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Oxydationsproducte des Proteins im thierischen Organismus.

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Oqdationsproducte des Proteins im thier. Organismus. 77
Oxydationsproducte des Proteins im thierischeu
Organismus.
M u l d e r erklarte die Angaben von B o u c h a r d a t
iiber Leimgehalt des Faserstoffes fur unrichtis, und hielt
diesen Korper fur eine, rnit dem Leim gar nicht zu verwechselnde Ox dationsstufe des Proteins im Blute.
Die Entziin ungshaute solleri nach Mu 1d e r bestimmt
keinen Leim enthalten. Das Decoct derselben enthalt
einen Korper bestehend aus: 51,48 C. und 6,56 H. Die
Entzundungshaut selbst besteht aus: 52,53 - 53,95 C.
6,s - 7,04H., 45,5rl N.,was fur eine eigenthumliche Constitution s richt. Sie enthalt eine von Fibrin, Albumin, Casein,
Leimund [hondrin verschiedene Substanz. Sie enthalt neben
Fett (3Proc.), eingeschlossenem Albumin und einem in Wasser
unloslichen Korper, eine bis jetzt im Thierkorper noch nicht
beobachtete Materie, welche in der Entziindungshaut praexistirt. Sowohl der im Wasser losliche, als der darin
unlosliche Stoff sind interessant. Letzteren wurde man
nach den jetzi en Kenntnissen der Proteinverbindungen
des Blutes fur ibrin halten, wo dann die Entziindungshaut eine, mit dem im siedenden Wasser loslichen Kor er
verbundene Fibrinverbindun ware. Das in Wasser Enlosliche kornmt mit dem sic bei mehrstundigem Kochen
des Fibrins mit Wasser bildenden Stoff iiberein, also verschieden vom Fibrin. Die Entzundungshaut, mit Wasser
und Luft in Beruhrung gekocht, musste sich so dadurch
verandern, dass der letztere unlosliche Antheil mit obigen
Eigenschaften begabt daraus entstand. Die ganze Kruste
analysirt, beweiset aber, dass das Kochen keinen Einfluss
hatte, und dass sowohl der unlosliche, als auch losliche
Korper, durch 4stiindiges Kochen erhalten, wirklich darin
vorhanden sind, ehe die Entzundungshaut irgend einer
Einwirkung, als der Befreiung vom Fett undAlbumin des
Serums durch kaltes Wasser und Alkohol, unterworfen war.
Es geniigt hier zu erwahnen, dass die Entzundungshaut
zwei vom Fibrin verschiedene Bestandtheile enthalt.
B e r z e 1i u s that schon frhher die theilweise Aufloslichkeit des Fibrins oder Albumins beim Kochen mit Wasser dar, welche Versuche von M u l d e r 1836 wiederholl
und etwas aus edehnt worden sind.
Dieselben ersuche wurden in dem Utrechter Laboratorium wiederholt, um durch die Elementaranalyse die
Zusammensetzung des lange gekochten Fibrins und der
wasserigen und alkoholischen Auszuoe auszumitteln. Mu 1d e r glaubte in dem in Wasser losliaen Bestandtheile des
B
B
%
t
78 Oxydathqroducte des Proteins im thier. Organirmzis.
Fibrins und Albumins lange gekochten Leim gefunden zu haben ;da aber Bleisalze den lange gekoch ten Leim nicht niederschlagen, wahrend die andcren Fallungsmittel sowohl Proteinverbindun en als auch Leim anzeigen, entstanden Zweifel, ob die in asser losliche Materie des Fibrins und Albumins Leim sei. M u l d e r erkliirt, dass Leim immer untcr den Zersetzungsproducten, also als neuer Kiirper auftrete, nicht als Bestandtheil des Fibrins und Albumins.
Bei einer neuen Untersuchung wurde Fibrin aus Ochsenblut, und Albumin von Eiern angewendet, im coagulirtcn
und mit kochendem Wasscr ausgewaschenen Zustande.
