel durch Ha- Enzym an ein Thiol-disulfidsystem denken. Die Wirkungslogenessigsauren, die mit dem Coferment unter Thioather- steigerung durch H,S (49) und Thiole (50) ist genau so aufbildung reagieren, gefunden. Jod- und Bromacetat und Jod- f a n g wie beim Papain. Jodessigsaure hemmt ebenfalls irreacetarnid setzen sich z. B. mit dem Thiol glatt um (40).
versibel. Auch das Kathepsin ist in der Zelle von SH-Glutathion
Alkalien greifen SS-Glutathioii sehr leicht unter Ab- als natiirlichem Aktivator begleitet (51). In glutathionfreien
spaltung von H,S und elementarem Schwefel an. Die Be- Enzymlosungen lassen sich SH-Gruppen nachweisen. Da jeachtung der Temperaturabhangigke;t der Reaktion lie13 auch doch die Reindarstellung dieses enipfindlichen Ferrnentes
hier die Hydrolyse der SS-Bindung klar zutage treten (24). noch nicht durchgefiihrt ist, IUt sich seine Thiolnatur nicht
Bei 30° beobachtet man die theoretische Ausbeute an Thiol. nlit Sicherheit behaupten.
Temperatursteigerung fiihrt auf Kosten des Thiols zu einer
Die Urease hingegen ist sicherlich ein Thiolenzym. Sie
Erhohung der H,S-Ausbeute. Zellphysiologisch beachtenswert ist vor allem in der Pflanzenwelt, z. B. in Jack- und Sojaist die Leichtigkeit des Eintritts dieser Hydrolyse.
bolinen, weit verbreitet und spaltet Harnstoff in NH, und
Zahlreiclie Untersuchungen der letzten Jahre riickten
bei hydrolysierenden Fermenten des Eiweiljstoffwechsel,.
Thiol-disulfid-systeme in den Mittelpunkt des Interesses (41).
Es gins dabei um grundsatzliche Fragen der Fermentforschung.
In vorderster Front stand die pflanzliche Proteinase Papain
aus dem Milchsaft eines tropischen Melonenbaumes, der
Carica papaya. An ihr hatten Grapmzann u. Mitarb. (42) im
Jahre 1930 die gruncllegende Entdeckung iiber die Aktivierbarkeit durch Thiole gemacht. An der Entwirrung der Verhaltnisse hat eine Reihe von Arbeitskreisen Anted. Bersin (41)
vertrat mit Nachdruck die Ansicht, da13 im Papain ein Fermentprotein mit den Eigenschaften eines Redoxsystems vorliegt und
daJ3 das aktive Enzym T h i o l n a t u r besitzt., Dime Pnschauung
Angewandte Chemie
63.Jahrg.1940. Nr.21/2Z
CO,. Sumner (52) stellte kristallisierte Urease zuerst her und
Sumner u. Poland (53) fanden, dalj das kristallisierte Enzyuimolekul selbst freie SH-Gruppen enthalt. Der Schwefelgehalt
betragt 1,2-1,3%, aber wahrscheinlich ist nur jedes6. Schwefelatom als SH-Gruppe vorhanden. Aktivierungs- und Hemmungserscheinungen konnen mit einer direkten Veranderung an den
SH-Gruppen des Enzyms selbst erklart werden, wie zuerst
Hellerman u. Mitarb. (54) nachwiesen. h c h hier hangt die
Fermentwirksamkeit von dem Gleichgewicht : 2 Ur.SH (aktiv)
+ Ur.S-S.Ur (inaktiv) ab. Oxydationsmittel inaktivieren
reversibel und Reduktionsmittel reaktivieren unter Thiol*) Auf 100 kg Mehl braiicht mau z. B. 2 g KBrO,. Dss Volumen der Brote kann bis zu
50% erhoht werden.
229
S c It o b e 1' I .
c' lr (I
(I
k 1 e r i B 1 i 8 c h c Re u I; t i o n sw1 o g 1i c h k e i 1 e n a n sc hw e f e I h a 1t ig en N n t u r s t o f f e n
hildung. Metallverbindungen, wie C,H,-Hg-Cl,
C,H,-Hg
-OH, Cu,O und andere Schwermetallsalze hemmen durch
Blockierung der SH-Griippe. Auch diese Vergiftungen lassen
sich durch H,S oder Kaliunicyanid riickgangig machen.
