close

Вход

Забыли?

вход по аккаунту

?

Ферменти - Кафедра біологічної

код для вставкиСкачать
Лекция 1.
Ферменты
1.Номенклатура, классификация,
свойства ферментов
2. Механизм действия ферментов,
центры ферментов
3. Структура ферментов.
4. Кинетика, энергетика ферм.
Реакции
5. Активаторы, ингибиторы
ферментов
6. Изоферменты,
полиферментные системы
7. Регуляция ферментативной
активности
8. Основы медицинской
энзимологии
Ферменты (энзимы) – это
биокатализаторы белковой
природы, которые ускоряют
химические реакции в
организме
• Энзимология (ферментология) – наука
про ферменты
2
Номенклатура ферментов
1.Рабочая (удобная)
Рабочее название фермента
= название S + «-аза»
мальтоза + «-аза» = мальтаза
= название S + тип реакции + «-аза»
лактат + дегидрогенизация + «-аза» =
лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
историческое (тривиальное) название
пепсин, тромбин, ренин
3
2. Систематическая номенклатура
основана на классификации ферментов
(КФ) по типу хим. реакции !!!
Систематическое название
фермента =
субстрат 1: субстрат 2 – тип хим. р-ции
по КФ + «-аза»
L-Лактат: НАД+ - оксидоредуктаза
(систематическое название ЛДГ)
4
Классификация ферментов (КФ):
6 классов
КФ 1. Оксидоредуктазы
КФ 2. Трансферазы
КФ 3. Гидролазы
КФ 4. Лиазы
КФ 5. Изомеразы
КФ 6. Лигазы (синтетазы)
5
КФ 3. Гидролазы
Простые
Ферменти
КФ 1, 2, 4, 5, 6
Сложные =
холоферменты
Органические
Коферменты –
слабая связь с
апоферментом
Простые белки
Апофермент
(белок) +
Кофактор
(небелковая часть)
Неорганические
Простетические
группы –
ковалентная связь с
апоферментом
Ионы
металлов
(Fe, Cu, Zn
и др.)
6
Активный центр – участок молекулы
фермента, в котором происходит
связывание и превращение
субстрата.
комплементарный
по строению
субстрату
7-15 аминокислот
Активный центр химотрипсина 7
Аллостерический центр –
регуляторний центр фермента, с
которым взаємодействуют
эффекторы
(+) - активаторы
(-) - ингибиторы
Регуляторный фермент:
Каталитическая
субединица
Регуляторная
субъединица
(-) эффектор
8
Механизм действия ферментов:
1. Образование фермент-субстратного
комплекса ЕS!!!
2. Превращение S в P: разрыв старых
связей, образование новых связей
3. Высвобождение Р
9
Кинетика ферментативных реакций
(1913 р. – Михаэлис и Ментен)
E+S
ES
E+P
Скорость ферментативной реакции (V)
зависит от:
концентрации фермента
концентрации субстрата
t, рН
10
Зависимость скорости ферментативной реакции
от концентрации фермента
V
от концентрации субстрата
V
Vmax
Vmax
2
Км
[E]
V = k∙[E]
[S]
Vmax___
V=
1+ Km / [S]
Константа Михаэлиса (Km) –
концентрация S, при которой скорость
ферм.р-ции = ½ V max
11
Энергетика ферментативных реакций
Энергия активации (кДж/моль) – переводит молекулы
вещества в активное состояние
!!! Ферменты
снижают Еа
за счет
образования
ЕS
12
Конкурентные
ингибиторы:
☻Похожи на S
☻ взаимодействуют с
контактным участком
активного центра Е
☻Действуют в
высоких
концентрациях
☻Ингибирование
обратимое!!!
13
Неконкурентные
ингибиторы:
Не похожи на S
Химически
связываются с любым
участком Е
Действуют в низких
концентрациях
Ингибирование чаще
необратимое!!!
Клеточные яды !!!
14
Документ
Категория
Презентации по химии
Просмотров
47
Размер файла
841 Кб
Теги
1/--страниц
Пожаловаться на содержимое документа