Durch mehrmaliges Auskochen rnit Wasser wurde die abgcgossene Fliissigkeit zum Trocknen gehracht, der Kiickstand mit Alkohol ausgezoqen und auch dieser Ausxug
verdam ft. M u l d e r bezeichnct sie mit unliisIichem Fibrin
und A1 umin, in Wasser gelostem Theil und in Alkohol
gelostem Theil von Fibrin und Albumin.
Wird Fibrin oder Albumin von entziindetem oder gesundem Blute, von Blutserum oder von Hiihnereiern mit
Wasser gekocht, so erhalt man nach erstem Cstiindigen
Kochen in Wasser liisliche Stoffe, neben zuriickbleibenden unloslichen; von diesen losen sich bei erneuertem
Kochen von 4 zu 4 Stunden mit Wasser immer neue Quantitaten auf; der unlosliche Theil wird an Kohlenst,off,Wasserstoff und Stickstoff armer, aber an Sauerstoff reicher, bis die
Zusammensetzung endlich constant ist; das in Wasser Losliche vom Albumin oder Fibrin, verdampft, mit Alkohol
ausgezogen and rnit kaltem Wasser behandelt, lost sicli
fast ganz darin, und enthalt ebenfalls weniger Kohlenstoff,
Wasserstoff und Stickstoff, mehr Sauerstoff aber als das
Protein; durchs Kochen entsteht aus letzterem endlich der
in Alkohol losliche Kijrper, in welchen es zuletzt ganz
umgewandelt werden kann, in ein Gemmge extractartiger
eigenthiimlicher Zersctzungsproducte d es Proteins. Sic
geben eino reichliche Menge Ammoniak bei der Destillation, also riihrt dieser nicht allein vom Fibrin her, wie
D u m a s beobachtete, sondern auch vom Huhnereiweiss
und von allen faserstoff-,eiweissstoff -,wahrscbeinlich aucli
kasestoffartigen Materien, welche ebenfaIls bei der Temperatur des siedenden Wassers reichlich Ammoniak entwickeln.
Fibrin und Albumin wurden langcre k i t in Wasser
gekocht, um die darin aufloslichcn und unaufloslichen Materien naher zu erforschen.
Die Anal sen wurdeii mit Ochsonfibrin angestellt, welches C Stun en, 2G Stunden lang und im Papin’schen
%
E
3;
Oqdatiomproducto des Protcins im thier. Organimw. 79
To fe ekocht hatte; ferner mit Huhnerciweiss, das 86,
un$ 150 Stunden lang in einem Kolben siedend erbalten wurdc.
In Wasser loslicher, in Alkohol unloslicher K6rpe.r
BUS 4 Stunden lang ekochtem Fibrin bei 140° getrocknet: 0,3695 gaben &Of45 Asche welcher bedeutende Gehalt an Asche von der Aufloslich eit des Glases beim Kochen herriihrte.)
Id
k
I.
11.
51.69
C 51.13
n 6;4a
6;61
N
15,09.
Dieser Korper kann durch es4 saures Bleioxyd gefallt
werden; beim Abfiltriren des' .&ederschlnges und Satti.gen der freigewordenen Essi slure rnit Ammoniak fallt
eine neue QuantitPt der nam ichen Verbindung nieder;
wird auch diese abfiltrirt und die Fliissiglieit mit Schwefelwasserstoff behandelt, so bleibt ein Stoff in Auflosung,
der dieselbe Zusarnmensetzung hat; durch essigsaures Bleia m gefallt werden, welche Fahigkeit er
durchskann
Abdamp en erlangt hat.
Das durch neues 22stiindige.s Auskochen mit Wasser
des zuletzt ungelost eebliebenen Fibrins crhaltene Li nidurn wurde verdampft und der Ruckstand mit Alk%ol
ausgezogen, wobei cine grossere Quantitat als das mste
Ma1 eines in Wasser loslichen Korpers zuriickblieb, von
denselbcn Eigenschaften des vorhcrgehenden.
