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[5][_]
Molecule
(54/ 178)
[6][_]
water
(25)
[7][_]
cysteine
(19)
[8][_]
S-SULFOCYSTEINE
(14)
[9][_]
Cystine
(12)
[10][_]
trithionate
(10)
[11][_]
SSO-
(8)
[12][_]
copper
(8)
[13][_]
S-S
(7)
[14][_]
PSF
(7)
[15][_]
OH
(6)
[16][_]
thiosulfate
(3)
[17][_]
sulfur
(3)
[18][_]
tinic
(3)
[19][_]
ammonia
(3)
[20][_]
thioglycolic acid
(3)
[21][_]
DES
(2)
[22][_]
Cu++
(2)
[23][_]
sulfurous anhydride
(2)
[24][_]
Cys-S-
(2)
[25][_]
sodium sulfite
(2)
[26][_]
TPCK
(2)
[27][_]
sodium thiosulfate
(2)
[28][_]
astrazon
(2)
[29][_]
aspartic acid
(1)
[30][_]
o2-Threonine
(1)
[31][_]
Serine
(1)
[32][_]
9,7-glutamic acid
(1)
[33][_]
Proline
(1)
[34][_]
Glycine
(1)
[35][_]
Alanine
(1)
[36][_]
Valine
(1)
[37][_]
Methionine
(1)
[38][_]
Isoleucine
(1)
[39][_]
Leucine
(1)
[40][_]
Tyrosine
(1)
[41][_]
Phenylalanine
(1)
[42][_]
Lysine
(1)
[43][_]
Histidine
(1)
[44][_]
Arginine
(1)
[45][_]
sulfite
(1)
[46][_]
hydrochloric acid
(1)
[47][_]
1a-cystine
(1)
[48][_]
sulfocysteine
(1)
[49][_]
Cys-S-S
(1)
[50][_]
trimethylcetylammonium bromide
(1)
[51][_]
cetavlon
(1)
[52][_]
ionene
(1)
[53][_]
Pro-
(1)
[54][_]
chloride
(1)
[55][_]
NHR
(1)
[56][_]
avage
(1)
[57][_]
sodium Trithionate
(1)
[58][_]
ammonium sulfite
(1)
[59][_]
Me
(1)
[60][_]
Physical
(60/ 94)
[61][_]
15 minutes
(7)
[62][_]
100 %
(4)
[63][_]
7,5 g
(4)
[64][_]
5 litres
(4)
[65][_]
2 cm
(3)
[66][_]
50 g
(3)
[67][_]
100 cm
(3)
[68][_]
95 %
(2)
[69][_]
24 h
(2)
[70][_]
1,08 meq/g
(2)
[71][_]
10 %
(2)
[72][_]
1,7 g
(2)
[73][_]
1,17 meq/g
(2)
[74][_]
4 litres
(2)
[75][_]
348 g
(2)
[76][_]
3 litres
(2)
[77][_]
1,3 g
(2)
[78][_]
4 cm
(2)
[79][_]
4 %
(2)
[80][_]
0,1 mole
(2)
[81][_]
de 100 %
(1)
[82][_]
2 h
(1)
[83][_]
4 h
(1)
[84][_]
5 %
(1)
[85][_]
15 %
(1)
[86][_]
2 %
(1)
[87][_]
4 N
(1)
[88][_]
6 % de
(1)
[89][_]
10 equivalents
(1)
[90][_]
3 %
(1)
[91][_]
de 2 %
(1)
[92][_]
27 %
(1)
[93][_]
67 %
(1)
[94][_]
0,47 %
(1)
[95][_]
350 g
(1)
[96][_]
30 g
(1)
[97][_]
100 l
(1)
[98][_]
0,94 meq/g
(1)
[99][_]
40 g
(1)
[100][_]
265 g
(1)
[101][_]
0,83 meq/g
(1)
[102][_]
0,67 meq/g
(1)
[103][_]
712 cm
(1)
[104][_]
833 g
(1)
[105][_]
0,70 meq
(1)
[106][_]
0,53 meq/g
(1)
[107][_]
-90 %
(1)
[108][_]
0,58 meq/g
(1)
[109][_]
0,48 meq/g
(1)
[110][_]
7 %
(1)
[111][_]
0,42 meq/g
(1)
[112][_]
0,35 meq/g
(1)
[113][_]
10 minutes
(1)
[114][_]
1 mole
(1)
[115][_]
30 minutes
(1)
[116][_]
0,30 g
(1)
[117][_]
5 g
(1)
[118][_]
20 minutes
(1)
[119][_]
5 % de
(1)
[120][_]
6 %
(1)
[121][_]
Gene Or Protein
(12/ 41)
[122][_]
Etre
(13)
[123][_]
Grou
(6)
[124][_]
Pronase
(4)
[125][_]
Kera
(4)
[126][_]
Proteinase
(3)
[127][_]
Protein
(3)
[128][_]
Frac
(2)
[129][_]
Trai
(2)
[130][_]
Cys
(1)
[131][_]
Ine
(1)
[132][_]
Lic
(1)
[133][_]
Parf
(1)
[134][_]
Generic
(9/ 29)
[135][_]
PEPTIDES
(8)
[136][_]
acid
(5)
[137][_]
thionate
(5)
[138][_]
amine
(4)
[139][_]
amide
(3)
[140][_]
amino acids
(1)
[141][_]
3,6-amino acids
(1)
[142][_]
disulfide
(1)
[143][_]
thiols
(1)
[144][_]
Substituent
(5/ 23)
[145][_]
AMINO
(12)
[146][_]
carboxyl
(4)
[147][_]
methylene
(4)
[148][_]
sulfito
(2)
[149][_]
oxy
(1)
[150][_]
Chemical Role
(3/ 13)
[151][_]
colorants
(11)
[152][_]
keratolytic
(1)
[153][_]
pigments
(1)
[154][_]
Company Reg No.