SclrlieBlich sei noch erwahnt, da13 Urease durch Ultraviolettbestrahlung rasch irreversibel zerstort wird (55),
In EiweiB, Tranen und anderen tierischen Fliissigkeiten
kommt ein bakteriolytisches Prinzip, das Lysozym, vor.
Meysv u. Mitarb. (56) reinigten diesen Wirkstoff aus Eiweil3
und studierten seine Eigenschaften. E r enthielt 0.62% Schwefel
als SH-Gruppen und scheint ein baaisches Polypeptid zu sein.
Die Aktiritat des Lysozyms gegenuber Bakterien wird durch
Peroxyde, Jod, Cu,O, Jodessigsaure und Alkali leicht zerstort. Die Inaktivierungen mit Jod oder Cu,O lassen sich
durch H,S oder Cyanid wieder aufheben. So ist auch in diesem
Fall die Annahme zulassig, daD fur die Aktivitat intakte
SH-Gruppen notwendig sind. Uber die Natur der Bindungen,
die dieses lytische Prinzip angreift, ist wenig bekannt.
Auch beim Pneumokokken-Hamolysin, das Haniolyse
der roten Blutkorperchen auslost, ist die Parallelitat mit
Papain und Urease auffallend. Der Wirkstoff ist allerdings
bisher nur in Extrakten untersucht worden (57). 0,, H,O,,
SeO,, Jod und Ferricyankalium inaktivieren reversibel, wahrend Natriumhydrosulfit, H,S uiid Thiole wiederuni aktivieren.
Es ist aber noch nicht entschieden. oh die Oxydations- und
Reduktionsmittel auf Hamolysin selbst oder auf notwendige
Begleitstoffe einwirken.
Bemerkenswert ist, (la5 aucli die Dehydraseforschung mit
der Thiolchemie verkniipft werden konnte. Neuere Befunde
sprechen dafiir, da5 die Succinodehydrase, die im Muskel
die Dehpdrierung der Bernsteinsaure zu Fumarsaure bewirkt,
ein Thiolprotein ist (58). Die reduzierte Komponente dieses
Systems gibt ihren Wasserstoff uber die Cytochrome und das
Atmungsferment an den molekularen Sauerstoff ab. Nach
Hopkins (58) konnen SS-Glutathion und Cystin die SHGruppen des Ferments dehydrieren. Die damit verknapfte
Inaktivierung ist reversibel. Auch Cu-Tonen, Maleinsaure und
Alloxan vergiften, und schliefllich ist noch die irreversible
Hemmung durch Jodessigsaure erwahnenswert. Ferner deutet
die Schwachung der Aktivitat durch Ferricyankalium und ihre
Steigerung durch Natriurnhydrosulfit auf die Anwesenheit
von SH- bzw. SS-Gruppen hin. Der d i r e k t e Nachweis von
SH-Gruppen in der Succinodehydrase ist noch zu erbringen.
I n der Klasse der Hornione bietet das Insulin ein besonders markantes Beispiel eines schwefelhaltigen Naturstoffes. Insulin aus der Bauchspeicheldriise, das den Kohlenhydratstoffwechsel reguliert, stellte AbeZ (59) in kristallisierter
Form rein dar; es erwies sich als eine Protein-Zink-Verbindung (60). Vor 15 Jahren veroffentlichten Abel u. Geiling (61)
eine berihnte Untersuchung mit dem Titel: ,,Ist Insulin eine
labile Schwefelverbindnng ? " Sie fanden, daD durch heil3e
Sodalosung eine betrachtliche H,S-Menge aus dem Hormon
abspaltbar ist und da5 die Menge dieses sog. ,,sodalabilen"
Schwefels mit der Wirksamkeit ihrer verschiedenen Praparate
parallel ging. Diese wichtige Beobachtung fiihrte zum kristallisierten Insulin, das den sehr hohen Schwefelgehalt von
3,2-3,39/, besitzt. Der Schwefel ist fast ausschlie5lich als
Cystin (12%) vorhanden (62). Nimmt man das Molekulargewicht zu 35000 an (63), so errechnen sich rd. 1s Cystinreste
im Molekid. Insulin ist ein physiologisch aktiyes Disulfid bemerkenswerter Art. Intakte SS-Gruppen sind diesmal fur
die Aktivitat wesentlich. Jeder chemische Eingriff an diesen
funktionellen Gruppen fiilirt sofort zu einer volligen Jnaktivierung, die nicht mehr glatt reversibel ist wie bei Papain oder
Vrease. Viele Arbeiten beschaftigen sich mit diesen Fragen.
