close

Вход

Забыли?

вход по аккаунту

?

Аминокислоты и белки

код для вставкиСкачать
Аминокислоты
Соединение, которое содержит
одновременно и кислотную
функциональную группу, и аминогруппу,
является аминокислотой
H 2N
CH
COOH
R
1
Сокращение
Структурная
формула
(pI)
Глицин
gly
H 2N C H 2C O O H
5.97
Аланин
ala
C H 3C H C O O H
6.02
Название
NH2
Валин
val
(C H 3)2C H C H C O O H
5.97
NH2
Лейцин
leu
(C H 3 ) 2 C H C H 2 C H C O O H
5.98
NH2
Пролин
pro
Фенилаланин
phe
NH
COOH
C 6H 5C H 2C H C O O H
6.10
5.88
NH2
Триптофан
try
C 6H 5C H 2C H C O O H
NH2
5.88
2
(pI)
Название
Аспарагин
Сокращение
Структурная формула
asn
H 2N (O )C C H 2C H C O O H
5.41
NH2
Глутаминовая
кислота
glu
Лизин
lys
H O O C C H 2C H 2C H C O O H
3.22
NH2
H 2N C H 2C H 2C H 2C H 2C H C O O H
9.74
NH2
Аргинин
arg
10.76
HN
C
NH
C H 2C H 2C H 2C H C O O H
H 2N
NH2
3
Название
Гистидин
Сокращение
Структурная формула
his
(pI)
7.58
N
NH2
NH
Тирозин
C H 2C H C O O H
tyr
5.65
HO
C H 2C H C O O H
NH2
Цистеин
cySH
5.02
H S C H 2C H C O O H
NH2
4
Незаменимые аминокислоты
Незаменимыми называются
аминокислоты, которые не могут
быть синтезированы организмом из
веществ, поступающих с пищей, в
количествах, достаточных для того,
чтобы удовлетворить
физиологические потребности
организма.
5
Незаменимые аминокислоты
Следующие аминокислоты принято
считать незаменимыми для
организма человека:
изолейцин, лейцин, лизин,
метионин, фенилаланин, треонин,
триптофан и валин.
6
Кислотно-основные свойства
H 2N
CH
COO
-
H
+
OH
-
CH
H 3N
R
H 2N
H
+
OH
R
ù åë î ÷ í î é ð à ñò â î ð
COO
-
CH
-
H 3N
CH
COOH
R
COOH
ê è ñë û é ð à ñò â î ð
R
7
Кислотно-основные свойства
H 2N C H C O O H
R
не ионная форма;
идеализированная
аминокислота
H 3N C H C O O
-
R
цвиттер-ион;
аминокислота в
твердом состоянии
8
Пептиды и белки
Пептиды — соединения,
построенные из нескольких
остатков -аминокислот,
связанных амидной (пептидной)
связью.
O
Ñ
NH
9
Пептиды и белки
O
H 2N
CH
O
C
OH + H
NH
R
CH
O
C
OH + H
NH
R'
CH
C
OH
R ''
Ï åï ò è ä í à ÿ ã ð ó ï ï à
O
-2 H 2O
H 2N
CH
R
N - ê î í åö
C
O
NH
CH
C
R'
Ï åï ò è ä í à ÿ ñâ ÿ çü
NH
CH
COOH
R ''
C - ê î í åö
10
Пептиды и белки
àë àí è ë
ãë è ö è ë
O
O
H 2N
CH
C
ñå ð è í
NH
CH2
C
NH
CH
COOH
C H 2O H
CH3
À ë à í è ë ã ë è ö è ë ñå ð è í
11
Пептиды и белки
Первичная структура белка инсулина.
12
Пептиды и белки
Структура белков
Первичная структура пептидов и
белков — это последовательность
аминокислотных остатков в
полипептидной цепи.
13
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
14
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
15
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ
СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле
полипептида
16
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме -спирали.
Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями
17
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
-спираль
молекулы белка
18
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех
полипептидных молекул
19
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех
полипептидных молекул
20
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ b-СТРУКТУРЫ внутри одной
полипептидной цепи
21
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
b-структура белка
22
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
А – участок
полипептидной цепи,
соединенный
водородными связями
(зеленые пунктирные
линии).
Б – условное изображение
b-структуры в форме
плоской ленты,
проходящей через атомы
полимерной цепи (атомы
водорода не показаны).
23
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
Вторичная структура белка — это
более высокий уровень структурной
организации, в котором закрепление
конформации происходит за счет
водородных связей между пептидными
группами.
24
Пептиды и белки
Третичная структура белков
РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ
ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ
БЕЛКА КРАМБИНА.
А– структурная формула в
пространственном
изображении.
Б – структура в виде объемной
модели.
В – третичная структура
молекулы.
Г – сочетание вариантов А и В.
Д – упрощенное изображение
третичной структуры.
Е – третичная структура с
дисульфидными мостиками.
25
Пептиды и белки
Ионные взаимодействия
î ñòà òî ê ë è çè í à
NH
CH
ï å ï òè ä í à ÿ ñâ ÿ çü
CO
(C H 2)4N H 3+
è î í í î å â çà è ì î ä åé ñò â è å
-
OOCCH
CO
CH
NH
î ñòà òî ê
à ñï à ð ãè í î â î é ê è ñë î òû
26
Пептиды и белки
Дисульфидные взаимодействия
C H 2S H
[O ]
[H ]
C H 2S
Ä è ñó ë ü ô è ä í à ÿ ñâ ÿ çü
C H 2S
C H 2S H
27
Пептиды и белки
Глобулярные белки
ГЛОБУЛЯРНАЯ
СТРУКТУРА
АЛЬБУМИНА (белок
куриного яйца). В
структуре помимо
дисульфидных мостиков
присутствуют свободные
сульфгидридные HSгруппы цистеина, которые
в процессе разложения
белка легко образуют
сероводород – источник
запаха тухлых яиц.
Дисульфидные мостики
намного более устойчивы
и при разложении белка
сероводород не образуют
28
Пептиды и белки
Фибриллярные белки
ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент
натурального шелка и паутины
29
Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО
БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль
30
Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ
СТРУКТУРА
ФИБРИЛЛЯРНОГО
БЕЛКА КОЛЛАГЕНА.
На примере коллагена
можно видеть, что в
образовании
фибриллярных белков
могут участвовать как
-спирали, так и bструктуры. То же и для
глобулярных белков, в
них могут быть оба
типа третичных
структур
31
Пептиды и белки
Денатурация белков
Денатурация белков — это
разрушение их природной
(нативной)
пространственной
структуры с сохранением
первичной структуры
32
Пептиды и белки
Функции белков
33
Документ
Категория
Презентации по химии
Просмотров
118
Размер файла
1 582 Кб
Теги
1/--страниц
Пожаловаться на содержимое документа