(4/ 8)
[155][_]
CI 52015
(3)
[156][_]
CI 42500
(3)
[157][_]
CI 48013
(1)
[158][_]
CI 42140
(1)
[159][_]
Disease
(2/ 4)
[160][_]
Tic
(3)
[161][_]
Melanic
(1)
[162][_]
Organism
(1/ 2)
[163][_]
laver
(2)
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Publication
_________________________________________________________________
Number FR2521571A1
Family ID 4192556
Probable Assignee Loreal Sa
Publication Year 1983
Title
_________________________________________________________________
FR Title POLYMERE KERATINIQUE A RESIDUS S-SULFOCYSTEINE, SON PROCEDE
DE PREPARATION ET COMPOSITION DE TRAITEMENT CORRESPONDANTE
Abstract
_________________________________________________________________
LE POLYMERE KERATINIQUE A UN POIDS MOLECULAIRE COMPRIS ENTRE 1100 ET
7500; IL EST COMPOSE DE PEPTIDES FORMES PAR UNE CHAINE D'AMINO-ACIDES
ISSUS DE LA KERATINE COMPORTANT DES RESIDUS S-SULFOCYSTEINE A
GROUPEMENTS SSO- LATERAUX. CHAQUE CHAINE PEPTIDIQUE DU POLYMERE
RENFERME D'ENVIRON 2 A ENVIRON 5 GROUPEMENTS S-SULFOCYSTEINE. LE
POLYMERE EST PREPARE PAR SULFITOLYSE OXYDANTE DE FIBRES KERATINIQUES
SUIVIE D'UNE DIGESTION ENZYMATIQUE. LE RENDEMENT DE LA DIGESTION EST
VOISIN DE 100. CE POLYMERE EST NOTAMMENT UTILISABLE EN COSMETIQUE,
POUR LE TRAITEMENT DES CHEVEUX.
Description
_________________________________________________________________
POLYMERE KERATINIQUE A RESIDUS S-SULFOCYSTEINE, SON PROCEDE
DE PREPARATION ET COMPOSITION DE TRAITEMENT CORRESPONDANTE.
La presente invention concerne un nouveau polymere
derive de la keratine contenant des groupements S-sulfocys-
teine, pouvant etre prepare par un procede de digestion en- zymatique.
On sait que les polymeres keratiniques presentent
un grand interet dans l'industrie cosmetique pour leur ac-
tion sur l'etat de surface des cheveux Ils peuvent etre prepares par
hydrolyse chimique acidou alcaline ou, mieux
encore, par digestion enzymatique de matiere keratiniques.
L'hydrolyse chimique ou enzymatique a pour role de frac-
tionner les longues chaines peptidiques de la keratine trai-
tee en peptides hydrosolubles de plus faible poids molecu-
laire On obtient ainsi des melanges de peptides de diffe-
rentes longueurs, pouvant contenir une quantite non negli-
geable d'amino-acides libres, les chainons peptidiques
etant composes d'amino-acides relies entre eux par des grou-
pements amide et se terminant a une extremite par un grou-
pement carboxyl et a l'autre extremite par un groupement
amine Les amino-acides constitutifs des chainons peptidi-
ques sont ceux qui composent la keratine de depart.
La keratine de depart peut avoir diverses origines elle peut etre
issue notamment de cheveux humains, de laine,
de soies par exemple de porc, de poils, de plumes de volail-
le, de corne Dans le cas d'une digestion enzymatique de ke-
ratine a l'aide d'enzymes proteolytiques ou keratolytic, on observe
que le rendement de la digestion enzymatique est extremement faible,
voire nul C'est ainsi que dans le but d'ameliorer le rendement de la
digestion enzymatique, on a deja propose dans la demande de brevet
luxembourgeois
81-836, d'effectuer un traitement de sensibilisation prea-
lablement a la digestion enzymatique Le rendement de la digestion
enzymatique se trouve alors nettement ameliore,
puisqu'il peut avoisiner, dans certains cas, 95 %.
Un but de la presente invention est de decrire un
polymere keratinique de structure originale ayant des ca-
racteristiques particulierement interessantes dans le do-
maine du traitement capillaire.
Un autre but de la presente invention est de decrire un procede
d'obtention du nouveau polymere par la voie d'une digestion
enzymatique, dont le rendement est,dans la plupart des cas,voisin de
100 %. Encore un autre but de la presente invention est de decrire
l'utilisation du nouveau polymere keratinique dans le traitement de
fibres keratiniques et, notamment des
cheveux humains.
La presente invention a donc pour objet un nouveau polymere
keratinique constitue d'un melange statistique
de chaines peptidiques de differents poids moleculaires is-
sues de matieres keratiniques et formees d'amino-acides lies
entre eux par des groupements amides, les chaines peptidi-
ques precitees se terminant a une extremite par un groupe-
ment carboxyl libre et a leur autre extremite par un grou-
pement amine libre, caracterise par le fait que les chaines
peptidiques constitutives du polymere ont une fraction principale de
poids moleculaire comprise entre 1100 et 7500,
et plus particulierement entre 1300 et 4000,et qu'elles com-
portent des residus S-sulfocysteine Il s'ensuit que les peptides de la
fraction principale,de poids moleculaire moyen compris entre 1300 et
4000, sont constitues de chaines
contenant de 12 a 35 amino acids.
Le polymere keratinique selon l'invention a pour
autre caracteristique importante de presenter une composi-
tion en amino-acides, tant qualitative que quantitative, qui est
sensiblement identique a celle des matieres keratiniques a partir
desquelles il a ete prepare A titre d'exemple, on compare ci-apres
l'analyse quantitative en amino-acides
d'un cheveu-type avec celle d'un biopolymere selon l'in-
vention prepare conformement au mode operatoire de l'exemple
1 decrit ci-apres L'analyse est effectuee par chromatogra-
phie sur resine echangeuse d'ions, apres hydrolyse acide
de la keratine Les resultats de cette analyse sont expri-
mes en mole de chaque amino-acide pour loog de matiere pro-
bteique totale.