Man strebte die Deutung der Hormoninaktivierung und
Kenntnisse uber den Molekiilaufbau an, beachtete aber mitunter Ergebnisse der Disulfidchemie nicht genugend. Reduktionsmittel inaktivieren durch Hydrierung der SS-Gruppen.
Dabei ist die Einwirkung von nascierendem Wasserstoff oder
von H,S (64) nicht so aufschlufireich geworden wie die zuerst
\-on d u Vigneaud p. Mitarb. (G5) und spater von anderen (66)
studierte Reduktion mit Thiolen, wie SH-Glutathion, Cystein,
Thioglykol- oder Thiomilchsaure. Bei dieser Thiolinaktivierung,
die stark pH-abhangig ist, ergab sich, da5 die Inaktivierung
der Reduktion der SS-Bindungen v o r a u s e i l t . Nach White
11. Stern (67) brauchen zu einer Herabsetzung der Wirksamkeit
230
auf die Halfte nur 1-2 SS-Bindungen hydriert zu sein, aber
eine Reoxydation mit Luftsauerstoff reaktivierte trotzdem
nicht. Wenn man die Unversehrtheit des Gesamtmolekiils
als Voraussetzung fur die Aktivitat ansieht, braucht aber noch
nicht auf eine besondere Reaktionsfahigkeit bestimmter SSGruppen geschlossen zu werden. Nur Freudenberg n. Mitarb. (68) gelang eine teilweise Regenerierung der Wirksamkeit
bei Thiolinsulin durch Zusammenoxydation mit viel Cystein
durch Hydroperoxyd.
Uberaus empfindlich ist schlieDlich Insulin gegeniiber
Alkalien, und zweifellos bieten auch hier die SS-Gruppen die
bevorzugten, wenn auch nicht die einzigen Stellen des Angriffes. Man ging dabei jahrelang unwichtigen Nebenreaktionen nach. Bald sah man die NH,-,
bald die H,S-Abspaltung
als charakteristisch an. Auch beim Insulin ist heute der experimentelle Beweis fur die Hydrolyse der SS-Bindung dabei
erbracht. Wird das Hormon bei 400 1 5 min rnit n-Alkali
behandelt, so findet man neben 11,5% H,S die h o h e T h i o l a u s b e u t e von 36,4% (69). Bei jedem Studium der Inaktivierung ist die quantitative Bestimmung der entstehenden
SH-Gruppen zu fordern. Sie allein ist fur das Aufbrechen
der SS-Bindungen charakteristisch. Auch Freudenberg u.
Wegmann (66) wiesen diese Thiolbildung qualitativ nach und
fiihren an, daB zur vollstaiidigen Tnaktivierung nur 1jlo-1)18
des Gesamtschwefels als H,S abgespalten zu sein braucht.
Aber es bedeutet keinen Gegensatz zu der Grundvorstellung,
wenn zwischen Inaktivierung und H,S-Abspaltung kein Zusammenhang besteht. Fur den bemerkenswerten Befund, da13
Insulin schon durch u/30-Alkalibei 36O innerhalb 11/3 h vollig
inak tiviert wird, fehlt noch die quantitative Thiolbestimmung.
Freudenberg u. Miinch (68) untersuchten kurzlich ebenfalls
nur an Hand von NH,-bzw. H,S-Bstimmungen den EinfluB
von p ~ [und Temperatur auf die Alkaliinaktivierung. Sie
fanden, daD bei PH = 10,5 Insulin in 15 h vollig unwirksam
wird und dabei weder NH, und H,S noch Thiol entstehen.