Nach dem Ausziehen rnit Alkohol des nach letzterer
Auskochung ungelost Gebliebenen und Trocknen bei 420 c
gab :
C 53,69
s
B
H 6,90
N 15,63
Fibrin, einige Tage im P a in'schen Topfe mit Wasser gekocht, sonst wie vorher gehandelt, gab:
l6sliche Theile
51,a4
unldsliclie Theile
53,72
H 6,78
N 15,67
6,T3
14,82
c
Eiweiss von Hiihnereiern, 150 Stunden cliocht und
wie vorher behandelt. Der wasserige Auszug won wurde
mit essigs. Bleioxyd gefallt, der Nicdcrschlag nusgewaschen,
rnit Schwefelwassrrstoff behandelt und die Flussigkeit verdampft. (1.) Das Filtrat von dem Niederschlag durch IICUtrales essi saurcs nlcioxyd wurde mit Ammoniak gesattigt,
der entste endc Niederschlag auf dcm Piltrum aiisgewaschen, mit SchwefeIwasscrst,off zersetzt und die Fliissigkeit verdampft. (11)
3
B
80 Oxydationsproducte des Proteins im thicr. Organiamtrs.
1l)sliche Theile
I.
11.
C 51,38 51,99
H 6,78 6,60
N
unl6sliche Theile
54,99 54,55
7,16
7,09
15,33
15,Ol
Bei Ver leichun der Resultate der Analyse des in
Wasser loslic en un in Alkohol unloslichen Korpers der
Entzundun shaut mit obigen, aus Fibrin nach 4stiindigem
Kochen, o er im Papin'schen Topfe erhitzten, so wie
auch mittelst langerer Zeit gekochten Eiweisses erhaltencn,
findet man enaue Uebereinstimmung. Alle lassen sich
durch folgen e Formel ausdriicken:
%
$
8
9
40 C = 514.5
64 I4 = 6,T2
10 N = 18,92
16 0 = 20,93
Diess ist die gefundene Zusammensetzung des Proteintritoxyds, welchas man durch Behandlung einer Auflosung
von Albumin, Casein oder Fibrin mit Chlor erhalt, und sich
als flocki er Niederschla alsdann hildet, von der Formel :
C I 0 H6 2 $10 0 I p C12 8 3 , aus welchern sich durch Uebcrgiessen mit Ammoniak, Abdarnpfen und Ausziehen mit
Alkohol, Salmiak auflost, und C4 H6zN'O 0l5 HZOzuriickbleibt.
Mu1 d e r bezeichnet mitProteTntritoxyd nichtsanders, a h
dass darin 3 Atome Sauerstoff mehr, als im Protein enthalten sind. Es oxydirt sich wahrscheinlich nur ein Bestandtheil des Proteins, wobei die neugebildete Verbindung mit den anderen Bestandtheilen desselben vereinigt
bleibt. Mag sie aus chloripaurem Protein, durch Auskochen von EntzundunSshaut, oder durch Zersetzung von
Fibrin oder Albumin in der Siedhit.ze darpestellt sein, bcsitzt sie immer dieselben Eigenschaften. Sie bildet rnit
Metalloxyden vorzugsweise Doppelsalze von fol ender ZuMO) ( C 4 0 1 f 6 2 N I O 0 1 5
sammensetzung: (CdUH 6 2 NI 0 0
+H2 0).
Die Eigenschalten des Proteintritoxyds sind, wie man
es aus chlorigsaurem Protein mittelst Arnmoniaks erhalt,
die namlichen, wie die derselben Verbindung aus Entziindungshaut, oder der durch Kochen von Fibrin und Albumin mit Wasser dar estellten. Es lost sich in kaltern
Wasser, nicht in Alko 01, Aether, fliichtigen und fctten Oelen auf; rea irt neutral. DasProteintritoxyd wird auf gleiche
Weise durcFl verdiinnte Salpetersaure, Schwefelsaure, Salzslure, dreibasische Phosphorsaure, Gerbsaure, Chlorwasser,
Sublimat, neutrales und basisches essigsaures Rleioxyd
aus der wasserigen, mehr oder weniger concentrirten Auf-
+
+
+ +
f
Oxydationsproducle dss A-oteins im thier Organimus. 81
ksung gefallt. Die Auflosung des aus chlori saurem Protein dar estellten Proteintritoxyds wird durc gehends etwas stiir%er durch obige Rea entien gefallt. Beim Sattisen
der beim Fallen frei werden en Essigsaure mit Ammoniak
wird alles niedergeschlagen, so dass bei nicht iiberschiissi em Ammoniakzusatz In der Fliissigkeit keine organisc e Materie bleibt; ferner wird die Auflosung durch salpetersaures Silberoxyd, schwefelsaures Zinkoxyd und Eisenoxyd getriibt. Verdunnte Essi saure, neutrale Kali - oder
Natronsalze, Blutlaugensalz. Ch orbaryum nnd Salmiak fallen das Proteintritox d nicht. Das Proteintritoxyd giebt
nach und nach mit I lali, Natron und Ammoniak eine Aufliisung, welche, von uberschiissigem Ammoniak befreit,
ein neutrales Ammoniaksalz bildet, das mit neutralen Metalloxydsalzen Verbindungen eingeht.