- -FOLYMERE
COMPOSITION CHEVEU TYPE KERATINIQUE
, SELON L'INVENTION
aspartic acid 4,4 10-2 4,4 o2-Threonine 5,6 " 5,7 " Serine 9,8 "
9,7-glutamic acid 10,3 " 10,1 " Proline 6,1 " 6,3 " Glycine 4,7 " 5,1
" Alanine 3,4 3 " 3,6-amino acids derives
du groupement cysti-
nique 12,8 " 12,6 " Valine 4,4 " 4,5 " Methionine 0,3 " 0,3 "
Isoleucine 2,1 " 2, " Leucine 5,0 " 5,2 " Tyrosine 1,4 " 1,2 "
Phenylalanine 1,6 " 1, 6 " Lysine 2,0 " 2,0 " Histidine 0,6 " 0,6 "
Arginine 5,2 " 5,1 " Selon une autre caracteristique du polymere
keratinique selon l'invention, celui-ci contient de 2 a 5 residus
S-sulfocysteine par chaine peptidique En effet, ainsi qu'on le verra
de facon detaillee dans la descrip tion ciapres, dans une premiere
etape de preparation
du polymere selon l'invention, on transforme sensible-
ment toutes les liaisons cystiniques intra-et inter-chaine en residus
Ssulfocysteine Par ailleurs, en sachant, d'une part, que la keratine
utilisee dans la preparation du polymere selon l'invention peut
contenir environ
residus -
Cystine sur une chaine de 100 amino-acides (cas des cheveux) et,
d'autre part, que la fraction principale du polymere keratinique est
composee de peptides ayant en moyenne de 12 a 35 amino-acides, on voit
que les peptides constituant la fraction principale du polymere
keratinique selon l'invention renferment en
miyenne, environ de 2 a 5 residus S-sulficysteine par chaine.
Du fait, que dans la preparation du polymere
selon l'invention, la quasi-totalite des liaisons cystini-
ques des chaines peptidiques de la keratine de depart ont ete
transformees en residus S-sulfocysteiniques, le polymere selon
l'invention a pour autre caracteristique
de ne contenir sensiblement pas de cysteine Cette carac-
teristique a pu etre verifiee grace a la methode decrite
par SOKOL et coll, J Soc Cosm Chem, 25, 461 ( 1974).
Le polymere selon l'invention peut se presenter sous la forme d'un
residu sec obtenu par lyophilisation ou evaporation du milieu solvant
Il peut aussi se presenter sous la forme d'une solution aqueuse de p H
superieur ou ou egal a 7 Au-dessous de p H 7, les chaines peptidiques
du polymere precipitent mais repassent en solution
lorsque le p H redevient alcalin Par sechage, le poly-
mere keratinique selon l'invention se repartit sous la forme d'une
couche mince filmogene,que l'on peut casser pour former
des paillettes brillantes.
La presente invention a egalement pour objet un procede de preparation
d'un polymere tel que ci-dessus defini a partir de matieres
keratiniques, caracterise par le fait qu'en premier lieu, on
transforme sensiblement toutes les liaisons cystine entre les chaines
peptidiques
de la matiere keratinique de depart en residus S-sulfocys-
teeine, sans sensiblement former de residus cysteine et qu'en second
lieu, on effectue,de facon connue en soi, une
digestion enzymatique de la matiere keratinique ainsi trai-
tee.
On sait que la reaction de sulfitolyse de la cys-
tine kerattnique est la reaction equilibree suivante (dans laquelle
"Ker" represente une chaine peptidique de la keratine) Ker-S-S-Ker +
SO 3 Ker-S + Ker-SSO Pour deplacer l'equilibre de la reaction visee
ci-dessus vers la droite de facon a convertir les residus cystiniques
en residus S- sulfocyi ine (Ker-SSO) et pour empecher aussi la
formation de residus cysteine (Ker-S-),
on traite la keratine de depart par une sulfitolyse oxy-
dante Parmi les diverses techniques de sulfitolyse oxydan-
te utilisables dans le procede selon l'invention, on peut citer, en
particulier, la sulfitolyse en presence de copper en milieu ammoniacal
a p H 9 decrite par KOLTHOFF I M, STRICKS W, J Am Chem Soc, 73, 1728 (
1951) Cette reaction de sulfitolyse peut etre representee cormme suit:
Ker-S-SKer + 250: + 2 Cu++ 2 Ker-SSO + 2 Cu++ On peut encore utiliser
la sulfitolyse oxydante en przsence de thionate (s) decrite par BAILEY
J L, Biochem J 64-21 P
( 1957) La reaction de sulfitolyse en presence de tetra-
thionate(s) peut etre schematisee comme suit: Ker-S-S-Ker + 2 50 O'+
540 ' &#x003E; 2 Ker-S 50 + 2 5203 Dans le procede selon l'invention,
on prefere
utiliser une sulfitolyse oxydante en presence de trithionate.
Le trithionate est avantageusement prepare par barbotage d'sulfurous
anhydride dans une solution de thiosulfate La solution de trithionate
est, apres elimination du precipite
de sulfur forme, mise en contact avec les matieres kerati-
niques a sulfitolyser, en presence de thiosulfate et de sulfite Les
deux reactions de preparation d'une solution de trithionate et de
sulfitolyse de la cystine en presence de trithionate peuvent etre
schematisees comme suit:
52 O 3 + I S 2 5306 + 1 S
O
530-' + 520: + SO + Ker-S-S-Ker-&#x003E; 2 Ker-SS Oi + 2 520 j-
Sur le plan pratique, la sulfitolyse oxydante se termine par un lavage
abondant des matieres keratiniques traitees afin d'eliminer les
reactifs Dans le cas de la sulfitolyse en presence de copper, ce
lavage doit etre particulierement minutieux: il est necessaire
d'immerger les matieres keratiniques sulfitolysees, d'une part, dans
de l'hydrochloric acid normal a 40 C pendant 16 heures,
d'autre part, dans un volume equivalent d'acidchlorhydri-
que normal and temperature ambiante pendant 24 heures Par contre, dans
le cas de matieres keratiniques traitees par sulfitolyse oxydante en
presence de trithionate, il est simplement necessaire de les laver
abondamment avec de l'water.