Aber dieser Befund allein rechtfertigt doch wohl noch nicht
den weitgehenden SchluB, daD die Alkaliinaktivierung den
Schwefel iiberhaupt unberiihrt laat. Hier konnen leicht
Denaturierungserscheinungen und Schwierigkeiten des Nachweises von SH-Gruppen im nativen EiweiB mit im Spiele sein.
Insulin wird auch von schwefliger Saure, H,O, und Bmzopersaure und durch Bestrahlung mit ultraviolettem Licht geschadigt.
Auch bei zwei Hormonen des Hypophysenhinterlappens,
dem den Blutdruck steigernden Vasopressin (Pitressin) und
dem den Uterus kontrahierenden Oxytocin (Pitocin), schenkte
man in letzter Zeit dem Schwefelgehalt Beachtung. Cereinigte
Praparate enthielten genau so viel Schm-efel wie Insulin (70).
Anzeichen fur einen Zusammenhang zwischen Aktivitat und
Schwefelgehalt sind vorhanden. Die Stoffe liegen aber noch
nicht vollig rein vor. Cystein scheint wohl SS-Bindungen zu
hydrieren, aber keine ausgesprochene Schadigung hervorzurufen. Vor allem beim Oxytocin inaktiviert eine Reihe von
Reaktionen, die SS-Bindungen angreifen (Benzopersaure,
H,O,, J *, CI,, Alkali, H,S, Sulfit, Cyanid, ultraviolettes Licht)
(71). Auch die Notwendigkeit der Anwesenheit von SHGruppen wird diskutiert (70).
Ferner gehoren die Schlangengifte zu den schwefelhaltigen Naturstoffen. Mzcheel (72), Slotta (73) u. Wieland (74)
u. Mitarb. untersuchten vor allem die neurotoxische Komponente dieser Gifte, die im wesentlichen lahmend auf das
Atemzentrum wirkt und den Eiweastoffen nahesteht. Hoch
wirksame Neurotoxine aus Cobra-Arten enthielten iiber 5%
Schwefel, und das kristallisierte C r o t o x i n aus Klapperschlangengift von SZotta (75) enthalt 4% Schwefel, der zu fast
90% als Cystin anwesend ist. Es sind zwar Unterschiede
zwischen den Giften der einzelnen Schlangenarten vorhanden,
z. B. in der MolekiilgroBe, aber das Bauprinzip diirfte doch
das gleiche sein. Zwischen dem Schwefelgehalt der Toxine
und der Wirksamkeit besteht ein enger Zusammenhang.
Wahrend Micheel (76) zunachst in Proteinen bisher nicht
nachgewiesene Bindungsarten des Schwefels diskutierte, hat
Slotta (77) gezeigt, daB in den Neurotoxinen normale SS-Bindungen vorliegen. Auch im Cobra-Neurotoxin sind andere
S-Formen als diese bis jetzt noch nicht biindig bewiesen. Die
Alkalilabilitat der SS-Bindungen ist besonders groD. Hydrierung
der SS-Gruppen im Klapperschlangen-Neurotoxin durch
Cystein hebt die Giftigkeit auf. Besonders eingehend bedngewandle Chemfe
53.Johrg.1910. Ir.OllO8
Sc h o ber 1: L'h (1 r u k 1 e r i s t i 8 c h e Re (1 k I i o ?i 8 nb og 1 i c h k e i t e
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schaftigte man sich mit der Sulfiteinwirkung, die, wie zuerst
Micheel (78) zeigte, zur Inaktivierung fiihrt und bei der SHGruppen auftreten. Nach Slotta (77) wird dabei die SS-Bindung each Gleichung X aufgesprengt.
Die Reaktionsfahigkeit schwefelhaltiger Wirkstoff e von
Proteinnatur forderte ganz allgemein das Interesse an dem
Schwefelgehalt der Eiweustoffe. Proteine konnen Thiole
oder Disulfide sein, und das Gleichgewicht zwischen beiden
Formen im Gewebe hat zellphysiologische Bedeutung. Der
Wasserstoff der Thiolproteine lUt sich nach Mirsky u. Alzson
(79) auf Cystin, auf 2,6-Dichlorphenol-indophenol (80)
oder auf die gefarbten Radikale P o r p h y r i n d i n oder P o r phyrexid nach Kuhn u. Desnuelle (81) iibertragen und damit
quantitativ bestimmen. SS-Gruppen andererseits reduziert
man z. B. mit Thioglykolsaure.