Das beim Kochen von Fibrin und Albumin in Wasser
Ungelostgebliebene liefert bei erneuertem Kochen eine
neue Quantitat in Wasser loslicher Subsanz. Der ungeloste
Riickstand ist verschieden von Fibrin und Albumin, was
Beachtung verdient, indem sich dadurch ein in den Untcrsuchungen von Dum a s vorhandener Fehler aufklart.
Beim Kochen des Fibrins entsteht zuerst ein Gemenge
von Fibrin mit der unloslichen Substanz, dessen Quantitat beim Kochen immer zunimmt, wahrend die des Fibrins
abnimmt ; endlich entsteht eine Materie von folgender constanter Zusammensetzung :
B
9
a
P
40 C = 53,36
62 H = 6,75
10 N = 15,45
14 0 = 24,44
Dr. v. L a e r hat von derselbea Zusammensetznng einen
Korper (Proteinbioxyd genannt) am den Haaren erhalten,
auf den S c h e e r e r zuerst aufmerksam machte.
Derselbe Korper rnit 1b At. Sauerstoff wird durch KOchen von Fibrin in Wasser erhalten. Er wird auch unter
Einwirkung des Sauerstoffs der Luft zuerst aus dem Protein gebildet, und es entsteht durch Zutritt von 9 Aequiv.
Sauerstoff der erwahnte in Wasser losliche Stoff. Wahrscheinlich hat ihn D u m a s statt Fibrin analysirt; er enthalt
weniuer Stickstoff, Kohlenstoff und Wasserstoff.
Bas Albumin geht beim Kochen nicht zuerst in Proteinbioxyd iiber, sondern unmittelbar in Proteintritox d
Das ungelost Bleibende ist unverandertes Albumin.
kann nun das Proteinbiox d auch in der Eotziindun shaut
voraussetzen, da sich das ritotyd reichlich darin vorfindet.
Die Resultate der Analyse geben die Entzundungshaut als
d&
T
Arch. d. Pharm. LXXXIX. Bde. 1. HR.
6
82 Ozydationsproducle des Proteins im thier. Organimtcs.
eine Verbindung des Proteinbioxyds und Tritoxyds zu
erhennen.
Zu untersuchen bleibt noch, ob in dem Fibrin Proteintritoxyd mehr oder weniger vorkomme, was nach friiheren
Analysen von Mu1 d e r nicht unwahrscheinlich ist; schwierig
ist es aber dieses festzustellen, da das Oxy rotein nahc dern
Protein zusammen esetzt ist. Die von c h e e r e r beobachtete F&i keit es Fibrins, feucht Sauersloff aufzunehmen, giebt Seser Vermuthung eine betrachtliche Stiitze.