La seconde etape du procede selon l'invention consis-
te en une digestion enzymatique de type connu sur les ma-
tieres keratiniques traitees par sulfitolyse oxydante, a l'aide d'un
enzyme proteolytique (el que proteinase "PSF 2019 ", pronase,
trypsine, papaine) Les conditions
de la digestion enzymatique sont fonction de l'enzyme uti-
lise pour ce qui concerne le p H et le rapport enzyme/substrat.
On constate, de facon surprenante, quepar rapport a une digestion
enzymatique effectuee de facon classique sur
des fibres keratiniques, d'une part, la vitesse de la diges-
tion enzymatique dans la seconde etape du procede selon l'invention
et, d'autre part, le taux de digestion sont
sensiblement accrus du fait du pre-traitement par sulfito-
lyse oxydante des fibres keratiniques.
Ainsi, on a compare les taux de digestion enzyma-
tic pour: a) des cheveux naturels; b) ces memes cheveux naturels
soumis prealablement a une sulfitolyse de type classique avec
reduction partielle
de 1a-cystine en cysteine et formation en quantite equiva-
lente de S-sulfocysteine;
c) ces memes cheveux naturels traites par sulfito-
lyse oxydante en presence de copper (selon le mode opera-
toire decrit a l'exemple 1 ci-apres).
Une fraction des cheveux sulfitolyses vises sous
c) ci-dessus, au lieu d'etre soumise a une digestion enzy-
matique, est simplement immergee en solution aqueuse au meme 'p H,
auquel cas, on calcule le taux de solubilisation de cette fraction de
cheveux d) Les fractions de cheveux
a), b) et c) ci-dessus sont soumises a une digestion enzy-
matique operee dans les memes conditions, notamment en ce
qui concerne le p H, la temperature et l'enzyme utilises.
Les conditions et les resultats de ces essais comparatifs sont resumes
dans le tableau suivant:
a) cheveux natu-
rels
b) cheveux sulfi-
tolyses
c) cheveux sulfi-
tolyses en pre-
sence de
copper
(exemple 1)
d) cheveux sulfi-
tolyses en pre-
sence de copper (exemple 1, lee partie)
-digestion par pro-
teinase "PSF 2019 " p H 9 24 h 30 C
-digestion par pro-
teinase "PSF 2019 " p H 9 24 h 30 C
-digestion par pro-
teinase "PSF 2019 " p H 9 2 h 30 C -immersion dans une solution
aqueuse H 9 (sans enzyme) 4 h 30 C
-taux de diges-
tion c 5 %
-taux de diges-
tion c 15 %
-taux de diges-
tion l 100 %
-taux de solubi-
tisation 2 % Le tableau ci-dessus montre clairement que le taux
de digestion est notablement accru lorsque les fibres kera-
tinic sont soumises a un pre-traitement de sulfitolyse
oxydante en presence de copper.
Il importe de noter que la digestion enzymatique
n'affecte pratiquement pas le taux de residus S-sulfocys-
tirne formes lors de la sulfitolyse oxydante Ainsi, sur
le polymere prepare selon le mode operatoire decrit a l'exem-
ple 3 ci-apres et sur les cheveux initiaux ayant servis a la
preparation de ce polymere, on a effectue une analyse quantitative des
groupements cysteine et sulfocysteine
operee selon la methode precitee decrite par SOKOL et coll.
Les resultats de cette analyse sont resumes dans le tableau ci-apres.
La presente invention a egalement pour objet une composition
cosmetique pour le traitement des cheveux ou de la peau, ladite
composition etant caracterisee par le fait
quelb reifirme,dans un support cosmntiquemet accep Ftae, une qua-ite
effi-
caoe d'u makns un polymere keratinique tel que ci-dessus defini.
En effet, comme tous les hydrolysats de protein, le nouveau polymere
keratinique selon l'invention a une affinite pour la peau et les
fibres keratiniques en raison
de la presence de groupes terminaux carboxyl et amine li-
bres aux deux extremites des cha:nes peptidiques, capables de former
des liaisons ioniques en nombre important, avec
les groupements complementaires des proteins a traiter.
Cependant, le polymer keratinique de l'inven-
tion a une affinite beaucoup plus grande encore vis-a-vis des fibres
keratiniques reduites, etant donne que les groupements S-sulfyxysbine
du polymere (ker-S-SO) o
"ker" represente un chatnon peptidique resultant du frac-
tionnement par hydrolyse enzymatique des longues chaines
peptidiquesd'une keratine) reagissent avec les groupements cysteine
(Cys-S-) selon la reaction equilibree suivante: Cys-S' + ker-SS Oi l
Cys-S-S-ker + SO 3 La reaction de fixation de la cysteine par les
peptides a groupements Ssulfocysteine du polymere selon l'invention,
est la reaction inverse de la sulfitolyse des fibres keratiniques
L'equilibre de la reaction peut etre deplace vers la droite, lorsque
le polymere keratinique est utilise en exces par rapport a la cysteine
de la fibre keratinique reduite.
CYSTEINE S-SULFOCYSTEINE
Fraction de cheveux ini-
tiale O O
Fraction de cheveux sulfi-
tolyses en presence de tri-
thionate (selon l'exemple 3 lere etape) O l,l Omeq/g Polymere
keratinique obtenu selon l'exemple 3 O 1,08 meq/g Comme,par ailleurs,
les peptides, qui constituent
la fraction principale du polymere keratinique, contien-
nent de 2 a 5 residus S-sulfocysteine par chaine, on voit
que la fixation du polymere keratinique sur les fi-
bres reduites s'accompagne de la creation de liaisons ponta- les entre
les chaines peptidiques des fibres keratiniques reduites, avec en plus
un excedent de groupements acides reactifs -SSO La fixation du
polymere sur les fibres keratiniqueacids reduites peut etre
schematisee comme suit: Fibre keratinique Fibre keratinique reduite:
traitee: S S S-S-ket-S-S (a) ker(SSO)nt
4 N 55
S_ -S S-S-ker-S-S (b) (a) repontage h 3
(b) repontage et pre-
sence d'un groupement
acidreactif -SSO-
Le groupement "ker" du polymere ker(SS Op)nl represente un chainon
peptidique de poids moleculaire compris entre
environ 1100 et 7500, resultant du fractionnement par hy-
drolyse enzymatique des longues chaines peptidiques d'une keratine.