Von den Veranderungen am Eiweil3molekiil interessiert
heutzutage vor allem die D e n a t u r i e r u n g mit Hitze, Harnstoff (82) oder Ultraviolettbestrahlung, bei der SH-Gruppen
nachweisbar werden, die im nativen Produkt fehlen. Man hat
auch diese Thiolbildung mit einer Hydrolyse der SS-Bindung
in Zusammenhang gebracht. Die SH-Gruppen kiinnen aber
auch im nativen Eiweilj gewissermaaen ,,maskiert" sein. Irn
Eieralbumin, Globin, Edestin, Exelsin und Amandin lasen
sich SH-Gruppen nur im denaturierten Zustand nachweisen,
wahrend sie ini Serumalbumin und -globulin, in Gliadin und
Zein auch dann nicht auftreten. Wie Harnstoff wirken auch
seine Derivate oder Guanidinchlorhydrat und Derivate.
Gveenstein (83) hat die bei solchen Denaturierungen erscheinenden SH-Gruppen durch Titration mit Porphyrindin quantitativ ermittelt. Bark (84) sieht den Grund fiir das Auftreten
von SE-Gruppen in einer Molekiilverkleinerung in den Harnstof fl(isungen.
ifber die Einwirkung von Alkali auf einfache EiweiBkorper
fehlen systematische Untersuchungen. DaD Alkali H,S abspaltet, ist langst bekannt. Dies hat ja zu dern irrefiihrenden
Begriff des Jabilen" Schwefels in Proteinen geftihrt. Primar
mu13 wiederum Thiolbildung gefordert werden. Dies gilt auch
fur die bekannte Schwefelbleiprobe. Am Metakeratin wurde
jiingst die Alkalieinwirkung so diskutiert (69). Wenn Sullivan
u. Mitarb. (85) bei sauer und alkalisch dargestellten Gluteninpraparaten aus Weizenmehl Unterschiede im Cystingehalt,
aber nicht im Schwefelgehalt finden, so ist das zu erwarten.
Die SS-Bindung ist eben auch in EiweiBstoffen leicht ohne
Abspaltung von H,S angreifbar. SchlieDlich haben Wels
u. Mitarb. (86) iiber die Bildung von Thiol und H,S bei der
Bestrahlung von Hiihnereiweil31osungen berichtet und hieran
Bemerkungen iiber die stoffwechselfordernde Wirkung des
Lichtes bei der Bestrahlung der Haut gekniipft.
Am sinnfalligsten kann man an den schwefelreichsten
Proteinen, den Keratinen, u. zw. an Schafwolle erweisen,
wie die Reaktionsfahigkeit des Schwefels das Gesamtverhalten
beherrscht. Keratine enthalten 3 4 % Schwefel als Cystin.
Auch bei der Wollfaser wird die Widerstandsfmgkeit &t auf
den hohen Cystingehaft der sie aufbauenden Keratinschichten
zuriickgefiihrt. In der Wollfaser sollen die langen, parallel
zur Faserachse angeordneten Peptidketten untereinander
durch die SS-Bindungen des Cystins verknupft und damit
verfestigt sein (Astbury u. Speakman) (87). Der morphologische
Aufbau des Wollhaares soll hier auBer Betracht bleiben.
Trotzdem bieten die SS-Bindungen der Wolle eine Reihe von
spezifischen Angriffsmoglichkeiten, die die guten technologischen Eigenschaften dieser Faser empfindlich schadigen konnen.
Der Zusammenhang zwischen Giite der Wollfaser und Schwefelgehalt ist in der Wollindustrie eine alte Erfahrungstatsache.
Gerade heutzutage ist eine schonende Behandlung dieses
wichtigen Rohstoffes dringend notwendig. Bei der Verarbeitung in der Textilindustrie kommt die Schafwolle mit
Alkalien, heiBem Wasser oder Wasserdampf, Reduktions- und
Oxydationsmitteln in Beriihrung. Hierbei konnen in erster
Linie die SS-Bindungen im Sinne der Umsetzungen an einfachen Disdfiden angegriffen werden. Alkalien und heil3es
Wasser brechen die SS-Bindungen hydrolytisch auf (88). Der
erforderllche Thiolnachweis gelingt ohne weiteres. Wahrscheinlich bilden sich auch durch Zerfall von CH,SOH-Gruppen
auf der Faser CO-Gruppen (89). Solche Verlinderungen auf
der Wollfaser hatten umfangreiche Diskusionen iiber die
Beeinflussung der Faserfestigkeit im Gefolge und losten neue
Fragestellqen aus (90).