B o uc h a r d a t beobachtete die Aufloslichkeit des Fibrins in sehr verdiinnter Salzsaure, aber nicht coagulirtes
Albumin, was auch uon Baumhauer bestatigt ist. Bouc h a r d a t bezeichnet mit Unrecht das ungelost Gebliebene
des Fibrins mit Epidermose, und den gelosten Antheil mil
Albuminose. Aehnlich der Salzsaure wirken andere verdtinnte Sauren. Weizenkleber verhalt sich ebenso wie Fibrin nach B o u c h a r d a t , niir beobachtete er keine Epidermose dabei. Eiweiss, Casein geben mit Salzsaure nach
ihm ebenfalls Auflosung von Albuminose. Naherer Untersuchung verdienen die Angaben von ihm, dass alle Auflosun en von Fibrin, Glutin, Albumin und Casein in schwaoher alzsaure sich gegen Reagentien gleich verhalten sollen.
Es war zu vermuthen, dass die Epidermose Proteinbioxyd sei, welche Substanz nur in eeringer Merige im
Fibrin enthalten ist, wahrend fast so wel, wmn man Fihrin anwendet, Albuminose erhalten wurde. Enthielt das
Fibrin, wenn auch nur in sehr kleiper Quantitiit, wirklich
Proteinbiox d, so konnte diess fur die Erklarung vieler
Lebensersc einungen wichtig sein. Die Eigenschaften der
Epidermose kommen fast ganz mit denen des Proteinhioxyd iiberein. Da sie von Epidermis ganz abweicht, so
kann der Name nicht beibehalten werden.
Das in SalzsLure Aufliiuliohe, durch kohlensaures Amrnoniak gefdlt und mit Alkohol ausgezogen, gab bei der
Analyse von B e u m h a u e r :
sp
9
K
C 55,64
H 6,88
N
53,65
6,73
15,M
Deranack ist es ebenfalls Proteinbioxyd. Es ist eine
schwierige Operation, das Protein oder eine seiner Verbindungen, namentlich Fibrin, an der LuFt zu behandeln,
ohne dass sich nicht Proteinbiox d oder Tritoxyd mehr oder
weniger bildet ; aus Kalilau e ge allt scheint das Protein diese
Bigenschafien weniger. Fi rin aber am meisten zu besitzen.
Hochst wichtia; sind die Materien, die in dem Blutwasser enthalten sind, wenn davon Fibrin, Hamatin nnd
% P
Oqdatimproducte des Aoteim irn thier. Organhaw. a3
Albumin durch Coaguliren des Bluts in der Warme entfernt sind. M ul d e r hat eine Untersuchung im Gange, und fuhrt
vorlaufig an, dass aus dem von Fibrin, Hamatin und Albumin befreiten Blutwasser durch Fallung mit Metallsalzen,
Protei ntritoxyd niedergeschlagen wird.
Obige Resultate lassen sich folgendemaassen zusammenstellen:
I ) Pseudomembrane entbalten Leim, von der serosen
Haut herriihrend, worin sie entstanden sind. Die bbrigen
Bestandtheile sind Producte der Entzundung und miissen
der Entziindungshaut gleich zusammen esetzt sein.
2j Die Entzundungshaut ist eine Ferbindun von 2
Ox den des Proteins: C 4 U H 6 P N 1 0 0 1 4 und C ~ O ! H ~ ~ N ~ O
0'1 H 2 0 .
3) Wird die Entzundungshaut aus dem Fibrin, nicht
aus Albumin
4) Das Fi rin nimmt sehr leicht, auch bei gewohnlicher
Temperatur, Sauerstoff aus der Luft auf, und bildet obige
zwei Oxyde des Proteins. Deshalb giebt das Fibrin immer etwas weniger Kohlenstoff,Wasserstoff und Stickstoff,
als das Albumin, da das Fibrin nicht bei Abschluss der
Luft bereitet werden kann.
5 Die Epidermose von B o u c h a r d a b ist wahrscheinlich as erste, die Albuminose aber sicher das erste der
obigen Proteinoxyde.
6) Albumin bitdet kein Bioxyd, sondern unmibtelbar
Tritoxyd, wenn es Sauerstoff aufnimmt; es zeigt daher
jmmer einen hoheren Kohlenstoff, Wasserstoff und Stickstoff ehalt als das Fibrin.
$) Man erhalt diese beiden Oxydationsproduc6e des
Proteins sehr langsam durch Kochen von Fibrin in Wasser, bei Luftzutritt; aus Albumin entsteht nur Tritox d.