Ainsi, on observe que la fixation du polymere selon l'invention sur
les fibres keratiniques reduites a pour effet de reformer les ponts
disulfide et d'enrichir
le cheveu en keratine tout en laissant subsister des grou-
pements acidsreactifs -S 50 O utilisables pour la fixation, par
exemple, de colorants basiques,de composes cationiques ou encore de un
ou plusieurs autres restes cysteiniques, la reaction aboutissant ainsi
a une veritable reticulation du
cheveu.
Pour le traitement de fibres keratiniques reduites, notamment du
cheveu, la composition de traitement mise en oeuvre contient de 1 a 10
% et, de preference, de 3 a 6 % de polymere(s) keratinique(s) a un p H
superieur ou egal a
7 et, de preference, a un p H de 9 ou 10.
La societe deposante a montre que, si l'on mettait en contact a une
temperature d'environ 300 C pendant 30 _ a p H 9, une mole de cysteine
et 10 equivalents de (ker) S 50 O, la cysteine etait"fixee" a 95 % (un
temoin
de cysteine a p H 9 dans les memes conditions mais en l'ab-
sence de polymere keratinique montre une conversion de cysteine en
cystine inferieure a 157). La societe deposante a pu montrer
egalement, par analyse de diverses keratines reduites traitees par une
composition de traitement selon l'invention (renfermant, en solution,
3 % en poids de polymere keratinique a p H 9) que la cysteine
initialement presente dans les fibres
keratiniques, disparaissait en fonction du temps et du nom-
bre d'applications.
Ainsi, si l'on traite une fraction de cheveux par un liquide reducteur
de permanente douce, l'analyse montre la presence de 2 %(en poids) de
cysteine La fraction
de cheveux reduits est lavee afin d'eliminer l'exces de re-
ducteur; elle est ensuite traitee a 30 C par la solution
a 37 d'un polymere keratinique selon l'invention (a p H 9).
Les immersions durent 15 minutes Les cheveux sont ensuite essores et
seches a 50 C sous casque L'application de la
solution de polymere est repetee cinq fois Apres la troi-
sieme et la cinquieme application, les cheveux sont rinces
a l'water avant d'etre seches La teneur en cysteine des che-
veux lors de ces applications est donnee dans le tableau suivant:
Les fibres keratiniques traitees par la composi-
tion de traitement selon l'invention deviennent elles-memes reactives
par l'excedent de groupements S-sulfocysteine restes libres Les
cheveux traites peuvent donc reagir par covalence avec les thiols ou
par attraction ionique avec les colorants basiques et avec des
molecules cationiques a cio Apres ps Apres Apres Apres de cheveuxla
lee la 2 me la 3 eme la 4 eme la 5 eme
initialeapplic ap plicapp lic applic.
Taux de cysteine 27 % 1,17 0, 87 0, 67 % 0, 57 0,47 %
,,,,,,,
comme, par exemple, du trimethylcetylammonium bromide commercialise
sous le nom de "cetavlon" par la societe "ICI" ou des polymeres
reactifs de type "ionene", tels que ceux decrits dans les brevets
francais 2 333 012, 2 270 846,
2 316 271, 2 331 323, 2 331 324, 2 471 996, 2 471 776,
2 471 997 et 2 471 777 Le nouveau polymere keratinique
peut servir de molecule dite de type "P A " (polymere anio-
nique) pour reagir avec une molecule dite de type "C" (mo"l-
cule simple cationique), (JK 80 145608, 80 115813; brevet francais 2
237 616; brevets US 4 247 538, 4 210 161) ou une molecule dite de type
"PC" (polymere cationique), (brevets francais 2 383 660 et 2 436 213),
pour apporter
des proprietes interessantes aux fibres keratiniques.
Pour mieux faire comprendre l'objet de l'invention,
on va en decrire ci-apres, a titre d'exemples purement il-
lustratifs et non limitatifs, plusieurs modes de mise en oeuvre.
EXEMPLE 1
Premiere etape: a) sulfitolyse oxydante en presence de copper g de
cheveux coupes sur une longueur d'environ 2 cm sont immerges dans une
solution contenant: Na 2 SO 3 anhydre 350 g Cu CI 2, 2 H 20 30 g NH 4
OH q s p H 9 H 20 q s 3,5 1
L'immersion dure 24 heures a 40 C.
b) lavage Les cheveux traites sont laves abondamment a l'water; ils
sont ensuite immerges pendant 16 heures dans HC 1 une fois normal a 40
C puis 24 heures dans HC 1 une fois normal
a temperature ambiante Ils sont rinces a l'water jusqu'a neu-
tralite de la solution juste avant la digestion enzymatique.
Deuxieme etape: Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant: 1,7 g de Pro-
teinase "PSF 2019 " ( 11000 UA par mg vendu par la societe
ORIL Paris) dans 3 1 d'water, est amenee a p H 9 avec de l'am-
moniaque,; les cheveux sulfitolyses sont ajoutes
progressivement a la solution enzymatique Ils sont conti-
nuellement agites et la suspension est maintenue a une
temperature de 40 C.
Toutes les 15 minutes, le p H est reajuste a 9 avec NH 40 H Au bout
d'une heure, lorsqu'environ la moitie
des cheveux a ete mise en contact avec la solution enzyma-
tic, on ajoute a nouveau 1,7 g de Proteinase "PSF 2019 ".
Au bout de 3 heures (depuis le debut de l'opera-
tion de digestion), la quasi-totalite des cheveux est di-
geree.
On filtre eventuellement sur gaze afin d'eliminer
les restes de fibres non digeres La solution est lyo-
philisee. On obtient une poudre noiratre La couleur est
due aux pigments melanic des cheveux de depart.
Les resultats obtenus sont les suivants: taux de digestion 100 l %
-taux initial en cystine 1,17 meq/g de matiere
taux de groupements proteique.
S-sulfocysteiniques 0,94 meq/g de matiere proteique.
EXEMPLE 2
Premiere etape: a) sulfitolyse oxydante en presencedecuivre On utilise
la meme solution que dans l'exemple 1 a)
*ci-dessus mentionne.