Angerundla Chemie
63.Jahrp.lP10. N r . 2 1 / 2 2
a n 8 c h w e f e I 1 1 n 1 t i y c ia W a 1'11r s 1 o / f e n
Zugleich war die genaue Durcharbeitung der Hydrolyse
die Veranlassung zur Ausarbeitung einer neuen Methode zum
Nachweis von Faserschadigungen3). Sie beruht auf dern Vergleich von Gesamtschwefel zu Cystinschwefel, wodurch eine
zahlenmaBige e g a b e der Schadigung moglich wird. Abb. 1
zeigt z. B. die aerpriifung technischer Verfahren von Wollwkche. Man sieht, wie der Gesamtschwefel erhalten bleibt,
aber der Cystinschwefel absinkt und die alkalische Wasche
die Cystinbindungen starker angreift.
I
I Gesamt-S
[
F
Cystin-S
Rohe
Wolle
Sauer
gewaschen
Alkalisch
gewaschen
Abb. 1. S-Bilanz von gewaschener Schafwolle.
Die ermittelten Schadigungszahlen stehen mit der Abnahme mechanischer Fasereigenschaften (Einzelfaserfestigkeit
und -bruchdehnung) im Einklang. Auch bei den A'scher- und
Schwode-Verfahren zur Enthaarung von Schaffellen, die
mit Kalk und Natriumsulfid arbeiten, spielt die hydrolytische
Aufsprengung der SS-Bindung eine Rolle. Zugleich kann aber
durch das Sulfid eine Reduktion der Disulfidsprossen erfolgen.
Beide Reaktionen dienen der Zerstorung der Keratinstruktur
in der Epidermis und lockern die Haare. Man kann durch
Reduktion mit Thioglykolsaure in alkalischer Losung (91) s w t liche SS-Bindungen in der Wolle aufbrechen; damit ist eine
vollstandige und irreversible Zerstorung des F a s e r a a a u e s
verbunden.
Wolle lost sich ferner in einer alkalischen Liisung von
Kaliumcyanid auf. Kochen von Wolle mit 5%igem Natriumbisulfit fiihrt eine Kontraktion von 30% herbei. Bei dieser
Sulfiteinwirkung entstehen SH-Gruppen (92). Auch Chlor i e r u n g und Wasserstoffsuperoxyd-Bleiche, zwei vie1
geiibte Verfahren der Veredelung von Wolltextilien, greifen
die SS-Bindungen an. Interessante und vollig deutbare
Schadigungen an Schafwolle ergeben sich schliel3lich bei
Belichtung (93), die primar ebenfalls mit einer Hydrolyse der
SSBindung unter Thiolbildung einsetzt. Damit erfahren
auch die oft betrachtlichen Schadigungen an rohen Schafwollen
durch Umweltseinflusse bei der Haltung der Tiere, wie
Feuchtigkeit, Warme, Licht und I,uft, und damit die Schwankungen im Schwefelgehalt und die merkwiirdige Schwefelverteilung langs der Wollfaser eine verniinftige Erklaung.
Die Reaktionsfahigkeit des Schwefels in Naturstoffen
iiberrascht ob ihrer Mannigfaltigkeit. Mit Untersuchungen
in dieser Richtung riihrt man an die Grundziele biochemisch
ausgerichteter Forschung. Es ist schon heute nicht zu leugnen,
daB das Studium des Schwefels in Naturstoffen uns wertvolle
Erkenntnisse in wissenschaftlicher und technischer Hinsicht
brachte. Noch aber liegen auf diesem Arbeitsgebiet fiir die
Forschung dankbare Probleme bereit.
Bchrlfttum
.
(1) Buffu, J . physiol. path. g h . 6, 646 [1904].- (2) A . Ref/ter, Medizin. Naturw.