8) Was sich nach dem Kochen des Fibrins in dasser
und Alkohol nicht auflost, ist Bioxyd.
9 Die in Alkohol loslichen Korper, die beim Kochen
von ibrin oder Albumin in Wasser entstehen, sind Zersetzungsproducte des Tritoxyproteiiis ; woher auch daa
Ammoniak, was bei Destillation von Albumin oder Fibrin
mit Wasser erhalten wird, stammt.
40) Die genannten Oxydationsproducte des Fibrins
sind stets im Blute; sie bilden sich aus Fibrin in der
Lunge, d. h. aus dem Bestandtheile des Bluts, der sich beim
Coaguliren zu Fibrin, in Fasern und Riindeh vereini t;
das in den Lungen oxydirte Fibrin ist der hauptsachlic ste, wo nicht der einzige Tra er des SauerstotTs der Luh;
es biMen sich vorzugsweise ecrete aus ihm.
+
rbildet
d
d
1
8
6*
84 Oqdationsproducte des Proteins im thiev. Organismus.
4 4 ) Bei Entziindun ist eine grossere Menge Oxyprotein im Korper vorhan en, als im normalen Zustande.
Es ergiebt sich hieraus nun, dass wir irn gekochten
Fleische Proteinbioxyd und Tritoxyd eniessen, letzteres
findet sich im Fleischextracte, ersteres ildet den hart und
schwer loslich gewordenen Theil. Da Eiweiss nicht SO
vcriindert wird wieFibrin, so ist demnach gekochtes Eiweiss
ah Nahrungsmittel vom gekochten Fleische wesentlich verDer Enbiindungsprocess erscheint nun weschieden.
sentlich als erhiihter Oxydationsprocess, obgleich im gerin en Grade forbwahrend die Proteinoxyde im Blute seb'11 et werden. Fibrin ist der Trager des Sauerstoffs im
Blute, neben dem Hamatin, und die Respiration ist ein wahrer Oxydationsprocess. Die alten Ansicliten von der Entzundung und Res iration bestatigen sich jctzt. Alles, was beschleunigtes lthrnen bedingt, Anstrenguns, Fieber, kalte
Luft u. s. w. kann Entziindung veranlassen. Entziindung
hat die Umwandlung dcs Fibrins in Oxyprotein, den Hauptbestandtheil der Entzundungshaut und der Pseudornembranen. zur Folge. Adedass wirkt durch directe Verminderung des Oxy roteins entzundungswidrig, indirect wirkt
eben so v e m e le Absonderung irgend einw Art im Damkanal. - Im normalen Organismus tritt nun das oxydirto
arterielle Blnt in die Organe; hier geht das unoxydirk
Protein unverandert in das venose Blut iiber, das Oxyprotein giebt aber seiuen Saderstoff an die zu entfernenden
Substanzen ah, wodurch Kohlensiure u. s. w. und wieder
Protciii entsteht. Ein Theil des Oxyproteins kann auch
zur Bildung von Zellgeweben, Haaren, Oberhaut u. s. w.
verwendet werden. Diese Entdeckung muss der fortwahrenden Anwesenheit von Oxydatimsproducten des Proteins im Blute Veranlassung zu weiteren wichtigen Untersuchungen geben
Ob in den Pflanzen Oxyprotein vorkomme, bleibt
zu untersuchen. Es ist aber nicht wahrscheinlich, dass
wahres Fibrin in den Pflanzen vorkomme. ( P h a m c .
Centrrrlblatt 1843. No. 55.) B.
5
!I
-
2
R.
Ueber Chlor - Chondrin; von G. D. S c 11 r 6 d e r.
Chondrin und Leim, die sich einander sehr nahe stehen,
ehoren dennoch einer verschiedenen Reihe thierischer
8toffe an, was sich aus dem Verhalten von Chlor gegen
Leim und Chondrin ergiebt. Wahrend der Leim narnlich
sich mit chlori er S. verbindet, nimmt das Chondrin nur
CIa ad. ( A n d d. Chem. u. Pharm. Bd. 45. p. 52.)
Meurer.
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