L'immersion dans la solution sodium sulfite/ chloride cuivrique dure 4
heures a 60 C Les cheveux sont
regulierement agites.
b) lavyage
On opere de la meme facon que dans l'exemple 1 b).
Deuxieme etape: Digestion enzymatique: Une solution enzymatique
contenant: 7,5 g de Trypsine "TPCK"( 217 UA/mg) dans 4 litres d'water
est amenee
a p H 8 avec de l'ammoniaquammonia.
Les cheveux sulfitolyses sont ajoutes progressi-
vement a la solution enzymatique Ils sont continuellement agites et la
suspension est maintenue a une temperature
de 40 C.
Toutes les 15 minutes, le p H est reajuste a 8 avec NHR 4 OH Au bout
d'une heure, lorsqu'environ 50 g de
cheveux ont ete mis en contact avec la solution enzyma-
tic, on ajoute a nouveau 7,5 g de Trypsine.
Au bout de 3 heures (depuis le debut de l'opera-
tion de digestion) la quasi-totalite des cheveux est di-
geree La solution est lyophilisee.
On obtient une poudre semblable a celle obtenue
a l'exemple 1 Le taux de digestion est d'environ 100 %.
EXEMPLE 3
Premiere etape: a) sulfitolyse oxydante en presence de trithionate On
dissout 348 g de sodium thiosulfate (Na 25203,5 H 20) dans 3 litres
d'water On fait barboter du SOA-
2 ________
__ Le debit est d'environ 40 g par heure.
La solution se trouble, jaunit et un sulfur apparait On laisse degager
le 502 pendant 3
heures.
On filtre alors le sulfur precipite.
A nouveau 348 g de sodium thiosulfate sont ajou-
tes a la solution; puis 265 g de
sodium sulfite
(Na 2 SO 3 anhydre).
Le p H est ajuste a 6,5 et le volume total est porte
A 3,5 1 avec de l'water.
g de cheveux coupes sur une longueur d'environ 2 cm sont immerges dans
cette solution,qui est maintenue
A 40 C pendant 15 heures.
b) avage Les cheveux traites sont laves abondamment par
quatre fois 5 litres d'water.
Deuxieme etape: Digestion enzymatique: On utilise la meme solution
enzymatique que dans
l'exemple 1.
On obtient une solution noire,qui est lyophilisee.
Les resultats obtenus sont les suivants: taux de digestion r O10 O %
taux initial en 1 cystine 1,17 meq/g de matiere
_f 7 proteique.
taux de groupements S-sulfocysteinques 1,08 meq/g de matiere
proteique.
EXEMPLE 4
Premiere etape: a) sulfitolyse oxydante en presence de trithionate On
utilise la meme solution que dans l'exemple 3 a)
ci-dessus mentionne.
g de poils de Yack coupes sur une longueur d'environ 2 cm sont
immerges dans cette &olution qui est
maintenue a 40 C pendant 7 heures.
b) 1 avae -
Les poils de Yack traites sont laves abondamment
par quatre fois 5 litres d'water.
Deuxieme etape: Digestion enzymatique: Une solution enzymatique
contenant 1,3 g de Pronase
dans 3 litres d'water est amenee a p H 9 avec de l'ammoniaquammonia.
Les poils de yack sulfitolyses sont ajoutes progressive-
ment a la solution enzymatique Ils sont continuellement agites et la
suspension est maintenue a une temperature
de 40 C.
Toutes les 15 minutes, le p H est reajuste a 9 avec NH 40 H. Au bout
d'une heure, lorsqu'environ 50 g de poils ont ete rajoutes dans la
solution enzymatique, on ajoute
a nouveau 1,3 g de Pronase.
Au bout de 3 heures (depuis le debut de l'opera-
tion de digestion), la quasi-totalite des poils est dige-
ree. La solution est lyophilisee On obtient une poudre blanche. Les
resultats obtenus sont les suivants: taux de digestion 100 %
taux initial en 1 cystlne 0,83 meq/g de ma-
tietre pto ique.
taux de groupements
S-sulfocysteiniques 0,67 meq/g de ma-
tiee pmte'ique.
EXEMPLE 5
Premiere etape: a) sulfitolyse oxydante enpre sence de trithionate
g de laine coupee sont immerges dans une solu-
tion contenant: Na H 503 en solution aqueuse (d= 1,32) 712 cm 3 sodium
Trithionate 833 g NH 40 H q s p H 9 H 20 q s 3,5 1
L'immersion dure 15 heures a 40 C.
b) lavage La laine traitee est lavee abondamment par quatre
fois 5 litres d'water.
Deuxieme etape: Digestion enzymatique:
Une solution enzymatique contenant 7,5 g de Tryp-
sine "TPCK" ( 217 UA/mg)dans 4 litres d'water (meme solution
enzymatique que dans l'exemple 2), est amenee a p H 8 avec
de l'ammoniaquammonia La laine sulfitolysee est ajoutee progres-
sivement a la solution enzymatique Elle est agitee conti-
nuellement et la suspension est maintenue a une temperature de 40 C.
Toutes les 15 minutes, le p H est reajuste a 8 avec e 40 H Au bout
d'une heure, environ 50 g de laine sont
digeres; on ajoute alors a nouveau 7,5 g de Trypsine.
Au bout de 3 heures (depuis le debut de l'opera-
tion de digestion), la quasi-totalite de la laine est dige-
ree -
La solution est lyophilisee On obtient une poudre blanche. Les
resultats obtenus sont les suivants: taux de digestion 100 % taux
initial en 1 cystine 0,70 meq/I de matiere
f 7 prot ique.
taux de groupements S-sulfocysteiniques 0,53 meq/g de matiere
protique.
EXEMPLE 6
Premiere etape: a) sulfi to 2 lyse oxydante en_ resence detrithionate
On utilise la meme solution que dans l'exemple 3 a) ci-dessus
mentionne. g de plumes rousses de poulet sont immerges dans cette
solution qui est maintenue a 40 C pendantheures.
b) lavage Les plumes traitees sont lavees abondamment par
quatre fois 5 litres d'water.