Arch. 1,81 [lm]. - (8)V. A m d d , Roppe Geyler's 8.phpiol. Ohem. 70,314[1910/11].
- (4) Vgl. Th. Bersin, Biochem. Z.945,466[1932];A . SckiberZ, M. Wians,Liebige AM.
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-
-
-
8)
Auefilhrliohe Xtteilung hieriiber erfolgt demniichst.
23 I
462 [1YSfj].- (pJ)li.S/iin~haru,iY.
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Eingeg. 27. Frhruar 1840. [A. 29.1
-
-
Die Herstellung von Schwefelkohlenstoff
Iron D t p l . - C h e i i i i R e v D r . LV. W I T T . 1 Y z c p p e r t a l - E l b c v f e l d
B
ei dcr Herstellung von Zellwolle, Kunstseide, Cellulosehydratfolien, von kiinstlichen Borsten, Zelljute oder
Viscoseschwammen werden, soweit die angefiihrten Gebilde
nach dem Viscoseverfahren hergestellt werden, auf 100 Teile
u-Cellulose, je nach dem angewandten Verfahren, 28-35 Teile
CS, benotigt. Wenn man allein die Zellwolle-Produktionsziffern
des vergangenen oder des laufenden jahres betrachtet, kann
Inan sich einen ungefahren Begriff von der inDeutschland zurzeit
hergestellteii CS,-Menge machen. Braucht doch ein mittelgroljes ZeUwollewerk monatlich 500-600 t CS,, das sind
3 0 4 0 grolje Kesselwagen. Nicht unerhebliche Mengen werden
zudexn nocli als Extraktionsnlittel f i i r Fette, als Schadlingsbekampfungsmittel, zur Herstellung von Flotationsmitteln
(athpl-xanthogensaure Alkalisalze) und als Losungs- und Quellmittel bei der Vulkanisation von Kautschuk gebraucht. Alle
diese zuletzt genannten Verwendungszwecke zusammengenommen reichen allerdings in ihrer wirtschaftlichen Bedeutung bei weitem nicht an die in der Kunstseide-ZellwolleIndustrie verarbeiteten CS,-Mengen heran.
Es gibt in Deutschland nur einige wenige Fabriken, die
sich mit der CS,-Herstellung befassen. Es ist daher nicht verwunderlich, da13 im Zuge der Rationalisierung der Zellwolleherstellung einige grol3e Zellwollewerke jetzt dazu iibergehen,
CS, an Ort und Stelle selbst herzustellen. Die Griinde dafiir
liegen auf der Hand : 1. Ersparnis der recht erheblichen Frachtkosten, 2 . Ersparnis der Anschaffungskosten f i i r Transporteinrichtungen (vor allem Spezialkesselwagen), 3. Unabhangigkeit voii auftretenden Transportschwierigkeiten, 4. gestaltet
sich die Herstellung von CS, in einem neu zu errichtenden
modernen Werk wesentlich wirtschaftlicher, als in den zurzeit
hestehenden teilweise recht veralteten Betrieben. AuRerdem
ist bei weiterem starken Anwachsen der Zellwolleerzeugung zu
erwarten, daB die bestehenden CS,-Betriebe mit dieser Entwicklung nicht Schritt halten konnen.
Es gibt in der Literatur eine ganze Reihe von Verfahrensu n d Vorrichtungspatenten, die die Herstellung von CS, betreffen, es sei aber an dieser Stelle schon gesagt, daB sie alle
doch mehr oder weniger theoretisches Jnteresse haben oder
iiber das Versuchsanlagestadium nicht hinausgekommen sind.