Deuxdeme etape: Digestion enzymatique: On utilise la meme solution
enzymatique que dans
l'exemple 1 (Proteinase "PSF 2019 ").
La digestion dure 3 heures sous agitation a 40 C,
avec reajustement a p H 9 toutes les 15 minutes.
Au bout de 3 heures, la quasi-totalite des plumes est digeree On
filtre sur gaze afin d'eliminer les restes de plumes non digerees On
obtient une solution rougeatre
qui est lyophilisee La poudre obtenue est brune.
Les resultats obtenus sont les suivants: taux de digestion l'-90 %
taux initial en 1 cystine 0,58 meq/g de matiere
y E proteique.
taux de groupements S-sulfocysteiniques 0,48 meq/g de matiere
proteique.
EXEMPLE 7
Premiere etape: a) sulfitolyse_xydante_ e_rsence_ detrithionate On
utilise la meme solution que dans l'exemple 3 a)
ci-dessus mentionne.
g de poudre de corne lavee et degraissee sont immerges dans cette
solution, maintenue a 400 C pendant
10 heures.
b) laag La poudre de corne est lavee par plusieurs litres d'water.
Deuxieme etape: Digestion enzymatique: On utilise la meme solution
enzymatique que dans
l'exemple 4 (Pronase).
La digestion est poursuivie pendant 3 heures sous agitation a 40 C,
avec reajustement a p H 9 toutes les
minutes.
Au bout de 3 heures, on centrifuge afin d'eliminer les particules de
corne non digerees La solution surnageante
peut etre lyophilisee.
Les resultats obtenus sont les suivants: taux de digestion -' 75 7 %
taux initial en 1 cystine 0,42 meq/g de matiere
YE proteique.
taux de groupements S-sulfocysteiniques 0,35 meq/g de matiere
proteique.
EXEMPLE 8
Amelioration de la montee des colorants basiques sur tissus de laine
vierge: Des morceaux de tissu ( 5 x 4 cm) de laine vierge sont traites
par immersion pendant 1 heure a 40 C dans un bain contenant 47 de
polymere keratinique prepare selon
l'exemple 3 a p H 9.
Les tissus sont retires des bains et rinces a l'water courante Ils
sont ensuite immerges pendant 30 secondes dans des bains, contenant a
p H 9 en milieu exclusivement aqueux,
des molecules colorantes diverses.
Ils sont essores entre deux feuilles de papier
filtre, et seches pendant 10 minutes a 110 C.
A titre de comparaison, des tissus ont ete traites avant teinture dans
les memes conditions, d'une part, par une solution aqueuse a p H 9 (NH
40 H), d'autre part, par une
solution a 4 % d'un hydrolysat de keratine commercial ne con-
tenant pas de groupement S-sulfocysteinique.
Les-colorants utilises sont les suivants: Bleu de methylene (CI 52015)
Rouge brillant deorline 3 B (CI 42500) L'intensite des colorations est
comparee par un groupe d'observateurs: on note que les tissus traites
par le polymere selon l'invention ont nettement mieux
pris la teinture que les autres.
EXEMPLE 9
Amelioration de la montee des colorants basiques sur tissus de laine
reduite: Des morceaux de tissu ( 5 x 4 cm) de laine sont traites par
immersion a 400 C pendant 1 heure soit dans un bain contenant 0,1
mole/1 d'thioglycolic acid a p H 9, soit dans un bain contenant 1
mole/i de
ammonium sulfite
a p H 7.
Les tissus sont retires des bains et laves abondam-
ment a l'water.
Les tissus laves sont alors traites par immersion
pendant 1 heure a 40 C dans un bain contenant 47 de po-
lymepe keratinique prepare selon l'exemple 4, a p H 9.
Les tissus sont retires des bains et laves a l'water courante Ils sont
essores entre deux feuilles de papier filtre et sont ensuite immerges
pendant 30 secondes dans des bains contenant, a p H 9, en milieu
aqueux, des molecules
colorantes diverses.
Ils sont essores et seches a 110 'C pendant 10 mi-
nutes A titre de comparaison, des tissus ont ete traites apres
reduction et avant teinture dans les memes conditions d'une part, par
une solution aqueuse a p H 9 (Me 4 OH), d'autre part, par une solution
a 4 % d'un hydrolysat de keratine commercial ne contenant pas de
groupement Ssulfocysteine; Les colorants utilises sont les suivants:
Rouge deorline brillant 4 G (CI 48013) Rouge deorline brillant 3 B (CI
42500) Bleu astrazon B (CI 42140} Bleu de methylene (CI 52015)
L'intensite des colorations est comparee par un groupe d'observateurs:
on note que les tissus traites par le polymere selon l'invention ont
beaucoup mieux fixe les teintures que les autres Ces tissus sont,
d'autre part,
plus colores que ceux decrits dans l'exemple 8.
EXEMPLE 10
Amelioration de la montee des colorants basiques sur fibres de laine
reduite: De la laine vierge en fibres (non tissee), est immergee
pendant 1 heure a 400 C dans un bain de reduction
contenant 0,1 mole/i d'thioglycolic acid a p H 9 (NH 4 OH&#x003E;.
La laine est retiree du bain de reduction; elle est lavee
avec beaucoup de soin avec une grosse water.
La laine reduite est immergee pendant 1 heure a 40 'C dans un bain
contenant 47 de polymere keratinique
prepare selon l'exemple 3, a p H 9.
La laine traitee est retiree du bain, puis lavee
a l'water.
Elle est ensuite immergee pendant 30 secondes dans des bains contenant
a p H 9, en milieu aqueux, des molecules
colorantes basiques.
La laine est'essorde, puis elle est sechee a 110 'C
pendant 30 minutes.
A titre de comparaison, des fibres de laine ont ete traitees avant
teinture et apres reduction, dans les memes
conditions,par une solution aqueuse a p H 9 (NH 4 OH).
Les colorants utilises sont les suivants: Rouge brillant deorline 3 B
(CI 42500) Bleu de methylene (CI 52015) L'intensite des colorations
est comparee par un groupe d'observateurs: on note que la laine
traitee par le polymere selon l'invention est teinte de facon beaucoup
plus homogene et que l'intensite de la coloration est plus
importante que celle des autres laines.
EXEMPLE 11
Modification de la coloration des cheveux par les colorants basiques:
On prepare trois solutions a), b) et c) pour le traitement des cheveux
naturels en vue d'une coloration passagere: La solution a) de
pretraitement a la composition suivante': thioglycolic acid pur
(selon l'intensite de colora-
tion finale desiree) 0,30 g a O,0090 g NH 40 H ** q s p H 9 parf um *
O, lg water q s 100 cm 3 La solution b) de traitement a la composition
suivante: Polymere keratinique (selon l'un des exemples decrits) 5 g
NH 40 H q s p H 9 par fun o, lg water q s 100 cm 3 La solution c) de
coloration a la composition suivante: colorant basique (exemple: Bleu
de methylene, Rouge deorline 3 G, Bleu Astrazon B) O,lg NH 4 OH q s p
H 9 parfun O,lg water q s 100 cm 3 Des cheveux gris sont traites par
la solution a) de pre-traitement durant 20 minutes a 30 C Ils sont
ensuite laves a l'water Le traitement par la solution b) a dure 15
minutes a 30 C Sans laver les cheveux, la solution c) de coloration
est appliquee durant quelques secondes. Les cheveux sont alors
abondamment rinces a l'
water
chaude ( 450 C) et seches sous casque.
Les cheveux apparaissent tres nettement colores.
Si l'on remplace la solution b) de traitement
par une solution contenant soit 57 d'un hydrolysat de kera-
tine (riche en cystine) a p H 9, soit 5 % de gelatine a p H 9, soit
une solution aqueuse a p H 9 (sans derive de protein),
les cheveux apparaissent ensuite tres peu colores.
De meme, les cheveux temoins traites directement
par la solution c) de coloration ont tres peu pris les co-
lorants.
Claims
_________________________________________________________________
REVENDICATIONS
1 Polymere keratinique constitue d'un melan-
ge statistique de chaines peptidiques keratiniques de dif-
ferents poids moleculaires formees d'amino-acides lies entre eux par
des groupements amide, les chaines peptidi-
ques precitees se terminant a une extremite par un groupe-
ment carboxyl libre et a leur autre extremite par un grou-
pement amine libre, caracterise par le fait que les chaines
peptidiques du polymere ont une fraction principale de poids
moleculaire compris entre 1100 et 7500, de preference entre 1300 et
4000,et qu'elles comportent des residus S-sulfocysteine.
2 Polymere selon la revendication 1, caracte-
rise par le fait que sa composition en amino-acides est sensiblement
identique a celle de la matiere keratinique a
partir de laquelle il a ete prepare.
3 Polymere selon l'une des revendications 1 ou
2, caracterise par le fait qu'il ne contient sensiblement
pas de residu cysteine.
4 Polymere selon l'une des revendications 1
and 3, caracterise par le fait qu'il contient d'environ 2 a
environ 5 residus S-sulfocysteine par chaine peptidique.
Procede de preparation d'un polymere selon
l'une des revendications 1 a 4, a partir d'une matiere
keratinique, caracterise par le fait qu'en premier lieu, on transforme
sensiblement toutes les liaisons cystine entre les chatnes peptidiques
de la matiere keratinique de depart en residus S-sulfocysteine, sans
sensiblement former de residus cysteine et qu'en second lieu, on
effectue, de facon connue en soi, une digestion enzymatique de la
matiere
keratinique ainsi traitee.
6 Procede selon la revendication 5, caracterise par le fait que la
transformation des liaisons cystine entre les chaines peptidiques de
la matiere keratinique de
depart en residus S-sulfocysteine est effectuee par sulfi-
tolyse oxydante.
7 Procede selon la revendication 6, caracterise
par le fait que la sulfitolyse oxydante de la matiere kera-
tinic de depart est realisee en presence de copper.
8 Procede selon la revendication 6, caracterise
par le fait que la sulfitolyse oxydante de la matiere kera-
tinic de depart est realisee en presence de thionate(s).
9 Procede selon la revendication 8, caracterise
par le fait que le thionate utilise est un trithionate avan-
tageusement prepare par barbotage d'
sulfurous anhydride
dans une solution de thiosulfate.
Procede selon l'une des revendications 5 a 9,
caracterise par le fait que la matiere keratinique de depart est prise
dans le groupe forme par les cheveux humains, les soies, la laine, les
poils, les plumes de volaille et la corne. 11 Composition pour le
traitement de la peau ou de fibres keratiniques,notamment de cheveux,
caracterisee par le fait qu'elle contient, dans un support
cosmetiquement
acceptable, une quantite efficace d'au moins un polymere ke-
ratinique selon l'une des revendications 1 a 4.
12 Composition selon la revendication 11, carac-
terisee par le fait qu'elle contient,en solution aqueuse, d'environ 1
a environ 10 % en poids par rapport au poids total de la composition,
de polymere(s) keratinique(s)
a un p H superieur ou egal a 7.
13 Composition selon la revendication 12, carac-
terisee par le fait qu'elle contient, en solution aqueuse,
de 3 a 6 % en poids par rapport au poids total de la compo-
sition, de polymere(s) keratinique(s) a un p H d'environ
9 ou 10.
14 Composition selon l'une des revendications
11 A 13, caracterisee par le fait
qu'elle est appliquee sur des fibres keratiniques prealable-
ment traitees par un agent reducteur.
Composition selon la revendication 14, carac-
terisee par le fait qu'elle est mise en contact avec des fi-
bres keratiniques reduites en surface prealablement a l'ap-
plication sur lesdites fibres d'un agent pris dans le grou-
pe forme par les colorants basiques, les molecules cationi-
ques ou 1 es polymeres cationiques.
? ?
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Click them for further information and insights (including
chemical structure diagrams where available).
14. Please experiment with TextMine - you cannot make any permanent
changes or break anything and once your session is closed (you've
log out) all your activity is destroyed.
Please contact Minesoft Customer Support if you have any questions
or queries at: support@minesoft.com
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