Retorten. Das wichtigste und in Deutschland fast ausschliel3lich angewandte Verfahren arbeitet mit stehenden bzw.
hangenden gul3eisernen Retorten, die mit Hartholzkohlestiicken
\on Wallnulj- bis FaustgroBe gefiillt und von a d e n mit
Generatorgas beheizt werden. Von unten nack oben streicht
dann dmch die zu dunkler Rotglut erhitzte Holzkohlesaule
dampfforniiger Schwefel. Am oberen Ende der Retorte entweicht CS, iiber eine mit fliissigem Schwefel gefiillte Vorlage
und schlagt sicli im gekiihlten ,,Rohkessel" nieder. Die Temperatur, auf die die Retorten erhitzt werden miissen, lie&
zwischen 850 und 950O; infolgedessen korrodiert das Retorteneisen schnell. Zudem verhindert eine einmal gebildete Schicht
von Schwefeleisen weiteren Angriff des Schwefels nicht, die
232
Reaktion schreitet viehehr fort, his schlidlich die ganze
Retortenwand von innen her korrodiert ist und die Retorte
bruchig und undicht wird. Die Angaben iiber die Lebensdauer
der Retorten schwanken in der Literatur in weiten Grenzen
(2-14 Monate). Nach Erfahrungen des Verfassers liegen die
Werte, die der Betrieb zeigt, urn 5-6 Monate.
Um die an sich recht kurze Lebensdauer der weisernen
Retorten zu erhohen, hat man zunachst versucht, die Retorten mit Schamottesteinen auszukleiden. Diese Retorten
haben aber anscheinend nicht allen Erwartungen entsprochen ;
durch ungleichmUiges Beheizen entstanden Spannungen, es
bildeten sich Risse zwischen Eisenkern und Schamotte, und
aul3erdem setzt ja das Schamottematerial dem Warmedurchgang doch einen recht erheblichen Widerstand entgegen.
Dann versuchte man die Retorten ganz aus feuerfestem Material zu rnachen, also ohne Eisenkern. Die Erfahrung hat
gezeigt, daR, wenn diese Retorten einigermal3endie Dimensionen
der GuBeisenretorten haben, sie schon kurz nach dem Anheizen,
also nach wenigen Betriebsstunden oder Tagen, Risse bekommen und auseinanderbrechen. Kleine Stiicke kann man
wohl gleichmaRig beheizen, nicht aber Retorten von 2-3 m
Hohe und 50-90
cm Dmr.
Endlich hat man dann mit Erfolg versucht, durch Zusatze zum Eisen, wie Mo, W, V, Ni u. a. m., die Korrosion
hintan zu halten. Die Lebensdauer der Retorten ist dadurcli
urn mehrere Monate verlangert worden. Allerdings steht der
hohe Anschaffungspreis noch nicht im rechten Verhaltnis Zuni
erzielten Erfolg. Es spricht aber nichts dagegen, dal3 bei weiteren Versuchen in dieser Richtung eine geeignete Legierung
gefunden wird, die allen Anspriichen beziiglich Korrosionsfestigkeit und Preiswiirdigkeit gerecht wird.
h r i g e n s sind nicht nur die ausgemauerten, sondern aucli
die guoeisernen Retorten sehr empfindlich gegen Abkuhlung.
Wiirde man den CS ,-Produktionsprozel3 unterbrechen, die
Retorten abkiihlen lassen und wieder aufheizen, so wiirden
die Retorten, wenn sie schon einige Zeit in Betrieb waren,
als Folge des ungleichen Ausdehnungskoeffizienten zwischen
Eisensulfid und Eisen in kiirzester Zeit undicht werden. Das
Anheizen der Retorten geschieht sehr vorsichtig und erstreckt
sich iiber rnehrere Tage. Sobald die Temperatur von etwa
BOOo erreicht ist, werden sie mit Holzkohle beschickt und dann
Schwefel zugegeben. Im Verlauf einer K a m p a p e mu13 dann
wegen der Bildung von Schwefeleisen im Innern der Retorte
die Heiztemperatur bis auf 10000 gesteigert werden.
Ein zeitweiliges oder auch nur kurzes Erhitzen auf iiber
1000° hat fast i m e r ein Zerbrechen oder Undichtwerden der
Retorte zur Folge, denn es wird d a m nicht selten sogar die
Schmelztemperatur des Eisens nahezu erreicht. Aderdem
ist bei diesen Temperaturen die Reaktionsgeschwindigkeit
zwischen dem Eisen und dem iiberhitzten Schwefeldampf so
grol3, da13 die Retortenwand fast augenblicklich zerstort wird.
Wenn auch die Temperaturen der Ofen, in denen die ReAngeuandte Chsmie
5 . W o I . r y .1 9 4 0 . l Y ~ . 2 1 / 2 2
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